MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon
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Chapitre V – Interface BSA/métal<br />
Enceinte UHV<br />
Protéines<br />
Surface<br />
métallique<br />
1λ<br />
2λ<br />
3λ<br />
4λ<br />
XPS<br />
1λ<br />
2λ<br />
3λ<br />
4λ<br />
XPS<br />
1λ<br />
2λ<br />
3λ<br />
4λ<br />
Chauffage de 50°C à 450°C<br />
Figure V-8 : Illustration de l’étude de l’interface protéine/surface métallique par désorption<br />
thermique de la BSA préalablement adsorbée.<br />
Construction de l’interface métal/protéines par métallisation de la BSA<br />
Les interfaces étudiées par les deux précédentes approches sont celles formées par l’adsorption des<br />
protéines sur les surfaces métalliques. Cependant, en raison de la faible profondeur d’analyse de l’XPS et<br />
de l’épaisseur non négligeable d’une monocouche de protéine adsorbée, l’interface formée au cours de<br />
l’adsorption est enfouie et plus difficilement accessible. La dernière approche est totalement opposée aux<br />
précédentes et est inspirée d’études portant sur la métallisation des polymères [Bebin et Prud'homme<br />
2002, Bou, et al. 1991, Chenite et Selmani 1994, Wagner, et al. 2003]. L’épaisseur d’une monocouche de<br />
métal étant nettement inférieure à celle des protéines, nous avons construit l’interface en déposant de très<br />
fines couches de métal sur la BSA. Les modifications chimiques au cours de la formation de l’interface<br />
ont été suivies par XPS (figure V-9).<br />
Magnetron Magnetron Magnetron<br />
Enceinte UHV<br />
Elément<br />
métallique<br />
1λ<br />
1λ<br />
Protéines<br />
XPS<br />
2λ<br />
3λ<br />
XPS<br />
2λ<br />
3λ<br />
4λ<br />
4λ<br />
Figure V-9 : Illustration de l’étude de l’interface métal/protéine par pulvérisation cathodique<br />
magnétron d’éléments métalliques sur les protéines.<br />
Les résultats des analyses XPS obtenues pour chacune de ces approches sont présentés et discutés<br />
successivement.<br />
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