MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon

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Chapitre V – Interface BSA/métal D’un point de vue conformationnel, il est couramment proposé que les interactions de Van der Waals, électrostatiques et hydrophobes induiraient une modification de la structure des protéines. Ce comportement pourrait également dépendre d’interactions plus spécifiques entre des sites réactifs de la surface et des groupements fonctionnelles de la protéine, comme celles que nous avons mises en évidence. Cependant, et afin de rester particulièrement critique et précautionneux sur l’interprétation des modifications chimiques observées, le facteur énergétique doit être pris en considération. Sans entrer dans le détail du procédé de dépôts par pulvérisation cathodique magnétron [Billard et Perry], on peut le définir comme étant l’éjection d’atomes superficiels d’une cible de l’élément à déposer (il s’agit de la cathode) par des atomes ionisées d’un gaz. Les atomes de la cible ainsi éjectés se déposent sur le substrat (l’anode). L’énergie cinétique des atomes éjectés n’est pas nulle. Cette énergie est en moyenne de l’ordre de 5 à 20 eV (16 eV/atom pour Cr [Thornton et Lamb 1984]). Toutefois, suivant leur trajectoire entre la cible et le substrat, certains de ces atomes peuvent subir des collisions avec les particules du plasma et ainsi perdre de l’énergie, ils sont dits thermalisés. Ainsi, les atomes incidents atteignent le substrat avec des énergies comprises entre l’énergie initiale à l’éjection et l’énergie thermalisée (de l’ordre de 0,1 eV) [Albenge, Billard et Perry]. Dans ce contexte, l’intégrité chimique des protéines ne peut être garantie. Afin de vérifier l’incidence de ce facteur énergétique sur les modifications chimiques observées, il serait intéressant de procéder à la métallisation des protéines par évaporation thermique, ce procédé étant 10 à 100 fois moins énergétique que la pulvérisation. VI. CONCLUSIONS Pour l’étude de la chimisorption des protéines sur les surfaces métalliques, l’XPS est une technique particulièrement bien adaptée pour mettre en évidence les modifications dans la répartition des charges électroniques des molécules adsorbées. Trois approches, couplées à cette technique, ont été proposées pour accéder aux interfaces formées entre les protéines et les surfaces métalliques. Compte tenu de l’épaisseur d’une monocouche de protéine et de la profondeur d’analyse de l’XPS, seule l’étude des interfaces par métallisation des protéines s’est avérée être particulièrement sensible et pertinente. L’étude de l’interface protéine/chrome métallique montre clairement la formation de liaison chimique entre le chrome et les quatre éléments constitutifs de la protéine. Cependant, la formation de telles liaisons est improbable dans les conditions réelles de l’adsorption. En revanche, la formation d’un oxynitrure ou d’une interaction compatible avec une augmentation de la densité électronique de l’azote est observée au cours de la formation de l’interface protéine/oxyde de chrome. Ces données témoignent de la nature chimique des interactions protéines/oxydes métalliques. Enfin, l’étude de l’interface protéine/or met en évidence la formation de liaisons entre l’élément métallique et les éléments soufre et azote de la protéine. Ces dernières, ayant été précédemment décrites dans les conditions réelles de l’adsorption constituent un argument en faveur de la fiabilité des modifications chimiques observées. Cependant, le procédé de métallisation par pulvérisation cathodique magnétron peut s’avérer particulièrement énergétique. De ce fait, certains doutes persistent sur l’intégrité chimique des protéines et donc sur les modifications chimiques observées, en particulier sur le niveau de cœur 1s de l’azote. Nos résultats devront donc être confirmés par un procédé de métallisation moins énergétique telle que l’évaporation. VII. REFERENCES AGOURAM, S. Caractérisation de couches minces d'oxynitrures de chrome produites par pulvérisation cathodique réactive en présence d'air: influence de la pression de vapeur d'eau contenue dans le plasma (2003) PhD FUNDP Namur - 176 -
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N° d’ordre 2006-21 Année 2006 T
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