MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon
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Chapitre V – Interface BSA/métal<br />
(O,N)-C<br />
(N)-C=O<br />
C-(C,H)<br />
C-O<br />
O=C-(N)<br />
N-C=O<br />
398,7 eV<br />
4,3 nm<br />
2,8 nm<br />
1,2 nm<br />
292<br />
290<br />
288<br />
286<br />
284<br />
Enerdie de liaison (eV)<br />
282<br />
536<br />
534<br />
532<br />
530<br />
528<br />
Energie de liaison (eV)<br />
526<br />
404<br />
402<br />
400<br />
398<br />
396<br />
Energie de liaison (eV)<br />
Figure V-15 : Niveaux de cœur C1s, O1s et N1s suivant l’épaisseur de la couche de BSA évaporée<br />
sur le substrat d’Au.<br />
394<br />
0.7<br />
0.6<br />
N 398,7 /N-C=O<br />
0.5<br />
0.4<br />
0.3<br />
0.2<br />
0.1<br />
0<br />
0 1 2 3 4 5<br />
Epaisseur de la couche de BSA (nm)<br />
Figure V-16 : Evolution du rapport N 398,6 /N-C=O en fonction de l’épaisseur de la couche de BSA<br />
sur le substrat d’or<br />
N’ayant pas la maîtrise de la vitesse de sublimation des protéines dans notre dispositif expérimental et<br />
compte tenu de la sensibilité de l’or aux photons incidents, nous n’avons pu accéder aux premiers<br />
angströms de l’interface.<br />
IV.2.4. Discussion<br />
La sublimation des protéines est réalisée sous vide à partir de poudre de BSA chauffée par effet joule via<br />
un filament de tungstène. La température pour laquelle l’évaporation des protéines augmente la pression<br />
dans l’enceinte UHV est d’environ 245°C. La BSA évaporée à cette température, et analysée par XPS,<br />
présente les mêmes contributions que celles qui ont été identifiées lors de l’adsorption de la BSA à partir<br />
d’une solution aqueuse. Il faut cependant noter que la quantité d’oxygène normalement présente dans la<br />
protéine n’est pas constante au cours des sublimations et que le soufre n’est jamais détecté, quel que soit<br />
le substrat analysé. Ceci suggère donc que certaines liaisons chimiques peuvent se détériorer à cette<br />
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