MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon

Chapitre V – Interface BSA/métal
(O,N)-C
(N)-C=O
C-(C,H)
C-O
O=C-(N)
N-C=O
398,7 eV
4,3 nm
2,8 nm
1,2 nm
292
290
288
286
284
Enerdie de liaison (eV)
282
536
534
532
530
528
Energie de liaison (eV)
526
404
402
400
398
396
Energie de liaison (eV)
Figure V-15 : Niveaux de cœur C1s, O1s et N1s suivant l’épaisseur de la couche de BSA évaporée
sur le substrat d’Au.
394
0.7
0.6
N 398,7 /N-C=O
0.5
0.4
0.3
0.2
0.1
0
0 1 2 3 4 5
Epaisseur de la couche de BSA (nm)
Figure V-16 : Evolution du rapport N 398,6 /N-C=O en fonction de l’épaisseur de la couche de BSA
sur le substrat d’or
N’ayant pas la maîtrise de la vitesse de sublimation des protéines dans notre dispositif expérimental et
compte tenu de la sensibilité de l’or aux photons incidents, nous n’avons pu accéder aux premiers
angströms de l’interface.
IV.2.4. Discussion
La sublimation des protéines est réalisée sous vide à partir de poudre de BSA chauffée par effet joule via
un filament de tungstène. La température pour laquelle l’évaporation des protéines augmente la pression
dans l’enceinte UHV est d’environ 245°C. La BSA évaporée à cette température, et analysée par XPS,
présente les mêmes contributions que celles qui ont été identifiées lors de l’adsorption de la BSA à partir
d’une solution aqueuse. Il faut cependant noter que la quantité d’oxygène normalement présente dans la
protéine n’est pas constante au cours des sublimations et que le soufre n’est jamais détecté, quel que soit
le substrat analysé. Ceci suggère donc que certaines liaisons chimiques peuvent se détériorer à cette
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