MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon

Chapitre V – Interface BSA/métal
IV.2. Construction de l’interface BSA/métal par sublimation de la BSA
IV.2.1. Matériel et méthode de travail
Préparation des échantillons et sublimation de la BSA:
Préalablement à la sublimation des protéines, les substrats d’oxyde de chrome et d’or
sont débarrassés de la couche de contamination carbonée par abrasion ionique à l’argon.
La sublimation des protéines sous vide est réalisée à partir de BSA sous forme de poudre (Albumin
Fraction V, Merck). Celle-ci est déposée dans un creuset de tantale logé dans un filament hélicoïdal de
tungstène. Le montage est adapté sur l’évaporateur thermique dans la chambre de préparation (figure V-
10). La distance entre la source (BSA) et le substrat est de l’ordre de 7 cm.
Pour procéder à la sublimation de la BSA, les substrats sont positionnés sous le filament de tungstène qui
est chauffé par effet joule (10 V, 8 A) jusqu’à ce que la pression dans la chambre de préparation
augmente de 10 -6 Pa à 2.10 -3 Pa. A cette pression, la température du filament de tungstène est évaluée à
245°C environ, par un thermocouple Chromel/Alumel.
Pulvérisation Magnétron
Evaporateur thermique
Désorption thermique
Figure V-10 : Schématisation de l’appareillage sous UHV et des différents éléments le constituant.
Calcul d’épaisseur équivalente :
La variation d’intensité des pics du substrat étant due à l’atténuation du signal par la couche de protéine
déposée, son épaisseur peut être évaluée en faisant l’hypothèse que la couche est homogène (Annexe 5-I).
IV.2.2. Etude de l’interface BSA/CrOx
La figure V-11 présente les spectres du substrat CrOx en fonction de l’épaisseur évaluée de la BSA
adsorbée. Les intensités des pics C1s, O1s et N1s, caractéristiques de la protéine augmentent avec
l’épaisseur de la couche évaporée alors que l’intensité du pic Cr2p du substrat diminue.
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