MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon

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Chapitre IV – Les Protagonistes de la Détergence NH NH NH + NH 2 NH Polyhexaméthylène biguanide (PHMB) Le caractère à la fois polymérique, cationique et hydrophobe du PHMB favorise donc ses interactions avec de nombreuses molécules tels que les phospholipides neutres ou acides des membranes biologiques [Gilbert et Moore 2005] et les acides nucléiques [Allen, et al. 2004]. Dans ce contexte, la nécessité de nettoyer les surfaces avant de procéder à leur désinfection semble plus compréhensible et le double nettoyage se trouve d’autant plus justifié. En effet, le premier nettoyage strictement détergent favorisera le second nettoyage par un détergent/ désinfectant pour lequel la part de la désinfection sera d’autant plus efficace que la surface sera nettoyée. Cela est d’autant plus important que le PHMB est décrit comme un principe actif antimicrobien extrêmement efficace, comparativement à ses homologues cationiques [Gilbert et Moore 2005]. II.3. Synthèse Vis-à-vis de la protéine prion, l’activité enzymatique de la protéase est optimisée lorsqu’elle est formulée dans l’Aniosyme N2. Parmi les facteurs chimiques de la formulation, le séquestrant est un composé particulièrement important qui favorise l’activité de la protéase en inhibant l’interférence des cations métalliques. Dans nos conditions expérimentales de température et de pH, la seule nature des tensioactifs influe peu sur la digestion enzymatique de la protéine prion. De la même façon, parmi les protéases testées, seules ou en association et quelle que soit leur concentration, aucune d’entre elles ne permet de dégrader plus efficacement la PrPsc. La modification des paramètres physiques de nos conditions expérimentales n’améliore pas non plus l’activité enzymatique de la protéase vis-à-vis de la PrPsc. Des conditions drastiques de pH et de températures sont nécessaires pour observer un effet significatif sur l’activité enzymatique. Ces conditions ne sont pas compatibles avec les exigences du nettoyage des DM thermosensibles. Compte tenu de ces données, l’efficacité détersive des formulations enzymatiques doit être l’objectif recherché en priorité. Notons qu’il n’y a pas lieu d’augmenter ni les concentrations enzymatiques, ni la température, ni le pH pour favoriser la digestion enzymatique de la protéine prion durant la phase de nettoyage. Enfin, l’effet antagoniste des principes actifs antimicrobiens et plus particulièrement du PHMB sur l’activité enzymatique est vraisemblablement un effet indirect, le PHMB empêchant l’enzyme d’accéder à son substrat. L’effet « coating » du PHMB a en revanche un effet négatif direct sur l’efficacité détersive de la formulation. n III. CONCLUSIONS Les formulations enzymatiques présentent les meilleures performances. Ces performances sont la conséquence d’une synergie entre les enzymes et la formulation dans laquelle elles se trouvent. Une solution d’enzymes isolées ne présente pas d’activité détergente supérieure à celle de l’eau du réseau et une formulation dépourvue d’enzymes est significativement moins efficace. Cette synergie est d’autant plus intéressante qu’elle se traduit non seulement dans la solution de nettoyage mais également au niveau de la surface des matériaux. Associée à de bonnes performances détergentes, cette activité surfacique des enzymes est particulièrement importante dans le cadre du risque prion. En effet, la digestion même partielle de la PrPsc en PrPres à la surface des matériaux permet probablement de réduire l’infectiosité de la protéine prion et par conséquent de limiter les risques d’une contamination iatrogène. - 120 -
Chapitre IV – Les Protagonistes de la Détergence Les moindres performances des formulations nettoyantes/pré-désinfectantes sont la conséquence d’un antagonisme entre les mécanismes de la détergence et ceux de la désinfection. Les principes actifs antimicrobiens doivent leurs activités biocides à leurs propriétés physico-chimiques qui leur confèrent une forte capacité d’interaction avec les microorganismes. Cependant, ces interactions n’étant pas spécifiques aux microorganismes, les principes actifs antimicrobiens peuvent également s’adsorber sur les salissures organiques et compromettre l’action détersive des tensioactifs et des enzymes. Il est donc préférable d’avoir recours aux formulations nettoyantes/pré-désinfectantes après que les matériaux aient été préalablement nettoyés. Dans ce contexte, la mise en place du double nettoyage se trouve parfaitement justifiée. IV. REFERENCES ALLEN, M.J., MORBY, A.P. and WHITE, G.F. (2004). Cooperativity in the binding of the cationic biocide polyhexamethylene biguanide to nucleic acids. Biochemal and Biophysical Research Communications. 318: 394-404 BAIER, M., SCHWARZ, A. and MIELKE, M. (2004). Activity of an alkaline 'cleaner' in the inactivation of the scrapie agent. Journal of Hospital Infection. 57: 80-4 DEEP, S. and AHLUWALIA, J.C. (2001). Interaction of bovine serum albumin with anionic surfactants. Physical Chemistry Chemical Physics. 3: 4583-4591 DURCHSCHLAG, H., TIEFENBACH, K.J., WEBER, R., KUCHENMÜLLER, B. and JAENICKE, R. (2000). Comparative investigations of the molecular properties of detergents and protein-detergent complexes. Colloid and Polymer Science. 278: 312-320 FICHET, G., COMOY, E., DUVAL, C., ANTLOGA, K., DEHEN, C., CHARBONNIER, A., MCDONNELL, G., BROWN, P., LASMEZAS, C.I. and DESLYS, J.P. (2004). Novel methods for disinfection of prioncontaminated medical devices. Lancet. 364: 521-6 GILBERT, P. and MOORE, L.E. (2005). Cationic antiseptics: diversity of action under a common epithet. Journal of Applied Microbiology. 99: 703-705 JACKSON, G.S., HOSSZU, L.L., POWER, A., HILL, A.F., KENNEY, J., SAIBIL, H., CRAVEN, C.J., WALTHO, J.P., CLARKE, A.R. and COLLINGE, J. (1999). Reversible conversion of monomeric human prion protein between native and fibrilogenic conformations. Science. 283: 1935-7 KASERMANN, F. and KEMPF, C. (2003). Sodium hydroxide renders the prion protein PrPSc sensitive to proteinase K. Journal of General Virology. 84: 3173-6 LANGEVELD, J.P., WANG, J.J., VAN DE WIEL, D.F., SHIH, G.C., GARSSEN, G.J., BOSSERS, A. and SHIH, J.C. (2003). Enzymatic degradation of prion protein in brain stem from infected cattle and sheep. Journal of Infectious Disease. 188: 1782-9 LEMMER, K., MIELKE, M., PAULI, G. and BEEKES, M. (2004). Decontamination of surgical instruments from prion proteins: in vitro studies on the detachment, destabilization and degradation of PrPSc bound to steel surfaces. Journal of General Virology. 85: 3805-16 MCLEOD, A.H., MURDOCH, H., DICKINSON, J., DENNIS, M.J., HALL, G.A., BUSWELL, C.M., CARR, J., TAYLOR, D.M., SUTTON, J.M. and RAVEN, N.D. (2004). Proteolytic inactivation of the bovine spongiform encephalopathy agent. Biochemal and Biophysical Research Communications. 317: 1165-70 ROSENBERG, N. and GERVAIS, P. (1987). Rhinite et asthme professionnels aux enzymes. Documents pour le médecin du travail. 29: 1-4 - 121 -
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N° d’ordre 2006-21 Année 2006 T
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