MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon

Chapitre V – Interface BSA/métal
En résumé :
L’élévation de la température permet de désorber une certaine quantité de
protéines et d’approcher l’interface formée entre la surface métallique et les
protéines. Le gradient de température altère peu les protéines adsorbées sur les
substrats CrMet et CrOx alors que sur l’or, la BSA est nettement déstructurée.
Ceci suggère des stabilités plus ou moins importantes des protéines en fonction du
substrat sur lequel elles sont adsorbées.
D’un point de vue chimique, les analyses XPS montrent un déplacement chimique
de l’azote vers les basses énergies de liaisons. L’origine de cette contribution n’a pu
être clairement établie compte tenu du fait que cette composante augmente à
l’approche de l’interface mais également en fonction de l’élévation de la
température. Ainsi cette composante pourrait apparaître suite à une altération de
la protéine par l’énergie thermique apportée.
Cette approche souffre donc essentiellement du même inconvénient que l’approche
précédente qui concerne les effets de la température sur la dégradation thermique
de la protéine.
Il n’est pas possible de mettre clairement en évidence les liaisons chimiques entre
les atomes de la protéine et ceux du substrat. Même si ces liaisons existent, il est
probable que l’épaisseur de la protéine nous empêcherait de les observer.
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