MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon

Chapitre V – Interface BSA/métal
La décomposition des spectres XPS du carbone C1s (figure V-47) nous permet
d’observer un élargissement du pic vers les plus faibles énergies de liaison. Cet
élargissement peut être la conséquence d’une perturbation de la répartition des charges
autour du carbone induite par les atomes d’or incidents [Bou 1991]. Une autre
hypothèse peut être émise selon laquelle la raie du carbone pourrait être déformée au
cours du processus de métallisation en raison du clivage de certaines liaisons carbonées
sous l’impact des atomes incidents générant ainsi du carbone « amorphe » [Bebin et
Prud'homme 2002, 2002]. Dans ce contexte incertain, nous avons privilégié l’addition
d’une composante supplémentaire à 283,5 eV.
Les spectres O1s présentés montrent que l’intensité du pic d’oxygène est atténuée avec
l’augmentation de l’épaisseur de la couche d’or. Aucune modification chimique n’est
observée. L’or ne réagit pas avec l’oxygène de la protéine.
Les spectres N1s obtenus en fonction de l’épaisseur croissante de la couche d’or
montrent l’apparition d’une nouvelle composante à 398,6 eV. L’intensité de cette
composante de plus faible énergie augmente alors que l’intensité de la composante
amide diminue lorsque l’épaisseur de la couche d’or croît. Comme nous l’avons vu au
cours de l’étude de la désorption thermique des protéines, cette composante située à
398,6 eV peut être attribuée aux atomes d’azote en interaction avec l’or [Charlier 2003,
Xie, et al. 2000].
Les spectres XPS obtenus sur le niveau de cœur 2p du soufre montrent très nettement,
dès le premier dépôt, la formation d’un sulfure d’or. La formation des liaisons entre le
soufre et l’or est bien connue. Cette propriété est couramment utilisée pour la
préparation des monocouches auto-assemblées [Castner et Ratner 2002, Ferretti, et al.
2000]. La chimisorption des protéines sur les surfaces d’or par l’intermédiaire du soufre
est également rapportée [Brizzolara, et al. 1997, Chi, et al. 2000].
En résumé :
La métallisation des protéines par l’or sous atmosphère neutre d’argon montre
l’existence de fortes interactions entre l’azote et le soufre de la protéine et l’or.
Aucune interaction n’est observée entre l’oxygène de la protéine et l’or.
169