MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon

Chapitre V – Interface BSA/métal
II. STRUCTURE ET STABILITE CONFORMATIONNELLES DES PROTEINES
Les protéines sont des composés biologiques extrêmement importants. Elles remplissent de nombreuses
fonctions biologiques :
- Les enzymes catalysent la quasi-totalité des réactions chimiques de la cellule ;
- Les immunoglobulines sont largement impliquées dans les mécanismes de défense immunitaire ;
- Les hormones participent à la régulation des systèmes biologiques tels que les systèmes reproducteur,
digestif, respiratoires… ;
- Les hémoglobines fixent et transportent l’oxygène et le dioxyde de carbone dans le sang ;
- L’actine et la myosine assurent la contraction musculaire et la mobilité.
Cette liste n’est pas exhaustive, mais montre le rôle primordial des protéines dans le processus de la vie.
Les protéines sont des polymères linéaires d’acides aminés. Chaque acide aminé est caractérisé par :
- Le C α : il s’agit du carbone central de l’acide aminé sur lequel sont attachés les quatre groupement
suivants ;
Le groupement aminé (–NH + 3 ) ;
Le groupement carboxylate (–COO - ) ;
Un atome d’hydrogène (–H) ;
Un groupement appelé « chaîne latérale » et désigné généralement par (–R), qui confère son
identité à chaque acide aminé.
Dans les protéines, la liaison qui unie les acides aminés entre eux est la liaison peptidique. Cette liaison résulte
d’une réaction de condensation entre la fonction carboxyle (–COO - ) du premier acide aminé et la fonction amine
(–NH 3 + ) du second. Cette réaction s’accompagne de la libération d’une molécule d’eau (figure V-3).
+
NH 3
C H
α R 1
C
O
R O -
2
+
C H α C
O - +
H 3 N O
+
H 3 N
R 1
C H α C
O
O
NH
C H
C
α
R 2
O -
+ H 2 O
Figure V-3 : Schéma de la liaison peptidique formée entre deux acides aminés.
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