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MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon

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Chapitre V – Interface BSA/métal<br />

- Les interactions de Van der Waals sont des interactions électrostatiques transitoires et de faibles<br />

intensités (de 1 à 40 kJ/mol). Elles ont plusieurs origines :<br />

Les forces de Keesom (interactions dipôle/dipôle) sont des interactions<br />

intermoléculaires entre dipôles permanents. Elles sont principalement liées à<br />

l’électronégativité. Deux molécules polaires possédant des moments dipôlaires non nuls<br />

peuvent trouver des orientations favorables pour maximiser l’attraction entre elles.<br />

Les forces de Debye (interactions dipôle/dipôle induit) sont des interactions<br />

intermoléculaires entre dipôle permanent et une molécule apolaire. Le champ électrique<br />

produit par le dipôle permanent déforme le nuage électronique de la molécule apolaire<br />

et provoque l’apparition d’un dipôle induit. Ce dernier peut alors subir une légère<br />

attraction de la part du dipôle permanent.<br />

Les forces de London (interactions dipôle induit/dipôle induit) sont des interactions<br />

intermoléculaires entre des molécules apolaires. Etant donnée que la densité<br />

électronique des molécules est probabiliste, les électrons des molécules apolaires<br />

peuvent s’influencer mutuellement et produire transitoirement dans chacune d’elle, de<br />

faibles moments dipolaires.<br />

Les forces d’attraction entre les dipôles sont proportionnelles à l’inverse de la 6 ème puissance de<br />

la distance qui les sépare (1/d 6 ). Ces interactions sont donc efficaces à courtes distances (0,3 –<br />

0,4 nm).<br />

Bien que les forces de Van de Waals au sein d’une protéine soient de faible valeur, la<br />

concentration importante des groupements non polaires favorise largement les attractions de Van<br />

der Waals. Ces interactions ont donc une part importante dans le maintien de la structure des<br />

protéines.<br />

- Les ponts disulfures sont des liens covalents résultant de l’oxydation des groupements<br />

sulfhydriques ( – SH) de deux cystéines.<br />

Tableau V-1 : Les interactions favorisant la stabilité conformationnelle des protéines. (Balme S )<br />

Interactions Exemple Energie (kJ/mol)<br />

Interactions ioniques<br />

+ O - 35 à 90<br />

NH 3 O<br />

Liaisons hydrogènes<br />

N H<br />

O<br />

8 à 40<br />

Interactions hydrophobes<br />

Interactions de Van der Waals<br />

O H O<br />

O H<br />

H<br />

O H<br />

H<br />

O H O<br />

H<br />

4 à 12<br />

1 à 10<br />

Liaisons covalentes<br />

SH<br />

+<br />

H<br />

S<br />

S<br />

S<br />

320 à 380<br />

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