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MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon

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Chapitre V – Interface BSA/métal<br />

Les protéines présentent quatre niveaux de structuration :<br />

Feuillet β<br />

Structure primaire<br />

Acides aminés<br />

Structure secondaire<br />

Hélice α<br />

Structure tertiaire<br />

Feuillet β<br />

Hélice α<br />

Structure quaternaire<br />

- La structure primaire : il s’agit de la<br />

séquence linéaire des acides aminés ;<br />

- La structure secondaire : elle décrit la<br />

conformation des protéines c’est-à-dire<br />

l’organisation spatiale et locale de la<br />

séquence primaire. Deux<br />

conformations stabilisées par des<br />

liaisons hydrogènes sont connues. Ce<br />

sont les hélices α et les structures β ;<br />

- La structure tertiaire : elle décrit la<br />

conformation native des protéines dans<br />

l’espace tridimensionnel. Cette<br />

structure est considérée comme la<br />

forme biologiquement active des<br />

protéines. La stabilité<br />

conformationnelle de la structure<br />

tertiaire dépend des conditions<br />

environnementales telles que la force<br />

ionique, le pH, la concentration… ;<br />

- La structure quaternaire : elle est<br />

rencontrée dans les protéines<br />

multimériques. Elle est obtenue par<br />

l’association d’au moins deux chaînes<br />

polypeptidiques, identiques ou<br />

différentes. L’hémoglobine, constituée<br />

de 4 sous-unités, est un exemple de<br />

structure quaternaire.<br />

Figure V-4 : Niveaux de structuration des<br />

protéines<br />

La stabilité conformationnelle des protéines est assurée par plusieurs interactions [Haynes et Norde<br />

1994] :<br />

- Les interactions ioniques s’établissent entre les chaînes latérales chargées des acides aminés. Ces<br />

interactions sont attractives lorsque les charges sont de signes opposées et répulsives dans le cas<br />

de charges de même signe. Au point isoélectrique, les protéines portant autant de charges<br />

positives que de charges négatives ; les interactions ioniques sont nettement attractives et<br />

favorisent la structure compacte des protéines.<br />

- Les liaisons hydrogène s’établissent par le partage d’un atome d’hydrogène entre deux atomes<br />

électronégatifs. La formation d’une liaison hydrogène nécessite :<br />

Un atome électronégatif lié à l’atome d’hydrogène par une liaison covalente polarisée ;<br />

Un second atome électronégatif possédant un doublet électronique libre.<br />

L’énergie de la liaison hydrogène (10 à 40 kJ/mol) est maximale lorsque l’atome d’hydrogène et<br />

ses deux partenaires électronégatifs sont colinéaires, comme dans le cas de l’eau et de la glace.<br />

- Les interactions hydrophobes réfèrent à la déshydratation et l’assemblage consécutif des<br />

groupements apolaires dans un environnement aqueux ;<br />

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