MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon

Chapitre V – Interface BSA/métal
IV.4.5. Métallisation des protéines par l’or sous atmosphère réactive
L’interface Au/BSA a également été formée sous atmosphère réactive. L’or étant chimiquement inerte,
cette analyse nous permet d’apprécier l’incidence de l’atmosphère réactive sur les modifications
chimiques observées précédemment. Les résultats obtenus pourront également être comparés à ceux de la
métallisation de la BSA par l’oxyde de chrome.
Les spectres généraux obtenus sur la BSA au cours de sa métallisation par l’or sous atmosphère
d’oxygène sont présentés sur la figure V-48 en fonction de l’épaisseur croissante de la couche déposée.
Comme précédemment, les épaisseurs sont estimées pour λ N1s = 1,76 nm, en supposant la couche d’or
déposée homogène.
Au4f
Au4d
Au4p 3/2
N1s
Na1s
O KL Au4s
Au4p 1/2
O1s C1s
Intensité (unit arb)
2,2 nm
1,5 nm
0,4 nm
Na
0,1 nm
BSA
1100
1000
900
800
700
600
500
400
300
200
100
0
Energie de liaison (eV)
Figure V-48 : Spectres XPS obtenus au cours de la métallisation de la BSA en fonction de
l’épaisseur croissante de la couche d’or déposée sous atmosphère réactive.
L’intensité des pics des éléments caractéristiques de la protéine diminue lorsque que l’épaisseur de la
couche d’or augmente. Comme nous l’avons précédemment observé au cours de la métallisation de la
BSA par le chrome en présence d’oxygène, le sodium initialement présent dans notre solution aqueuse de
protéines, migre à l’interface. Cet élément n’est pas pris en compte pour l’analyse quantitative de la
composition élémentaire au cours de la formation de l’interface.
Cette analyse est présentée sur la figure V-49 et montre un profil comparable à celui obtenu sous
atmosphère neutre d’argon. Une différence est néanmoins observée et concerne la quantité d’oxygène qui
est légèrement plus importante comparativement à l’interface formée en présence d’argon. Une très faible
quantité d’oxygène introduit a donc dû participer à la formation de l’interface BSA/Au.
- 171 -