MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon

Chapitre IV – Les Protagonistes de la Détergence
souvent définie par les acides aminés histidine (H), sérine (S) et acide aspartique (D). On parle de la
triade catalytique HSD. Le mécanisme de l’hydrolyse des protéines catalysée par les protéases à sérine est
schématisé sur la figure IV-7.
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Figure IV-7 : Exemple du mécanisme réactionnel de l’hydrolyse d’une liaison peptidique catalysée
par une protéase à sérine (http://chimie.scola.ac-paris.fr/). La triade catalytique HSD et son
substrat sont représentés, en vert : l’histidine (H) ; en rouge : la sérine (S) ; en bleu : l’acide
aspartique (D) et en noir : le substrat.
Le mécanisme réactionnel, proposé en exemple, permet d’observer la formation d’un intermédiaire
covalent entre l’enzyme et son substrat: la fonction alcool de la sérine (en rouge) forme une liaison ester
avec la fonction amide du substrat (en noir). Il est donc possible d’expliquer l’augmentation du rapport
N1s/Cr2p3 par l’existence de cet intermédiaire réactionnel puisque la liaison covalente ne peut être
rompue par un simple rinçage à l’eau. Il semble donc que les protéases puissent agir directement sur la
surface lorsque leur substrat y est adsorbé.
D’autre part, ces résultats, obtenus pour des solutions d’enzymes non formulées mettent en évidence le
rôle majeur des tensioactifs. En effet, compte tenu que pour un temps de contact équivalent, le rapport
N1s/Cr2p3 diminue lorsque la protéase est formulée, ce sont vraisemblablement les tensioactifs qui vont
permettre d’accélérer la vitesse de réaction et/ou favoriser la désorption du complexe enzyme-substrat. Il
existe donc un effet synergique entre l’activité enzymatique et les tensioactifs.
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