MR thèse 2006-21 - Bibliothèque Ecole Centrale Lyon

Chapitre IV – Les Protagonistes de la Détergence
0.5
0.4
N1s/Cr2p3
0.3
0.2
0.1
0
BSA
H2Or
0.5
0.4
N1s/Cr2p3
0.3
0.2
0.1
0
BSA
Lipase
0.5
0.4
N1s/Cr2p3
0.3
0.2
0.1
0
BSA
Amylase
0.5
0.4
N1s/Cr2p3
0.3
0.2
0.1
0
BSA
Protéase
Figure IV-6 : Rapports N1s/Cr2p3 obtenus le couple BSA/oxyde de chrome nettoyé par des
solutions de lipase, amylase et protéase non formulées. Leurs performances sont comparées à celle
de l’eau du réseau (H2Or). Les rapports N1s/Cr2p3 obtenus pour la BSA adsorbée, avant
traitement, sont également présentés (BSA). Les enzymes ne présentent pas d’activité détergente
supérieure à celle de H 2 Or.
En revanche, ce rapport augmente lorsque le couple BSA/oxyde de chrome est traité par la solution de
protéase. Cette augmentation du rapport s’explique par l’adsorption de la protéase sur la BSA, elle-même
adsorbée sur l’oxyde de chrome. Cette observation confirme donc l’activité surfacique de la protéase et
met également en évidence la spécificité des interactions enzymes-substrats. En effet, cette interaction
protéase-BSA est supposée spécifique de l’interaction enzyme-substrat étant donné que la lipase et
l’amylase qui sont également des protéines ne restent pas adsorbées sur la BSA.
Les protéases sont des enzymes qui catalysent l’hydrolyse de la liaison peptidique. La protéase étudiée est
une endoprotéase et plus particulièrement une protéase à sérine. Les endoprotéases catalysent l’hydrolyse
des protéines au niveau de sites internes spécifiques. Cette spécificité est assurée par la nature des acides
aminés formant la poche catalytique. Pour la classe des protéases à sérine, cette poche catalytique est
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