MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon
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Chapitre V – Interface BSA/métal<br />
La formation des interfaces CrMet/BSA, CrOx/BSA et Au/BSA par métallisation des protéines nous a<br />
permis de mettre en évidence des sites réactifs de la protéine impliqués dans sa chimisorption sur les<br />
surfaces.<br />
N O C S<br />
Cr Cr Cr Cr<br />
Figure V-52 : Vue schématique des liaisons<br />
chimiques potentielles formées par<br />
l’adsorption des protéines sur une surface de<br />
chrome métallique.<br />
Vis-à-vis d’une surface de chrome métallique,<br />
ce sont principalement les fonctions amides et<br />
thiols qui initieraient à la formation de liaisons<br />
chimiques entre la protéine et la surface.<br />
Compte tenu des liaisons chimiques formées au<br />
cours de la métallisation de la BSA, la<br />
chimisorption des protéines se traduirait par la<br />
formation de liaisons nitrures, oxydes, carbures<br />
et sulfures (figure V-52). Ce scénario a<br />
néanmoins peu de chance de se produire compte<br />
tenu du fait que les premières couches<br />
atomiques d’une surface de chrome sont<br />
oxydées.<br />
N<br />
O<br />
N<br />
O<br />
N<br />
Cr Cr Cr Cr<br />
O<br />
O<br />
O<br />
O<br />
O<br />
Figure V-53 : Vue schématique des liaisons<br />
chimiques potentielles formées par<br />
l’adsorption des protéines sur une surface<br />
d’oxyde de chrome.<br />
Cependant, les modifications chimiques que<br />
nous avons observées au cours de la<br />
métallisation des protéines par le chrome en<br />
présence d’oxygène montrent clairement une<br />
augmentation de la densité électronique autour<br />
de l’azote. Pour expliquer ce déplacement<br />
chimique, nous avons émis l’hypo<strong>thèse</strong> de la<br />
formation d’un oxynitrure de chrome (figure V-<br />
53). La formation de telles liaisons au cours de<br />
l’adsorption des protéines pourrait expliquer la<br />
forte adhésion des protéines sur les surfaces<br />
oxydées. Indépendamment de l’identification<br />
exacte de la liaison formée, le déplacement<br />
chimique observé est à lui seul évocateur d’un<br />
transfert de charge et donc de la chimisorption<br />
des protéines, les interactions de Van der Waals<br />
ne s’accompagnant pas de tels déplacements.<br />
N<br />
Au<br />
S<br />
Au<br />
Figure V-54 : Vue schématique des liaisons<br />
chimiques potentielles formées par<br />
l’adsorption des protéines sur une surface<br />
d’or.<br />
Vis-à-vis d’une surface d’or, la chimisorption<br />
des protéines via la formation de liaisons entre<br />
le soufre et l’or ne fait plus de doute. Notre<br />
étude portant sur la métallisation de la BSA par<br />
l’or met effectivement en évidence la formation<br />
d’une telle liaison. Cette étude suggère<br />
également la formation d’une liaison N-Au<br />
(figure V-54) qui résulterait de la déprotonation<br />
de l’azote de la fonction amide [Charlier 2003].<br />
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