MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon
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Chapitre V – Interface BSA/métal<br />
Les protéines présentent quatre niveaux de structuration :<br />
Feuillet β<br />
Structure primaire<br />
Acides aminés<br />
Structure secondaire<br />
Hélice α<br />
Structure tertiaire<br />
Feuillet β<br />
Hélice α<br />
Structure quaternaire<br />
- La structure primaire : il s’agit de la<br />
séquence linéaire des acides aminés ;<br />
- La structure secondaire : elle décrit la<br />
conformation des protéines c’est-à-dire<br />
l’organisation spatiale et locale de la<br />
séquence primaire. Deux<br />
conformations stabilisées par des<br />
liaisons hydrogènes sont connues. Ce<br />
sont les hélices α et les structures β ;<br />
- La structure tertiaire : elle décrit la<br />
conformation native des protéines dans<br />
l’espace tridimensionnel. Cette<br />
structure est considérée comme la<br />
forme biologiquement active des<br />
protéines. La stabilité<br />
conformationnelle de la structure<br />
tertiaire dépend des conditions<br />
environnementales telles que la force<br />
ionique, le pH, la concentration… ;<br />
- La structure quaternaire : elle est<br />
rencontrée dans les protéines<br />
multimériques. Elle est obtenue par<br />
l’association d’au moins deux chaînes<br />
polypeptidiques, identiques ou<br />
différentes. L’hémoglobine, constituée<br />
de 4 sous-unités, est un exemple de<br />
structure quaternaire.<br />
Figure V-4 : Niveaux de structuration des<br />
protéines<br />
La stabilité conformationnelle des protéines est assurée par plusieurs interactions [Haynes et Norde<br />
1994] :<br />
- Les interactions ioniques s’établissent entre les chaînes latérales chargées des acides aminés. Ces<br />
interactions sont attractives lorsque les charges sont de signes opposées et répulsives dans le cas<br />
de charges de même signe. Au point isoélectrique, les protéines portant autant de charges<br />
positives que de charges négatives ; les interactions ioniques sont nettement attractives et<br />
favorisent la structure compacte des protéines.<br />
- Les liaisons hydrogène s’établissent par le partage d’un atome d’hydrogène entre deux atomes<br />
électronégatifs. La formation d’une liaison hydrogène nécessite :<br />
Un atome électronégatif lié à l’atome d’hydrogène par une liaison covalente polarisée ;<br />
Un second atome électronégatif possédant un doublet électronique libre.<br />
L’énergie de la liaison hydrogène (10 à 40 kJ/mol) est maximale lorsque l’atome d’hydrogène et<br />
ses deux partenaires électronégatifs sont colinéaires, comme dans le cas de l’eau et de la glace.<br />
- Les interactions hydrophobes réfèrent à la déshydratation et l’assemblage consécutif des<br />
groupements apolaires dans un environnement aqueux ;<br />
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