MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon

Chapitre V – Interface BSA/métal
l’oxyde de chrome. Nous avons effectivement pu constater que les protéines adsorbées sur des surfaces
d’oxyde de chrome pouvaient être plus ou moins désorbées suivant l’efficacité de la formulation utilisée
(figure V-1). En revanche, les protéines adsorbées sur des surfaces d’or ne sont en rien affectées par les
formulations de nettoyage qui, vis-à-vis de ce substrat, ne présentent pas d’efficacité supérieure à celle de
l’eau du réseau (figure V-2).
0.5
0.6
0.4
0.5
N1s/Cr2p3
0.3
0.2
N1s/Au4f7
0.4
0.3
0.2
0.1
0.1
0.0
BSA H2Or Aniosyme N2 Aniosyme DD1
0
BSA H2Or Aniosyme N2 Aniosyme DD1
Figure V-1 : Rapports N1s/Cr2p3 traduisant
l’efficacité des formulations Aniosyme N2 et
Aniosyme DD1 vis-à-vis de la BSA adsorbée sur
des substrats d’oxyde de chrome,
comparativement à l’eau du réseau (H 2 Or).
Figure V-2 : Rapports N1s/Au4f7 traduisant
l’efficacité des formulations Aniosyme N2 et
Aniosyme DD1 vis-à-vis de la BSA adsorbée sur
des substrats d’or, comparativement à l’eau du
réseau (H 2 Or).
Après un rappel succinct sur la structure des protéines et les interactions régissant leur stabilité
conformationnelle, nous nous attacherons, dans un premier temps à caractériser les protéines et en particulier la
BSA par XPS.
Dans un deuxième temps, nous nous consacrerons à l’étude des interfaces formées entre la BSA et les surfaces
métalliques par XPS. Trois approches seront envisagées. La première consiste à construire l’interface en
évaporant la BSA sous vide sur les différents substrats. Par la seconde approche, basée sur la notion de
réversibilité de la physisorption, nous tenterons d’accéder à l’interface par désorption thermique de la BSA
préalablement adsorbée. La dernière approche, inspirée des travaux de métallisation des polymères, consistera à
déposer successivement de faibles quantités d’éléments métalliques et à suivre la formation de l’interface.
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