MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon

Chapitre V – Interface BSA/métal
L’analyse de la figure V-32 permet d’observer un profond bouleversement de la structure chimique de la
protéine lorsqu’on approche de l’interface. Les évolutions des fractions atomiques de chaque composante
de C1s est présentée sur la figure V-33 et montrent la disparition des liaisons C-(O,N) puis (N)-C=O au
profit des liaisons C-(C,H) au fur et à mesure que l’on s’approche de l’interface.
1
Fraction atomique
0.8
0.6
0.4
0.2
0
BSA 10,4 9,6 8,3 6,7 4,8 3,6
Epaisseur de la couche de BSA (nm)
C-(C,H) C-(O,N) (N)-C=O
Figure V-33 : Fractions atomiques des composantes C1s de la BSA adsorbée sur le substrat d’or en
fonction de l’épaisseur de la couche de BSA.
L’observation des pics d’oxygène sur la figure V-32 montre également la disparition des liaisons O-C et
l’apparition d’une nouvelle composante à plus faible énergie de liaison : 531,0 eV.
Concernant l’azote, la composante de plus faible énergie à 398,6 eV, précédemment observée sur les
substrats CrMet et CrOx, apparaît également sur l’or (figure V-32). Cette composante peut être attribuée
aux atomes d’azotes en interaction avec le substrat d’or. En effet, l’interaction N – Au pourrait résulter de
la déprotonation de l’atome d’azote de la fonction amide, comme cela a été précédemment observé pour
des molécules azotées telles que la 2-pyrrolidone, la 3 méthyl 2-pyrrolidone [Xie, et al. 2000] et le
polyamide-6,6 [Charlier 2003]. De plus, l’augmentation de la polarisation négative de l’azote induite par
une telle interaction se traduit effectivement par une diminution de l’énergie de liaison de l’azote. Enfin,
les énergies de liaison de l’azote pour les interactions N – Au rapportées dans la littérature (398,3 eV
[Xie, et al. 2000] et 398,6 eV [Charlier 2003]) sont en parfait accord avec nos résultats. L’intensité de
cette composante croît aux dépens de celle de la fonction amide avec la diminution de l’épaisseur de la
couche de BSA. Ceci est indiqué sur la figure V-34 présentant l’évolution des fractions atomiques des
composantes de N1s suivant l’épaisseur de la couche de BSA. A la fin de notre expérience et pour une
épaisseur de BSA estimée à 3,6 nm, 57% de l’azote de la protéine est réduite.
1
Fraction atomique
0.8
0.6
0.4
0.2
0
BSA 10,4 9,6 8,3 6,7 4,8 3,6
Epaisseur de la couche de BSA (nm)
N-C=O N-398,5
FigureV-34 : Fractions atomiques des composantes N1s de la BSA adsorbée sur le substrat d’or en
fonction de l’épaisseur de la couche de BSA.
La forme chimique du soufre détectée correspond à celle présente dans les chaînes latérales de la protéine
et aucune modification n’est observée dans son environnement électronique. L’intensité du pic diminue
avec l’épaisseur de la couche de protéinee. Au-delà de 250°C et pour une épaisseur de BSA inférieure à
8,3 nm, le soufre n’est plus détecté.
Les acquisitions centrées sur le niveau de cœur 4f de l’or ne montre aucun déplacement chimique.
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