MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon

Chapitre V – Interface BSA/métal
CHAPITRE V
INTERFACE BSA/METAL
I. INTRODUCTION
Dans les chapitres précédents, nous avons observé que les formulations détergentes permettent de réduire
la quantité de protéines adsorbées sur les surfaces d’acier inoxydable et d’oxyde de chrome. Cependant, la
désorption de ces protéines n’est jamais totale. Ceci est couramment rapporté dans la littérature [Chen, et
al. 1999, Elwing et Golander 1990, Green, et al. 2001, Murray et Deshaires 2000, Wahlgren et Arnebrant
1991, 1992, You et Lowe 1996]. Les produits employés pour éliminer les protéines adsorbées sur les
surfaces sont extrêmement drastiques. Il s’agit en particulier de l’acide sulfo-chromique, de solution
Pirhana à base d’eau oxygénée et d’acide sulfurique concentré [Cosman, et al. 2005, Karlsson, et al.
1996]. Diniz et al. rapportent qu’un traitement à l’acide nitrique concentré n’est pas suffisant pour
éliminer les protéines de leurs électrodes de platine et de ce fait, ils ont recours au polissage [Diniz et
Ueta 2004]. La nécessité d’avoir recours à l’hypochlorite de sodium 2% ou à la soude 1 M pour inactiver
la protéine prion est également un exemple de la ténacité des protéines adsorbées. Il semble qu’il soit
nécessaire de modifier la chimie de la surface lorsque l’on veut éliminer intégralement les protéines des
surfaces sur lesquelles elles sont adsorbées. Ceci préjuge donc de l’existence de très fortes interactions à
l’interface protéines/surfaces métalliques.
Il est souvent indiqué que les forces agissant à l’interface entre la surface et la protéine sont identiques à
celles qui permettent de maintenir la structure tridimensionnelle des protéines. Les protéines seraient donc
essentiellement physisorbées [Haynes et Norde 1994, Kidoaki et Matsuda 2002]. L’adsorption physique
est typiquement caractérisée par des énergies de liaison inférieures à 40 kJ/mol et par sa réversibilité.
Dans le cas de polymères adsorbés tels que les protéines, la multiplicité des interactions physiques
contribue à une augmentation significative de l’énergie de liaison de la protéine sur la surface [Norde
1995].
Cependant, des exemples de chimisorption sont également rapportés dans la littérature et concernent
l’adsorption des acides aminés soufrés et des protéines sur des surfaces d’or par l’intermédiaire d’une
liaison covalente entre le soufre et l’or [Brizzolara, et al. 1997, Chi, et al. 2000, Ihs et Liedberg 1991,
Petoral et Uvdal 2002, Schnyder, et al. 2002, Uvdal, et al. 1992].
Compte tenu du fait que la chimisorption s’accompagne d’une profonde modification de la répartition des
charges électriques sur les molécules adsorbées, il est possible de mettre en évidence de telles
modifications par spectroscopie de photoélectrons [Chi, et al. 2000, Crispin, et al. 2002, Uvdal, et al.
1992]. Dans ce contexte, le but de cette étude est une meilleure compréhension de la nature des
interactions gouvernant l’adsorption des protéines sur les surfaces métalliques. Pour cela, nous nous
proposons d’étudier, par XPS, les interfaces formées entre la sérum albumine bovine (BSA) et les
surfaces métalliques. Nous nous intéresserons en particulier aux surfaces de chrome et d’or qui sont
connus pour interagir différemment avec divers types de polymères [Lachkar, et al. 1995, Lachkar, et al.
1994, Nguyen et deVos 1996, Shi, et al. 1994].
D’ailleurs, certains de nos travaux, menés dans le cadre du nettoyage des surfaces métalliques, nous
conduisent également à penser que les mécanismes d’adsorption des protéines diffèrent entre l’or et
- 125 -