MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon

Chapitre V – Interface BSA/métal
évaporations où le rapport signal sur bruit est faible. L’interprétation est donc difficile compte tenu de la
contamination de la couche d’oxyde de chrome.
Néanmoins, nous remarquons avec intérêt que le carbone et l’azote de la protéine masquent pratiquement
les composantes carbures et nitrures du substrat pour une couche de BSA estimée à 3,1 nm. Si de telles
liaisons devaient exister lorsque la protéine interagit avec le substrat, cette méthode ne nous permettrait
pas de les identifier.
IV.2.3. Interface BSA/Au
La sublimation de la BSA a également été réalisée sur un substrat d’or (figure V-14 et figure V-15).
O1s
Au4p3
N1s
Au4d
C1s
Au4f
4,3 nm
Intensité (unit arb)
2,8 nm
1,2 nm
Au
700
600
500
400
300
Energie de liaison (eV)
200
100
Figure V-14 : Spectres XPS du substrat d’Au en fonction de l’épaisseur de la couche de BSA
évaporée. Les pics C1s, N1s et O1s, caractéristiques de la protéine augmentent avec l’atténuation
des pics d’Au caractéristiques du substrat.
Comme dans le cas du substrat CrOx, l’augmentation de l’épaisseur de la couche de protéine évaporée
s’accompagne d’une atténuation des pics du substrat Au 4f et d’une augmentation du fond (figure V-14).
La stoechiométrie de la protéine est également conservée pour le carbone et l’azote. En revanche
l’oxygène diminue (tableau V-6).
Tableau V-6 : Rapports N/C calculés en fonction de l’épaisseur de la couche de BSA évaporée sur le
substrat d’Au.
1,2 nm 2,8 nm 4,3 nm Référence
BSA/Au
Référence
théorique
N/C 0,300 0,265 0,268 0,221 0,258
O/C 0,286 0,209 0,198 0,296 0,285
Sur le plan des modifications chimiques, c’est également l’azote qui présente une contribution
supplémentaire identifiée à 398,7 eV (figure V-15) et le rapport calculé N 398,7 /N-C=O est constant quelle
que soit l’épaisseur de la couche de BSA évaporée (figure V-16).
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