MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon

Chapitre V – Interface BSA/métal
D’un point de vue conformationnel, il est couramment proposé que les interactions de Van der Waals,
électrostatiques et hydrophobes induiraient une modification de la structure des protéines. Ce
comportement pourrait également dépendre d’interactions plus spécifiques entre des sites réactifs de la
surface et des groupements fonctionnelles de la protéine, comme celles que nous avons mises en
évidence.
Cependant, et afin de rester particulièrement critique et précautionneux sur l’interprétation des
modifications chimiques observées, le facteur énergétique doit être pris en considération. Sans entrer dans
le détail du procédé de dépôts par pulvérisation cathodique magnétron [Billard et Perry], on peut le définir
comme étant l’éjection d’atomes superficiels d’une cible de l’élément à déposer (il s’agit de la cathode)
par des atomes ionisées d’un gaz. Les atomes de la cible ainsi éjectés se déposent sur le substrat (l’anode).
L’énergie cinétique des atomes éjectés n’est pas nulle. Cette énergie est en moyenne de l’ordre de 5 à 20
eV (16 eV/atom pour Cr [Thornton et Lamb 1984]). Toutefois, suivant leur trajectoire entre la cible et le
substrat, certains de ces atomes peuvent subir des collisions avec les particules du plasma et ainsi perdre
de l’énergie, ils sont dits thermalisés. Ainsi, les atomes incidents atteignent le substrat avec des énergies
comprises entre l’énergie initiale à l’éjection et l’énergie thermalisée (de l’ordre de 0,1 eV) [Albenge,
Billard et Perry]. Dans ce contexte, l’intégrité chimique des protéines ne peut être garantie. Afin de
vérifier l’incidence de ce facteur énergétique sur les modifications chimiques observées, il serait
intéressant de procéder à la métallisation des protéines par évaporation thermique, ce procédé étant 10 à
100 fois moins énergétique que la pulvérisation.
VI. CONCLUSIONS
Pour l’étude de la chimisorption des protéines sur les surfaces métalliques, l’XPS est une technique
particulièrement bien adaptée pour mettre en évidence les modifications dans la répartition des charges
électroniques des molécules adsorbées. Trois approches, couplées à cette technique, ont été proposées
pour accéder aux interfaces formées entre les protéines et les surfaces métalliques. Compte tenu de
l’épaisseur d’une monocouche de protéine et de la profondeur d’analyse de l’XPS, seule l’étude des
interfaces par métallisation des protéines s’est avérée être particulièrement sensible et pertinente. L’étude
de l’interface protéine/chrome métallique montre clairement la formation de liaison chimique entre le
chrome et les quatre éléments constitutifs de la protéine. Cependant, la formation de telles liaisons est
improbable dans les conditions réelles de l’adsorption. En revanche, la formation d’un oxynitrure ou
d’une interaction compatible avec une augmentation de la densité électronique de l’azote est observée au
cours de la formation de l’interface protéine/oxyde de chrome. Ces données témoignent de la nature
chimique des interactions protéines/oxydes métalliques. Enfin, l’étude de l’interface protéine/or met en
évidence la formation de liaisons entre l’élément métallique et les éléments soufre et azote de la protéine.
Ces dernières, ayant été précédemment décrites dans les conditions réelles de l’adsorption constituent un
argument en faveur de la fiabilité des modifications chimiques observées. Cependant, le procédé de
métallisation par pulvérisation cathodique magnétron peut s’avérer particulièrement énergétique. De ce
fait, certains doutes persistent sur l’intégrité chimique des protéines et donc sur les modifications
chimiques observées, en particulier sur le niveau de cœur 1s de l’azote. Nos résultats devront donc être
confirmés par un procédé de métallisation moins énergétique telle que l’évaporation.
VII. REFERENCES
AGOURAM, S. Caractérisation de couches minces d'oxynitrures de chrome produites par pulvérisation
cathodique réactive en présence d'air: influence de la pression de vapeur d'eau contenue dans le plasma
(2003) PhD FUNDP Namur
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