MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon

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Chapitre V – Interface BSA/métal IV. ETUDE XPS DE L’INTERFACE BSA/METAL IV.1. Trois approches pour accéder à l’interface Accéder à l’interface formée entre les protéines et les surfaces métalliques est l’objectif de cette étude. Dans l’hypo<strong>thèse</strong> d’une chimisorption des protéines, les modifications chimiques générées devraient en principe pouvoir être mises en évidence par XPS. Nous avons donc envisagé trois stratégies, couplées aux analyses XPS, pour avoir accès à l’interface. Construction de l’interface protéines/métal par sublimation de la BSA sur les surfaces métalliques Notre première approche consiste à construire l’interface par sublimation progressive de la BSA sur les substrats d’oxyde de chrome et d’or. Réalisées entre chaque sublimation, les analyses XPS devraient nous permettre de suivre l’évolution des différentes composantes des éléments caractéristiques de la protéine au fur et à mesure de la croissance de la couche de BSA déposée (figure V-7). Evaporateur thermique Evaporateur thermique Enceinte UHV Evaporateur thermique Filament de tungstène Protéine Surface métallique XPS Interface XPS Figure V-7 : Illustration de l’étude de l’interface protéine/surface métallique par sublimation des protéines sous vide. Accession à l’interface protéines/métal par désorption thermique de la BSA Notre seconde approche est le chemin inverse de la précédente et consiste à désorber thermiquement la BSA qui aura été préalablement déposée sur les substrats. L’intérêt de cette approche réside dans sa plus grande sensibilité à l’interface. En effet, le transfert des électrons dans la matière subit une loi d’absorption exponentielle et il est établi que 63% du signal provient d’une profondeur approximativement égale au libre parcours moyen. Ainsi, en réduisant l’épaisseur de la couche de BSA adsorbée, nous aurons une plus grande sensibilité à l’interface (figure V-8). - 134 -
Chapitre V – Interface BSA/métal Enceinte UHV Protéines Surface métallique 1λ 2λ 3λ 4λ XPS 1λ 2λ 3λ 4λ XPS 1λ 2λ 3λ 4λ Chauffage de 50°C à 450°C Figure V-8 : Illustration de l’étude de l’interface protéine/surface métallique par désorption thermique de la BSA préalablement adsorbée. Construction de l’interface métal/protéines par métallisation de la BSA Les interfaces étudiées par les deux précédentes approches sont celles formées par l’adsorption des protéines sur les surfaces métalliques. Cependant, en raison de la faible profondeur d’analyse de l’XPS et de l’épaisseur non négligeable d’une monocouche de protéine adsorbée, l’interface formée au cours de l’adsorption est enfouie et plus difficilement accessible. La dernière approche est totalement opposée aux précédentes et est inspirée d’études portant sur la métallisation des polymères [Bebin et Prud'homme 2002, Bou, et al. 1991, Chenite et Selmani 1994, Wagner, et al. 2003]. L’épaisseur d’une monocouche de métal étant nettement inférieure à celle des protéines, nous avons construit l’interface en déposant de très fines couches de métal sur la BSA. Les modifications chimiques au cours de la formation de l’interface ont été suivies par XPS (figure V-9). Magnetron Magnetron Magnetron Enceinte UHV Elément métallique 1λ 1λ Protéines XPS 2λ 3λ XPS 2λ 3λ 4λ 4λ Figure V-9 : Illustration de l’étude de l’interface métal/protéine par pulvérisation cathodique magnétron d’éléments métalliques sur les protéines. Les résultats des analyses XPS obtenues pour chacune de ces approches sont présentés et discutés successivement. - 135 -
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N° d’ordre 2006-21 Année 2006 T
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SOMMAIRE INTRODUCTION GENERALE CHAP
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Chapitre I - Les ATNC, un Problème
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