07.01.2015 Views

MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon

MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon

MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon

SHOW MORE
SHOW LESS

Create successful ePaper yourself

Turn your PDF publications into a flip-book with our unique Google optimized e-Paper software.

Chapitre V – Interface BSA/métal<br />

L’épaisseur de la couche de BSA a également été estimée pour les températures auxquelles ont été<br />

réalisées les analyses XPS (figure V-31). La valeur du libre parcours moyen des photoélectrons de Au4f<br />

dans une couche de protéine a précédemment été évaluée à 2,9 nm.<br />

14<br />

Epaisseur de la BSA adsorbée (nm)<br />

12<br />

10<br />

8<br />

6<br />

4<br />

2<br />

0<br />

0 50 100 150 200 250 300 350 400 450 500<br />

Température (°C)<br />

Figure V-31 : Variation de l’épaisseur de la couche de BSA adsorbée sur le substrat d’or en<br />

fonction de la température de désorption.<br />

De la température ambiante de la chambre d’analyse jusqu’à 100°C, la protéine n’est pas affectée par la<br />

température. A partir de 100°C, l’épaisseur de la couche de BSA diminue. L’épaisseur évaluée de la<br />

couche à la fin de notre expérience est de 3,6 nm.<br />

Afin de suivre les modifications chimiques au cours de la désorption, les acquisitions centrées sur les<br />

éléments de la protéine et sur le niveau de cœur 4f7 de l’or sont présentées sur la figure V-32.<br />

- 152 -

Hooray! Your file is uploaded and ready to be published.

Saved successfully!

Ooh no, something went wrong!