MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon
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Chapitre V – Interface BSA/métal<br />
- Les interactions de Van der Waals sont des interactions électrostatiques transitoires et de faibles<br />
intensités (de 1 à 40 kJ/mol). Elles ont plusieurs origines :<br />
Les forces de Keesom (interactions dipôle/dipôle) sont des interactions<br />
intermoléculaires entre dipôles permanents. Elles sont principalement liées à<br />
l’électronégativité. Deux molécules polaires possédant des moments dipôlaires non nuls<br />
peuvent trouver des orientations favorables pour maximiser l’attraction entre elles.<br />
Les forces de Debye (interactions dipôle/dipôle induit) sont des interactions<br />
intermoléculaires entre dipôle permanent et une molécule apolaire. Le champ électrique<br />
produit par le dipôle permanent déforme le nuage électronique de la molécule apolaire<br />
et provoque l’apparition d’un dipôle induit. Ce dernier peut alors subir une légère<br />
attraction de la part du dipôle permanent.<br />
Les forces de London (interactions dipôle induit/dipôle induit) sont des interactions<br />
intermoléculaires entre des molécules apolaires. Etant donnée que la densité<br />
électronique des molécules est probabiliste, les électrons des molécules apolaires<br />
peuvent s’influencer mutuellement et produire transitoirement dans chacune d’elle, de<br />
faibles moments dipolaires.<br />
Les forces d’attraction entre les dipôles sont proportionnelles à l’inverse de la 6 ème puissance de<br />
la distance qui les sépare (1/d 6 ). Ces interactions sont donc efficaces à courtes distances (0,3 –<br />
0,4 nm).<br />
Bien que les forces de Van de Waals au sein d’une protéine soient de faible valeur, la<br />
concentration importante des groupements non polaires favorise largement les attractions de Van<br />
der Waals. Ces interactions ont donc une part importante dans le maintien de la structure des<br />
protéines.<br />
- Les ponts disulfures sont des liens covalents résultant de l’oxydation des groupements<br />
sulfhydriques ( – SH) de deux cystéines.<br />
Tableau V-1 : Les interactions favorisant la stabilité conformationnelle des protéines. (Balme S )<br />
Interactions Exemple Energie (kJ/mol)<br />
Interactions ioniques<br />
+ O - 35 à 90<br />
NH 3 O<br />
Liaisons hydrogènes<br />
N H<br />
O<br />
8 à 40<br />
Interactions hydrophobes<br />
Interactions de Van der Waals<br />
O H O<br />
O H<br />
H<br />
O H<br />
H<br />
O H O<br />
H<br />
4 à 12<br />
1 à 10<br />
Liaisons covalentes<br />
SH<br />
+<br />
H<br />
S<br />
S<br />
S<br />
320 à 380<br />
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