PCEM1 CAHIER D'EXERCICES de BIOCHIMIE 4. Biologie ...

FACULTE DE MEDECINE 

PIERRE & MARIE CURIE 

PCEM1 

4. Biologie 

Moléculaire 

L'étude des acides nucléiques 

CAHIER D'EXERCICES 

de BIOCHIMIE 

2005-2006 

EDITE PAR LES ENSEIGNANTS DE BIOCHIMIE 

http://www.chusa.jussieu.fr/disc/bio_cell

Cahier d'Exercices de Biochimie / PCEM1 Biologie Moléculaire / 2 

CAHIER D'EXERCICES POUR PCEM1 

BIOCHIMIE 

IV. BIOLOGIE MOLECULAIRE: 

l'étude des acides nucléiques 

SOMMAIRE 

Page 

1. Structure des acides nucléiques .........…………. 3 

2. Transcription ....................……........ 3 

3. Traduction .................……................ 4 

4. Réplication et Réparation ..........…......... 11 

5. Altérations du matériel génétique et 

Outils de Biologie moléculaire ......………... 12 

6. QCM ………………………….......………... 17 

7. Annales du concours……………….......……….. 25 

ANNEXES. 

I • Code génétique ................………..... 28 

II • Codes des acides aminés ......………..... 28 

Image de couverture : 

Photographie en microscopie électronique d'une fourche de réplication déficiente 

chez un mutant de levure. Une anomalie lors de la réplication d'ADN serait l'un des 

mécanismes contribuant à l'instabilité génomique (Science-26 juil 2002 

www.sciencemag.org) 

Faculté de Médecine Pierre & Marie Curie


1. STRUCTURE DES ACIDES NUCLEIQUES 

1.1 Structure de l’ADN 

a. Par convention la séquence d’une molécule d’ADN est écrite dans le sens 5’ (gauche) - 3’ 

(droite). 

Quels sont les groupements chimiques correspondant à ces extrémités 

b. Un échantillon d’ADN contient 28,9 moles pour 100 d’adénine. Quels sont les 

pourcentages de thymine, guanine et cytosine Quelles caractéristiques structurales 

permettent de différencier ces bases 

c. Est-ce que la proposition suivante est vraie : « si la séquence d’un déoxyribonucléotide 

est p C p T p G p G p A p C , alors sa séquence complémentaire est p G p A p C p C p 

T p G » 

1.2 Soit le fragment d'ADN suivant: 

5' ACTTC 3' 

3' TGAAG 5' 

a. Par l'intermédiaire de quels atomes et de quel type de liaison cette structure est-elle 

stabilisée 

b. Comment peut-on dénaturer cette molécule 

c. Quel intérêt présente la possibilité de ré-associer des simples brins d'ADN entre eux 

2. TRANSCRIPTION 

2.1 Déroulement de la transcription d’un gène 

a. Quelle est la définition d’un gène 

b. Quels sont les composants moléculaires nécesssaires à la transcription 

c. Comment se fait l’initiation de la transcription 

d. Quel est le sens de lecture de l’ADN lors de l’élongation 

e. Montrer comment un signal hormonal peut réguler l’expression d’un gène. 

2.2 Citer les 3 évènements indispensables à la maturation post-transcriptionnelle des 

transcrits primaires d'ARN conduisant à la formation des ARN messagers chez les 

Eucaryotes. Vous préciserez le déroulement chronologique, les étapes ainsi que le rôle de 

chacune de ces modifications nucléaires. 

2.3 Compléter les propositions suivantes. 

a. La synthèse d’ARN, qui est aussi appelée ____________________, est un processus 

hautement sélectif. 

b. La transcription commence quand une molécule d’_________________________ se lie à une 

séquence ____________________ sur la double hélice d’ADN; 

c. L’___________________________ transcrit les gènes dont les ARN seront traduits en 

protéines, l’______________________________ synthétise les grands ARN ribosomiques, et 

l’_____________________________ produit une variété d’ARN stables très petits. 

d. L’addition d’un nucléotide G méthylé à l’extrémité 5’ d’un transcrit initial forme la 

___________________ , qui semble protéger de la dégradation l’ARN en élongation, et joue un 

rôle important dans l’initiation de la synthèse protéique. 

e. L’extrémité 3’ de la plupart des transcrits de la polymérase II est définie par une 

modification, au cours de laquelle le transcrit en élongation est clivé à un site spécifique, et 

une _________________ est ajoutée à l’extrémité 3’ coupée par une polymérase distincte. 



f. Les modifications des extrémités 5’ et 3’ d’une chaîne d’ARN terminent la formation du 

_____________________ . 

g. Les séquences codantes d’ARN de chaque côté de l’intron sont réunies l’une à l’autre 

après que la séquence intronique ait été retirée; Cette réaction est connue sous le nom 

d’_____________________________ . 

h. Les séquences conservées aux deux extrémités d’un intron sont appelées 

_______________________ et _____________________. 

2.4 Compléter les propositions suivantes. 

a. Les protéines _______________________ stimulent ou inhibent la transcription de certains 

groupes de gènes spécifiques. 

b. Le motif de liaison à l’ADN en ________________________ a été retrouvé dans des protéines 

de liaison à l’ADN chez les eucaryotes et les procaryotes; il contient dans sa structure un ou 

plusieurs ions métalliques. 

c. Le motif ______________________________ est ainsi appelé car deux hélices , provenant de 

chaque monomère, se rejoignent pour former une bobine enroulée. 

d. Le motif ____________________________ consiste en une courte hélice reliée par une 

boucle à une deuxième hélice , plus longue. 

3. TRADUCTION 

3.1 Expression du gène de l’apolipoprotéine E 

Séquence du gène codant pour l’Apolipoprotéine E humaine(allèle Epsilon 4). 

(Genbank : HUMAPOE4) 

1 GGAACTTGAT GCTCAGAGAG GACAAGTCAT TTGCCCAAGG TCACACAGCT GGCAACTGGC AGACGAGATT CACGCCCTGG 80 

81 CAATTTGACT CCAGAATCCT AACCTTAACC CAGAAGCACG GCTTCAAGCC CTGGAAACCA CAATACCTGT GGCAGCCAGG 160 

161 GGGAGGTGCT GGAATCTCAT TTCACATGTG GGGAGGGGGC TCCTGTGCTC AAGGTCACAA CCAAAGAGGA AGCTGTGATT 240 

241 AAAACCCAGG TCCCATTTGC AAAGCCTCGA CTTTTAGCAG GTGCATCATA CTGTTCCCAC CCCTCCCATC CCACTTCTGT 320 

321 CCAGCCGCCT AGCCCCACTT TCTTTTTTTT CTTTTTTTGA GACAGTCTCC CTCTTGCTGA GGCTGGAGTG CAGTGGCGAG 400 

401 ATCTCGGCTC ACTGTAACCT CCGCCTCCCG GGTTCAAGCG ATTCTCCTGC CTCAGCCTCC CAAGTAGCTA GGATTACAGG 480 

481 CGCCCGCCAC CACGCCTGGC TAACTTTTGT ATTTTTAGTA GAGATGGGGT TTCACCATGT TGGCCAGGCT GGTCTCAAAC 560 

561 TCCTGACCTT AAGTGATTCG CCCACTGTGG CCTCCCAAAG TGCTGGGATT ACAGGCGTGA GCTACCGCCC CCAGCCCCTC 640 

641 CCATCCCACT TCTGTCCAGC CCCCTAGCCC TACTTTCTTT CTGGGATCCA GGAGTCCAGA TCCCCAGCCC CCTCTCCAGA 720 

721 TTACATTCAT CCAGGCACAG GAAAGGACAG GGTCAGGAAA GGAGGACTCT GGGCGGCAGC CTCCACATTC CCCTTCCACG 800 

801 CTTGGCCCCC AGAATGGAGG AGGGTGTCTG TATTACTGGG CGAGGTGTCC TCCCTTCCTG GGGACTGTGG GGGGTGGTCA 880 

881 AAAGACCTCT ATGCCCCACC TCCTTCCTCC CTCTGCCCTG CTGTGCCTGG GGCAGGGGGA GAACAGCCCA CCTCGTGACT 960 

961 GGGCTGCCCA GCCCGCCCTA TCCCTGGGGG AGGGGGCGGG ACAGGGGGAG CCCTATAATT GGACAAGTCT GGGATCCTTG 1040 

1041 AGTCCTACTC AGCCCCAGCG GAGGTGAAGG ACGTCCTTCC CCAGGAGCCG GTGAGAAGCG CAGTCGGGGG CACGGGGATG 1120 

1121 AGCTCAGGGG CCTCTAGAAA GAGCTGGGAC CCTGGGAAGC CCTGGCCTCC AGGTAGTCTC AGGAGAGCTA CTCGGGGTCG 1200 

1201 GGCTTGGGGA GAGGAGGAGC GGGGGTGAGG CAAGCAGCAG GGGACTGGAC CTGGGAAGGG CTGGGCAGCA GAGACGACCC 1280 

1281 GACCCGCTAG AAGGTGGGGT GGGGAGAGCA GCTGGACTGG GATGTAAGCC ATAGCAGGAC TCCACGAGTT GTCACTATCA 1360 

1361 TTATCGAGCA CCTACTGGGT GTCCCCAGTG TCCTCAGATC TCCATAACTG GGGAGCCAGG GGCAGCGACA CGGTAGCTAG 1440 

1441 CCGTCGATTG GAGAACTTTA AAATGAGGAC TGAATTAGCT CATAAATGGA ACACGGCGCT TAACTGTGAG GTTGGAGCTT 1520 

1521 AGAATGTGAA GGGAGAATGA GGAATGCGAG ACTGGGACTG AGATGGAACC GGCGGTGGGG AGGGGGTGGG GGGATGGAAT 1600 

1601 TTGAACCCCG GGAGAGGAAG ATGGAATTTT CTATGGAGGC CGACCTGGGG ATGGGGAGAT AAGAGAAGAC CAGGAGGGAG 1680 

1681 TTAAATAGGG AATGGGTTGG GGGCGGCTTG GTAAATGTGC TGGGATTAGG CTGTTGCAGA TAATGCAACA AGGCTTGGAA 1760 

1761 GGCTAACCTG GGGTGAGGCC GGGTTGGGGG CGCTGGGGGT GGGAGGAGTC CTCACTGGCG GTTGATTGAC AGTTTCTCCT 1840 

1841 TCCCCAGACT GGCCAATCAC AGGCAGGAAG ATGAAGGTTC TGTGGGCTGC GTTGCTGGTC ACATTCCTGG CAGGTATGGG 1920 

1921 GGCGGGGCTT GCTCGGTTCC CCCCGCTCCT CCCCCTCTCA TCCTCACCTC AACCTCCTGG CCCCATTCAG ACAGACCCTG 2000 

2001 GGCCCCCTCT TCTGAGGCTT CTGTGCTGCT TCCTGGCTCT GAACAGCGAT TTGACGCTCT CTGGGCCTCG GTTTCCCCCA 2080 

2081 TCCTTGAGAT AGGAGTTAGA AGTTGTTTTG TTGTTGTTGT TTGTTGTTGT TGTTTTGTTT TTTTGAGATG AAGTCTCGCT 2160 

2161 CTGTCGCCCA GGCTGGAGTG CAGTGGCGGG ATCTCGGCTC ACTGCAAGCT CCGCCTCCCA GGTCCACGCC ATTCTCCTGC 2240 

2241 CTCAGCCTCC CAAGTAGCTG GGACTACAGG CACATGCCAC CACACCCGAC TAACTTTTTT GTATTTTCAG TAGAGACGGG 2320 

2321 GTTTCACCAT GTTGGCCAGG CTGGTCTGGA ACTCCTGACC TCAGGTGATC TGCCCGTTTC GATCTCCCAA AGTGCTGGGA 2400 

2401 TTACAGGCGT GAGCCACCGC ACCTGGCTGG GAGTTAGAGG TTTCTAATGC ATTGCAGGCA GATAGTGAAT ACCAGACACG 2480 

2481 GGGCAGCTGT GATCTTTATT CTCCATCACC CCCACACAGC CCTGCCTGGG GCACACAAGG ACACTCAATA CATGCTTTTC 2560 

2561 CGCTGGGCCG GTGGCTCACC CCTGTAATCC CAGCACTTTG GGAGGCCAAG GTGGGAGGAT CACTTGAGCC CAGGAGTTCA 2640 

2641 ACACCAGCCT GGGCAACATA GTGAGACCCT GTCTCTACTA AAAATACAAA AATTAGCCAG GCATGGTGCC ACACACCTGT 2720 

2721 GCTCTCAGCT ACTCAGGAGG CTGAGGCAGG AGGATCGCTT GAGCCCAGAA GGTCAAGGTT GCAGTGAACC ATGTTCAGGC 2800 

2801 CGCTGCACTC CAGCCTGGGT GACAGAGCAA GACCCTGTTT ATAAATACAT AATGCTTTCC AAGTGATTAA ACCGACTCCC 2880 

2881 CCCTCACCCT GCCCACCATG GCTCCAAAGA AGCATTTGTG GAGCACCTTC TGTGTGCCCC TAGGTAGCTA GATGCCTGGA 2960 

2961 CGGGGTCAGA AGGACCCTGA CCCGACCTTG AACTTGTTCC ACACAGGATG CCAGGCCAAG GTGGAGCAAG CGGTGGAGAC 3040 

3041 AGAGCCGGAG CCCGAGCTGC GCCAGCAGAC CGAGTGGCAG AGCGGCCAGC GCTGGGAACT GGCACTGGGT CGCTTTTGGG 3120 

3121 ATTACCTGCG CTGGGTGCAG ACACTGTCTG AGCAGGTGCA GGAGGAGCTG CTCAGCTCCC AGGTCACCCA GGAACTGAGG 3200 

3201 TGAGTGTCCC CATCCTGGCC CTTGACCCTC CTGGTGGGCG GCTATACCTC CCCAGGTCCA GGTTTCATTC TGCCCCTGTC 3280 



3281 GCTAAGTCTT GGGGGGCCTG GGTCTCTGCT GGTTCTAGCT TCCTCTTCCC ATTTCTGACT CCTGGCTTTA GCTCTCTGGA 3360 

3361 ATTCTCTCTC TCAGCTTTGT CTCTCTCTCT TCCCTTCTGA CTCAGTCTCT CACACTCGTC CTGGCTCTGT CTCTGTCCTT 3440 

3441 CCCTAGCTCT TTTATATAGA GACAGAGAGA TGGGGTCTCA CTGTGTTGCC CAGGCTGGTC TTGAACTTCT GGGCTCAAGC 3520 

3521 GATCCTCCCG CCTCGGCCTC CCAAAGTGCT GGGATTAGAG GCATGAGCAC CTTGCCCGGC CTCCTAGCTC CTTCTTCGTC 3600 

3601 TCTGCCTCTG CCCTCTGCAT CTGCTCTCTG CATCTGTCTC TGTCTCCTTC TCTCGGCCTC TGCCCCGTTC CTTCTCTCCC 3680 

3681 TCTTGGGTCT CTCTGGCTCA TCCCCATCTC GCCCGCCCCA TCCCAGCCCT TCTCCCCCGC CTCCCCACTG TGCGACACCC 3760 

3761 TCCCGCCCTC TCGGCCGCAG GGCGCTGATG GACGAGACCA TGAAGGAGTT GAAGGCCTAC AAATCGGAAC TGGAGGAACA 3840 

3841 ACTGACCCCG GTGGCGGAGG AGACGCGGGC ACGGCTGTCC AAGGAGCTGC AGGCGGCGCA GGCCCGGCTG GGCGCGGACA 3920 

3921 TGGAGGACGT GCGCGGCCGC CTGGTGCAGT ACCGCGGCGA GGTGCAGGCC ATGCTCGGCC AGAGCACCGA GGAGCTGCGG 4000 

4001 GTGCGCCTCG CCTCCCACCT GCGCAAGCTG CGTAAGCGGC TCCTCCGCGA TGCCGATGAC CTGCAGAAGC GCCTGGCAGT 4080 

4081 GTACCAGGCC GGGGCCCGCG AGGGCGCCGA GCGCGGCCTC AGCGCCATCC GCGAGCGCCT GGGGCCCCTG GTGGAACAGG 4160 

4161 GCCGCGTGCG GGCCGCCACT GTGGGCTCCC TGGCCGGCCA GCCGCTACAG GAGCGGGCCC AGGCCTGGGG CGAGCGGCTG 4240 

4241 CGCGCGCGGA TGGAGGAGAT GGGCAGCCGG ACCCGCGACC GCCTGGACGA GGTGAAGGAG CAGGTGGCGG AGGTGCGCGC 4320 

4321 CAAGCTGGAG GAGCAGGCCC AGCAGATACG CCTGCAGGCC GAGGCCTTCC AGGCCCGCCT CAAGAGCTGG TTCGAGCCCC 4400 

4401 TGGTGGAAGA CATGCAGCGC CAGTGGGCCG GGCTGGTGGA GAAGGTGCAG GCTGCCGTGG GCACCAGCGC CGCCCCTGTG 4480 

4481 CCCAGCGACA ATCACTGAAC GCCGAAGCCT GCAGCCATGC GACCCCACGC CACCCCGTGC CTCCTGCCTC CGCGCAGCCT 4560 

4561 GCAGCGGGAG ACCCTGTCCC CGCCCCAGCC GTCCTCCTGG GGTGGACCCT AGTTTAATAA AGATTCACCA AGTTTCACGC 4640 

4641 ATCTGCTGGC CTCCCCCTGT GATTTCCTCT AAGCCCCAGC CTCAGTTTCT CTTTCTGCCC ACATACTGCC ACACAATTCT 4720 

4721 CAGCCCCCTC CTCTCCATCT GTGTCTGTGT GTATCTTTCT CTCTGCCCTT TTTTTTTTTT TAGACGGAGT CTGGCTCTGT 4800 

4801 CACCCAGGCT AGAGTGCAGT GGCACGATCT TGGCTCACTG CAACCTCTGC CTCTTGGGTT CAAGCGATTC TGCTGCCTCA 4880 

4881 GTAGCTGGGA TTACAGGCTC ACACCACCAC ACCCGGCTAA TTTTTGTATT TTTAGTAGAG ACGAGCTTTC ACCATGTTGG 4960 

4961 CCAGGCAGGT CTCAAACTCC TGACCAAGTG ATCCACCCGC CGGCCTCCCA AAGTGCTGAG ATTACAGGCC TGAGCCACCA 5040 

5041 TGCCCGGCCT CTGCCCCTCT TTCTTTTTTA GGGGGCAGGG AAAGGTCTCA CCCTGTCACC CGCCATCACA GCTCACTGCA 5120 

5121 GCCTCCACCT CCTGGACTCA AGTGATAAGT GATCCTCCCG CCTCAGCCTT TCCAGTAGCT GAGACTACAG GCGCATACCA 5200 

5201 CTAGGATTAA TTTGGGGGGG GGTGGTGTGT GTGGAGATGG GGTCTGGCTT TGTTGGCCAG GCTGATGTGG AATTCCTGGG 5280 

5281 CTCAAGCGAT ACTCCCACCT TGGCCTCCTG AGTAGCTGAG ACTACTGGCT AGCACCACCA CACCCAGCTT TTTATTATTA 5360 

5361 TTTGTAGAGA CAAGGTCTCA ATATGTTGCC CAGGCTAGTC TCAAACCCCT GGCTCAAGAG ATCCTCCGCC ATCGGCCTCC 5440 

5441 CAAAGTGCTG GGATTCCAGG CATGGGCTCC GAGCGGCCTG CCCAACTTAA TAATATTGTT CCTAGAGTTG CACTC 5515 

La séquence ci-jointe est celle du gène de l'apolipoprotéine E humaine, allèle e4. Le dernier 

nucléotide de chaque ligne est numéroté sur la droite (n° de position). 

3.1.1 Certaines parties de cette séquences ont été soulignées d'un trait simple; examinez 

avec soin le début et la fin des séquences qui sont situées entre ces séquences 

soulignées: à quoi correspondent les séquences soulignées 

3.1.2 Quelles sont les fonctions (rôles) des protéines qui se fixent en premier sur ce 

gène dans la région allant du nucléotide 975 au nucléotide 1046 

3.1.3 Quel est le rôle du triplet de nucléotides en 1871-1873 

3.1.4 Quelle est la traduction de la séquence 1847-1913 de ce gène 

3.1.5 Le nucléotide en position 1913 est un G qui fait partie de la séquence traduite: 

quel est sa position dans le cadre de lecture: N1, N2 ou N3 

3.1.6 Le nucléotide en position 3007 est un G qui fait partie de la séquence traduite: 

quel est sa position dans le cadre de lecture: N1, N2 ou N3 

3.1.7 Il existe dans le domaine de l'apolipoprotéine E codé par l'exon 4 du gène deux 

Arginines qui peuvent être mutées en Cystéines par une simple substitution d'un 

nucléotide: quelle est à ces endroits (soulignés deux fois), la séquence du brin 

sens du gène muté 

3.1.8 Quelle sera la longueur après transcription et maturation (comprenant l'addition 

de 1000 AMP du côté 3'-OH) de l'ARN messager de l'apolipoprotéine E 

3.1.9 Quel est le rôle du codon (souligné deux fois) TGA en 4495 

3.1.10 Quels sont les numéros des nucléotides de la boîte de polyadénylation 

3.1.11 La sécrétion de la protéine hors des cellules est suivie de l'hydrolyse d'un peptide 

de 18 acides aminés du côté N-terminal. Quel est le rôle de ce peptide 

3.1.12 De combien d'acides aminés se compose l'apolipoprotéine E mature 



3.2 Soit le schéma ci-contre représentant un ARNt (avec son anticodon). 

a. Quel est le nom de l'acide aminé transporté par cet ARNt 

b. Quel est le nom du nucléotide situé à l'extrémité 3' de cet ARNt 

c. Par quel type de liaison l'acide aminé sera-t-il lié à cet ARNt 

3.3 Combien de liaisons phosphates riches en énergie sont consommées 

dans la synthèse d'une protéine de 75 résidus d’acide aminé 

Commenter votre réponse. 

3.4. 

3.4.1 Soit une séquence de bases présente sur un brin d’ADN (brin 1) 

....-G-A-C-T-T-A-C-A-C-G-C-G-A-T-T-T-T-A-T-A-T-A-G-C-.... 

a. Recopiez cette séquence et écrivez la séquence du brin d’ADN complémentaire (brin 2) 

b. Sachant que l’ARNm issu de la transcription de ce fragment d’ADN code le début d’une 

protéine: 

- déterminez quel est le brin matrice (justifiez votre réponse) et écrivez la séquence de 

l’ARNm. 

- orientez toutes les séquences des acides nucléiques; 

- écrivez la séquence du polypeptide traduit à partir de cet ARNm. 

c. A la suite d’une mutation, la 10 ème base (G) du brin 1 représenté ci-dessus, a été 

remplacée par une adénine. 

Dans un autre mutant, cette même base G a été remplacée par une cytosine. 

Chez un troisième mutant, la même base G a été remplacée par une thymine. 

Enfin, chez un quatrième mutant, ce même nucléotide G a été perdu. 

Ecrivez pour chaque cas les modifications introduites dans les séquences. 

Qu’advient-il de la protéine dans chaque cas 

3.4.2 Le code génétique est dit redondant ou dégénéré. 

Comment s’exprime cette dégénérescence et quelle remarque peut-on faire à son 

sujet 

3.4.3 On estime que l’ensemble des molécules d’ADN présentes dans le noyau d’une cellule 

humaine (avant la phase de réplication) représente 6 x 10 9 paires de nucléotides. 

Quelle longueur totale d’ADN cela représente-t-il Justifiez vos calculs en 

présentant votre raisonnement. 

3.4.4 Quels sont les différents types d’ARN matures présents dans une cellule 

eucaryote Précisez en 2 lignes maximum (pour chaque type) leur fonction 

respective. 

3.5 PROBLEME SUR LA SEQUENCE, LA TRANSCRIPTION ET LA TRADUCTION DU GENE SPO II G. 

Cet exercice est organisé autour de l’exploitation d’une séquence nucléotidique. On se 

propose d’analyser cette séquence en vue d’étudier successivement: 

- le sens de transcription, 

- le cadre de lecture 

- l’enchaînement des acides aminés 

- une propriété biologique de la protéine, 

- les nucléotides modifiés chez quelques mutants. 



La séquence d’ADN représentée ci-dessous est celle d’un fragment de 120 paires de bases 

entièrement contenu dans la partie traduite du gène spo II G de la bactérie Bacillus 

subtilis. 

5’P 

1 11 21 31 

G A A A A A A C T G A A A T T A C G G T T G A C G C A C C T C T G G T A T A A G 

41 51 61 71 

C T G C T G A T G A A A C T T G G G C T G A A A A G T G A T G A A G T C T A T T 

81 91 101 111 

A C A T A G G C G G 

G A G T G A A G C C C T G C C G C C T C C A T T A T C T A A 

3’ OH 

3.5.1 Le sens de transcription 

a. Sachant que la séquence donnée est celle du brin sens, indiquer par une flèche sur la 

séquence ci-dessous le sens de progression de la transcription. Justifier. 

G A A A A A A C T G A A A T T A C G G T...............G C C C T G C C G C C T C C A T T A T C T A A 

1 11 101 111 

3.5.2 Le cadre de lecture 

a. Théoriquement l’information génétique portée par l’ARN m peut être traduite de trois 

façons différentes. Pourquoi 

b. Donner dans le tableau I ci-dessous les différentes séquences prises par les trois 

codons stop au niveau des trois brins d’acide nucléique. 

TABLEAU I 

5’ P 3’ OH Séquences des codons non-sens 

ARNm 

brin d’ADN sens 

brin d’ADN transcrit 

1er type 2ème type 3ème type 

c. Avec des barres verticales, définir les trois cadres de lecture potentiels de la séquence 

étudiée. Dans chaque cas encadrer les codons stop. 

1er CADRE DE LECTURE POTENTIEL 

1 11 21 31 


41 51 61 71 


81 91 101 111 





2ème CADRE DE LECTURE POTENTIEL 

1 11 21 31 


41 51 61 71 


81 91 101 111 



3ème CADRE DE LECTURE POTENTIEL 

1 11 21 31 


41 51 61 71 


81 91 101 111 



d. Quel est le cadre de lecture effectivement utilisé pour la synthèse de la protéine 

e. Si au cours d’une expérience préliminaire on établit la séquence d’un seul brin d’un 

fragment d’ADN que l’on sait être interne à un gène, il est possible, au moins en théorie de 

déterminer le sens de la transcription. Comment 

3.5.3 L’enchaînement des acides aminés 

a. Identifier sur la séquence ci-dessous l’extrémité qui code pour la région N-terminale du 

fragment protéique. Justifier. 

1 11 111 

GAAAAAACTG AAAT ................................CCTC CATTATCTAA 

b. Donner dans le tableau II la composition en acides aminés du fragment protéique 

analysé. 

TABLEAU II 

Acide aminé Nombre Acide aminé Nombre 

ala Alanine leu Leucine 

arg Arginine lys Lysine 

asn Asparagine met Méthionine 

asp Acide Aspartique phe Phénylalanine 

cys Cystéine pro Proline 

gln Glutamine ser Sérine 

glu Acide Glutamique thr Thréonine 

gly Glycocolle trp Tryptophane 

his Histidine tyr Tyrosine 

ile Isoleucine val Valine 

3.5.4 Une propriété biologique de la protéine 

La protéine codée par le gène spo II G interagit avec l’ADN. Ce fait est-il compatible avec la 

composition en acides aminés du fragment analyse Pourquoi 



3.5.5 Les nucléotides modifiés chez quelques mutants. 

Cette protéine peut-être purifiée à partir de la souche sauvage et de 3 mutants affectés dans 

le gène spo II G. Elle est soumise à une électrophorèse en conditions non dénaturantes; 

dans ces conditions la migration s’effectue selon la charge électrique. 

a. Quel nucléotide doit-on trouver en position 71 chez les mutants pour obtenir les profils 

d’électrophorèse présentés dans le figure I 

FIGURE I 

Sauvage Mutant 1 Mutant 2 Mutant 3 

+ 

- + 

Nucléotide 

G 

n°71 

3.5.6 En résumé : 

Le tableau III concerne 18 des 120 nucléotides de la séquence 

TABLEAU III 

ADN . . . CAT ATA . . . 

DOUBLE 

-BRIN . . . GAA . . . 

ARNm . . . GUC . . . 

ANTICODON 

des ARNt 

ACIDE 

AMINE 

CAG 

lys 

trp 

a. Déterminer le sens de transcription. Justifier. 

b. Orienter l’ARNm, les deux brins de la molécule d’ADN et compléter le tableau III. 

c. Schématiser par un trait la chaîne polypeptidique en l’orientant et en donnant la 

position relative des acides aminés déterminés. 



3.6 TRADUCTION 

3.6.1 Compléter directement sur le schéma ci-dessous (Figure 1) les légendes qui doivent 

indiquer : 

- les sous-unités 

ribosomales et le 

principal type d’ARN 

ribosomal (ARNr) dont 

elles sont constituées 

- les sites de fixation 

peptidique (site P) et 

acide aminé (site A) du 

ribosome 

- les molécules d’ARN 

messager (ARNm) et 

d’ARN de transfert 

(ARNt) 

- les extrémités N - 

terminale et C - 

terminale de la chaîne 

peptidique en cours de 

synthèse 

3.6.2 Ajouter directement sur le schéma ci-dessous (Figure 2) 

- le résidu 7-méthylguanosine 

triphosphate (Gppp) à 

l’emplacement correct. 

- la séquence nucléotidique du 

premier codon de l’ARN messager. 

- la séquence nucléotidique de 

l’extrémité 3’ de l’ARN messager. 

Déduire des informations dont vous disposez sur la séquence d’ARN messager: 

- la séquence des huit premiers acides aminés du peptide. 

- la séquence du gène codant ces huit premiers acides aminés. 

3.6.3 - Citer quatre étapes nécessaires à l’incorporation du quatrième acide aminé à partir de 

cet acide aminé libre. 

Indiquer pour chacune des quatre étapes, si elle est directement couplée à l’hydrolyse de 

liaison(s) riche(s) en énergie, en précisant le cas échéant, le nombre de liaison(s) riche(s) 

en énergie hydrolysées. 

- Citer le nom de l’enzyme et le numéro des étapes qui permettent d’assurer la spécificité 

du quatrième acide aminé incorporé. 

3.6.4 - Dans quel(s) compartiment(s) de la cellule a lieu la synthèse de cette chaîne 

peptidique 

- Dans quel(s) compartiment(s) de la cellule a eu lieu la synthèse du ribosome et quel est 

son devenir immédiat une fois que la synthèse de la chaîne peptidique sera achevée 

- Dans quel(s) compartiment(s) de la cellule a eu lieu la synthèse de l’ARN messager et 

quel est son devenir immédiat une fois que la synthèse de la chaîne peptidique sera 

achevée 

3.6.5 Le tableau suivant illustre trois mutations différentes des codons 6 et 7 telles qu’elles 

apparaissent dans la séquence nucléotidique de l’ARN messager. 



Position du codon 1 2 3 4 5 6 7 8 

ARNm Normal --- GCU GUU GCU AAU AUC UUU GGU 

ARNm avec Mutation X 

Suppression de 3 nucléotides 

ARNm avec Mutation Y 

Remplacement de 2 nucléotides 

ARNm avec Mutation Z 

Remplacement d’1 nucléotide 

--- GCU GUU GCU AAU AU U GGU 

--- GCU GUU GCU AAU AUC UAG GGU 

--- GCU GUU GCU AAU AUC UUC GGU 

Citer pour chacune des mutation X, Y et Z: 

- le type de mutation : 

- ses conséquences éventuelles sur le cadre de lecture: 

- ses conséquences éventuelles sur le peptide synthétisé: 

4. REPLICATION ET REPARATION 

4.1 On incube des extraits solubles de colibacilles contenant de l’ADN avec un mélange de dATP, 

dTTP, dGTP et dCTP marqués tous avec du 32 P sur le phosphore . Après une période 

d’incubation, le mélange est traité à l’acide trichloracétique qui précipite l’ADN et laisse en 

solution les petites molécules. 

a. Si un des quatre précurseurs manque, on ne trouve pas de radioactivité dans le précipité. 

Commenter. 

b. Aurait-on trouvé de la radioactivité si c’était le phosphore ou qui avait été marqué 

c. Dans la chaîne synthétisée de manière continue suivante, où est l’erreur Comment cette 

erreur sera-t-elle corrigée 

Matrice 

(3’) C - G - T - A - C - A - A - A- C - C - T - G - G - T - T - ...... (5’) 

Néosynthètisé 

(5’) G - C - A - T - G - T - T- T- G - G - A - A - ...... (3’) 

d. Cette chaîne, sous l’influence des UV, peut présenter d’autres altérations. Lesquelles 

Comment seront-elles réparées 

4.2 Quelles sont les caractéristiques principales de la télomérase 

4.3 Compléter les propositions suivantes. 

a. L’enzyme responsable de la synthèse d’ADN dans la réplication comme dans la réparation 

est l’___________________. 

b. Lors de la réplication, la région active du chromosome est une structure en forme d’Y 

appelé une ______________________. 

c. L’enzyme qui scelle les brèches dans l’hélice lors de la synthèse et de la réparation de 

l’ADN s’appelle: l’_____________________ . 

d. Lors de la réplication de l’ADN, le brin fils synthétisé en continu s’appelle:___________, et 

le brin synthétisé de manière discontinue est appelé_______________ . 

e. Si l’ADN polymérase positionne un nucléotide incorrect à l’extrémité 3’, un domaine 

catalytique distinct possédant une activité_________________ enlève la base mal appariée. 

f. L’initiation de la synthèse d’ADN sur le brin à réplication discontinue requiert de 

petites_________________ fabriquées par une enzyme appelée__________________, qui a pour 

substrat des _______________________ . 

g. La séparation de 2 brins d’ADN au niveau de la fourche de réplication est catalysée par 

l’__________________, qui se déplace unidirectionnellemment le long de l’ADN grâce à l’énergie 

fournie par l’hydrolyse d’ATP; 



h. Les________________, qui participent au relâchement de l’ADN, se lient à l’ADN simple brin 

de sorte que ses bases restent disponibles pour servir de matrice. 

k. Chez les bactéries et les levures, comme chez plusieurs virus infectant les cellules 

eucaryotes, on a montré que les fourches de réplication se forment au niveau de séquences 

particulières de l’ADN appelées__________________ 

l. Les________________peuvent être considérées comme des «nucléases réversibles» qui 

créent des cassures transitoires, soit monocaténaires (type I), soit bicaténaires (type II). 

4.4 Compléter les propositions suivantes. 

a. La plupart des modifications spontanées de l’ADN sont rapidement éliminées par un 

processus de correction appelé la _____________________; il est exceptionnel que les 

mécanismes de maintenance échouent, et permettent une modification de séquence 

permanente, qui est appelée une ______________________. 

b. Deux modifications spontanées courantes de l’ADN sont: la ____________________ qui 

résulte d’une rupture des liaisons N-glycosidiques de l’adénine ou de la guanine au 

désoxyribose, et la _____________________ qui transforme la cytosine en uracile. 

c. Le processus de réparation des fragments d’ l’ADN implique trois étapes: les enzymes 

appelées __________________ reconnaissent et excisent la portion modifiée du brin d’ADN, les 

__________________ resynthétisent la région excisée, et l’______________________ comble 

l’espace laissé. 

d. La simple excision de base implique 3 enzymes: ______________________ 

5. ALTERATIONS DU MATERIEL GENETIQUE ET 

OUTILS DE BIOLOGIE MOLECULAIRE 

5.1 Compléter la séquence palindromique : 

A G A T 

 

5.2 Etablir une séquence d'acide nucléique sur laquelle une endonucléase de restriction sera 

active. 

Si cette séquence était présente dans l'ADN d'une bactérie, serait-elle systématiquement 

coupée par l'endonucléase correspondante 

5.3 Séquençage d'un ADN par la technique de Sanger: 

a. Expliquez en quelques lignes le principe de la technique. 

b. Soit représenté ci-dessous sur la ligne, un segment d'ADN monobrin. Son séquençage est 

effectué par la technique de Sanger, avec une amorce XY. En examinant le schéma 

représentant une partie de l'autoradiogrmme du gel de migration, écrire : 

• la séquence nucléotidique lue directement sur ce schéma du film. 

• la séquence réelle du segment d'ADN monobrin correspondant. 

A G C T 

sens de 

migration 



5.4 Diagnostic d'une maladie génétique 

5.4.1- Au cours de l’exploration d’une famille atteinte d’hypercalcémie hypocalciurique 

familiale, des mutations inactivatrices du récepteur sensible au calcium, (responsables 

d’une augmentation du niveau de 

calcémie à partir duquel la sécrétion de 

PTH et la réabsorption du calcium par le 

tubule rénal sont inhibées) ont été 

mises en évidence par la technique de 

séquençage de Sanger chez un sujet 

atteint de la maladie. 

a. En comparant les gels de 

séquence ci-contre d’un sujet 

normal et d’un patient atteint, 

dites où est située la mutation 

 

b. De quel type est-elle 

c. Quel est le mode probable de 

transmission de cette maladie 

5.4.2 Pour rechercher la mutation chez les apparentés du sujet étudié, une étude par PCR- 

RFLP a été pratiquée. 

a. Quel est le principe de cette méthodeet son intérêt par rapport au southern 

blot 

b. Avec la séquence mutée apparait un site supplémentaire de digestion par l’enzyme de 

restriction BslI qui coupe le palindrome (imparfait) suivant : 

5’ CCnnnnn/nnGG 3’ 

n= nucléotide indéterminé 

Fragment d’ADN amplifié de 504 pb: 

"/"= site de coupure. 

Séquence normale : 

L’amplification par PCR de 

l’exon concerné du gène du 

récepteur du calcium, conduit à 

l’obtention d’un fragment de 504 

paires de bases. Ce fragment est 

soumis ensuite à une digestion 

par BslI qui génère différents 

types de fragments (cf. schéma). 

Séquence mutée : 

Bsl I 

Bsl I 

87 pb 313 pb 

104 pb 

 

Bsl I 

Bsl I 

Bsl I 

87 pb 133 pb 180 pb 

104 pb 

Sur l’arbre généalogique ci-contre 

est représenté le résultat de la 

migration sur gel d’agarose de ce 

produit de PCR, non digéré puis 

digéré par BslI, issu de 

l’amplification de l’ADN 

génomique des individus A, B, C 

et D. 

Lesquels de ces sujets 

présentent la mutation 

615 bp 

492 bp 

369 bp 

A 

B 

C 

D 

246 bp 

123 bp 



5.5 Vous voulez étudier un fragment d'ADN de 536 paires de base correspondant à la région 

régulatrice située en amont (5') du gène de votre protéine favorite. Cette séquence est la 

suivante : 

Brin sens : 

5' GATTCAGGAGATTCACAC - - 500 nucléotides - - TCGGTACAGCTATACAGG 3' 

Brin antisens: 

3' CTAAGTCCTCTAAGTGTG - - 500 nucléotides - - AGCCATGTCGATATGTCC 5' 

5.5.1 Parmi les 8 amorces suivantes quelles sont les 2 amorces (à désigner par leurs 

lettres) qui permettront l'amplification par PCR de ce fragment 

a) 5' GATTCAGGAGATTCACAC 3' 

b) 5' CTAAGTCCTCTAAGTGTG 3' 

c) 5' CACACTTAGAGGACTTAG 3' 

d) 5' TCGGTACAGCTATACAGG 3' 

e) 5' AGCCATGTCGATATGTCC 3' 

f) 5' GTGTGAATCTCCTGAATC 3' 

g) 5' CCTGTATAGCTGTACCGA 3' 

h) 5' GGACATATCGACATGGCT 3' 

5.5.2 Décrire brièvement mais précisément les différents ingrédients requis et le principe 

de base de cette méthode de PCR. 

5.5.3 Quelle expérience simple vous permettra de savoir si l'amplification spécifique de 

votre fragment a réussi. 

5.6 Les ARN extraits du cytosol de différents tissus sont analysés par la technique dite du 

"Northern" en utilisant comme sonde un oligonucléotide correspondant à une partie du 

premier exon du gène de la calcitonine (hormone hypocalcémiante). 

Thyroïde Cerveau Foie Rein Muscle Rate 

Sens de 

migration 

a. Interprétez cette image en indiquant les différentes hypothèses possibles. 

b. Lorsque la même expérience est réalisée sur des ARN nucléaires de thyroïde ou de 

cerveau, on observe surtout des bandes très faibles et diffuses, de plus haut poids 

moléculaire qu'en partant d'ARN cytosolique. A quoi correspondent-elles 

5.7 La question porte sur un gène codant une protéine humaine synthétisée exclusivement par 

le foie. 

Vous devez étudier un segment d’ADN codant de ce gène, dont la séquence la plus 

fréquente dans la population générale est la suivante: 

Faculté de Médecine Pierre & Marie Curie 

5’ ACT AAG GCA AAA TTC CGA GAG GCC CTA GAA GAT ACA CGA 3’ 

La première étape de l’étude va consister à amplifier, à partir de l’ADN génomique, la 

totalité de ce segment par PCR (Réaction de Polymérisation en Chaîne). 

5.7.1 Pouvez-vous utiliser indifféremment l’ADN extrait de cellules sanguines, de la peau, 

du foie ou d’autres tissus pour cette étude 

5.7.2 Vous devez synthétiser des amorces oligonucléotidiques dont la longueur vous est 

imposée: chacune d’elles doit comporter 9 nucléotides. 

Compte tenu de cet impératif, donnez la séquence de chacune des amorces.


5.7.3 Outre l’ADN génomique et les amorces oligonucléotidiques, vous devrez ajouter au 

milieu de la réaction, une enzyme et les molécules précurseurs nécessaires à la 

synthèse d’ADN. 

• Citez le nom de l’enzyme. 

• Citez le terme générique qui désigne l’ensemble des molécules précurseurs 

nécessaires à la synthèse d’ADN. 

5.7.4 Décrivez en une phrase chacune des 3 étapes qui se répète à chaque cycle de PCR: 

5.7.5 Un polymorphisme de restriction Hae III bi-allélique de ce gène, résulte d’une 

substitution C T qui fait disparaître le site de restriction Hae III (GGCC) dans 

l’ADN de 5 % des sujets, comme cela est schématisé ci-dessous: 

Pour étudier ce polymorphisme, 

le fragment 

amplifié par PCR est 

soumis à une digestion 

enzymatique par Hae III, 

puis à une 

électrophorèse. 

Sachant que l’enzyme HaeIII coupe sans décalage l’ADN double brin entre GG et CC, 

indiquez quels sont le nombre et la taille du ou des fragments obtenus par 

électrophorèse, chez chacun des trois sujets suivants: 

• Homozygote pour la version allélique fréquente. 

• Homozygote pour la version allélique rare. 

• Hétérozygote. 

5.7.6 Existe-t-il des différences dans la séquence protéique correspondant à ce segment 

d’ADN (dont les codons sont représentés sur la figure) entre les 3 sujets 

Comment qualifiez-vous dans ce cas, la substitution C T 

5.7.7 Chez un sujet donné la même séquence correspondant à ce segment d’ADN, pourra-telle 

être détectée 

• dans une préparation d’ADN complémentaire de son foie 

• dans une préparation d’ADN complémentaire de ses cellules sanguines 

Justifiez vos réponses. 

5.8 

Ci-dessous est représenté un gène de ménage (dont l’expression est, par définition, ubiquitaire) 

qui code une enzyme humaine E. 

5.8.1. Combien ce gène comporte d’introns 

5.8.2. Si la taille de chaque intron est de 10 kpb, et celle du promoteur de 100 pb, quelle est, 

sans compter d’autres séquences régulatrices éventuelles, la taille du gène 

5.8.3. Si tous les exons sont conservés au cours de l’épissage, quelle sera, sans compter la 

coiffe et la queue poly A, la taille du transcrit primaire et la taille de l’ARN messager 



5.8.4. En adoptant la même représentation que celle du gène de l’enzyme E, représentez la 

structure du transcrit primaire, celle de l’ARNm et celle d’un ARNm qui résulterait 

d’un épissage alternatif de votre choix 

Pour chacune des trois molécules, positionnez s’il y lieu, la coiffe et la queue polyA, en 

abrégé. 

5.8.5. a) Quel est le nom de la molécule complète qui constitue la coiffe 

b) Quel est le nom de chacune des molécules simples qui composent la coiffe 

c) Citez deux fonctions de la coiffe 

5.8.6. Que signifie polyA 

5.8.7. Quelle est la taille totale des séquences codantes du gène qui code l’enzyme E 

5.8.8. Quel est le nombre d’acides aminés de l’enzyme E 

5.8.9. Compte tenu des éléments dont vous disposez sur le schéma, quelle est la séquence 

d’acides aminés en N-et en C-terminal de la protéine 

5.8.10. Une paire d’amorces correspondant aux deux séquences nucléotidiques indiquées sur 

le schéma, est utilisée pour réaliser une amplification par PCR, d’ADN complémentaire 

(ADNc). 

a) Pouvez-vous utiliser l’ADNc de n’importe quel tissu de l’organisme (entourez) 

Justifiez en une phrase votre réponse 

Quelle est la taille attendue du fragment amplifié 

b) Pour réaliser la PCR, quels sont les réactifs que vous devez ajouter au milieu qui contient 

déjà l’ADNc à amplifier et les amorces 

c) Combien de températures différentes utiliserez-vous pour chaque cycle de PCR 

5.8.11. Vous analysez la séquence de l’extrémité 3’ du 

premier exon par méthode enzymatique. Vous disposez 

pour cela de l’ADN complémentaire et d’une amorce 

simple brin ATg gCA 

a) Indiquez le nom complet et le nom abrégé (entre 

parenthèses), du nucléotide spécifique qui a été utilisé 

pour réaliser la réaction de séquençage dont le produit a 

été déposé dans chacun des 4 puits du gel 

d’électrophorèse représenté ci-dessous (voir b) 

b) Représentez l’emplacement attendu des bandes sur le 

gel d’électrophorèse (en noircissant les cases 

correspondantes) 

5.9. Un gène de 10 kilobases (Kb) a subi une mutation au niveau d’un seul nucléotide : 

remplacement d’une cytosine par une guanine. On cherche à identifier la mutation en 

soumettant le gène normal et le gène muté à l’action d’une série d’ endonucléases de 

restriction (étudiées indépendamment). Après électrophorèse en gel d’agarose, on 

obtient les résultats suivants exprimés en kb 

(précision de la méthode + 0,05 kb) 

Enzyme utilisée Spécificité Gène normal Gène muté 

EcoR I GAATTC 7,4+2,6 7,4+2,6 

Bgl II AGATCT 10 10 

Pst I CTGCAG 6+4 10 

Sac I GAGCTC 10 6+4 

a- Quelles sont vos conclusions en ce qui concerne l’effet de chaque enzyme sur 

chaque gène 

b- A la lumière de ces conclusions, reconstituez une séquence de 9 nucléotides en 

précisant le siège de la mutation. 



6. QCM 

1. Structure des acides nucléiques 

1 Un nucléotide, compris dans la structure d’un 

acide ribonucléique a tous les caractères suivants 

sauf un, indiquer lequel : 

a. Il contient toujours des atomes de carbone, 

d’hydrogène, d’oxygène, de phosphore et d’azote 

b. Il contient trois fonctions acides dont deux 

estérifiées 

c. Il contient une liaison N-osidique 

d. Il contient une base azotée, purine ou 

pyrimidine 

e. Il contient un ose à six carbones (hexose) 

2 Dans la structure d’un ADN normal, toutes les 

structures ci-contre existent, sauf une, 

indiquer laquelle : 

a. d. 

b. e. 

c 

c. Le désoxyribose correspond à une molécule 

de ribose dans laquelle le OH en position 3' est 

remplacée par un H. 

d. Dans une molécule d'ADN, le caractère 

polyanionique est dû à l’ionisation du résidu 

phosphate. 

e. Les deux chaînes d'une molécule d'ADN sont 

anti-parallèles. 

6 Toutes les affirmations concernant la 

structure de l’ADN, ci-dessous sont vraies 

sauf une, indiquer laquelle : 

a. Les molécules d’ADN sont formées de 2 

chaînes anti-parallèles. 

b. Les bases azotées liées 2 à 2 par des 

liaisons hydrogènes sont tournées vers 

l’extérieur 

c. Les bases azotées sont parallèles entre elles, 

leurs noyaux empilés comme des assiettes. 

d. Les désoxyriboses et les phosphates se 

trouvent à l’extérieur de la molécule d’ADN. 

e. Chaque nucléosome est constitué d’un 

fragment d’ADN de 145 nucléotides et de 8 

molécules d’Histones. 

7 La base azotée représentée ci-dessous 

3 Dans la structure du fragment d'ADN représenté 

par la séquence A C T C , il y a toutes les 

liaisons, fonctions, molécules simples ou 

groupes d'atomes suivants, sauf un, indiquer 

lequel : 

a. Quatre liaisons N-osidiques 

b. Quatre ß-D-riboses 

c. Un noyau purine 

d. Trois fonctions amine primaire libres 

e. Deux cytidines 

4 Dans l'ADN, indiquez le ou les couple(s) de 

trinucléotide(s) complémentaire(s) en tenant 

compte des conventions d'écriture des 

séquences (c'est-à-dire de 5' vers 3') 

a. AAC et GTT 

b. AAC et TTG 

c. CAT et GTA 

d. CAT et ATG 

e. CTA et GAT 

5 Dans l'ADN, quelles sont les propositions 

justes 

a.Les bases G et C sont appariées par deux 

liaisons hydrogènes. 

b.Les bases pyrimidiques sont appariées entre 

elles. 

a. est une base purique 

b. est la thymine 

c. s’apparie à une base pyrimidique dans la 

double hélice d’ADN 

d. forme 3 liaisons « hydrogène » avec la base 

complémentaire à laquelle elle s’apparie dans la 

double hélice d’ADN 

e. peut être méthylée dans l’ADN génomique 

8 Le nucléotide composé représenté cidessous 

- 

O 

O 

P 

O- 

O 

O P O 

O- 

a. est l’adénosine triphosphate 

b. contient du désoxyribose 

c. possède 2 liaisons riches en énergie 

d. possède 2 liaisons « phosphoester » 

e. sert de précurseur à la synthèse d’ARN 

O 

P 

O- 

O 

CH2 

OH 

O 

OH 

N 

N 

NH2 

N 

N 



2. Transcription 

1 Un épissage alternatif à partir du site donneur de l’intron 2 dans un gène à 7 exons peut aboutir à tous les 

messagers suivants, sauf un, indiquer lequel: 

 

 

 

 

 

2 Parmi les propositions suivantes concernant la 

séquence de tous les ARN messagers, 

lesquelles sont exactes 

a. elle débute par un codon AUG 

b. elle se termine par un site de polyadénylation 

c. elle est formée exclusivement d'une séquence 

codant une protéine 

d. elle possède à son extrémité 5' une coiffe 

formée d'un nucléotide à méthylguanosine 

e. elle contient toujours un codon stop 

3 Parmi les propositions suivantes sur la 

transcription certaines sont exactes, 

lesquelles 

a. la transcription ne concerne que la production 

des ARN messagers 

b. la transcription des ARN de transfert est 

réalisée par l'ARN polymérase III 

c. la transcription utilise toujours les 2 brins du 

gène comme matrice, ce qui permet la production 

de 2 molécules d'ARN messager différentes 

d. la transcription nécessite l'ouverture de 

l'hélice d'ADN 

e. seuls les exons sont transcrits 

4 La transcription 

a. l’ARN polymérase II synthétise les ARN 

précurseurs des ARN messagers 

b. l’initiation de la transcription par l’ARN 

polymérase II nécessite l’assemblage d’un 

complexe de facteurs généraux de transcription sur 

le site promoteur du gène 

c. l’initiation de la transcription par l’ARN 

polymérase II n’est pas influencée par l’état de 

condensation de la chromatine 

d. les séquences d’ADN régulatrices peuvent être 

séparées du promoteur par plusieurs milliers de 

paires de nucléotides 

e.les facteurs de transcription peuvent se lier aux 

séquences d’ADN régulatrices par l’intermédiaire 

de liaisons hydrogène 

6 Le facteur TFIID 

a. est un facteur de transcription. 

b. est nécessaire à l’activité de transcription de 

l’ARN polymérase II. 

c. se lie à une séquence d’ADN dans le promoteur 

des gènes. 

d. se lie à une séquence d’ADN qui peut être 

localisée à plusieurs milliers de paires de 

nucléotides du site d’initiation de la transcription. 

e. se lie à l’ADN par l’intermédiaire de son petit 

sillon. 

7 Les ARN messagers (ARNm) 

a. sont toujours synthétisés dans le sens 5’ 3’ 

b. sont toujours traduits dans le sens 5’ 3’ 

c. comportent toujours tous les exons du gène 

d. ont toujours une coiffe 7-méthylguanosine 

triphosphate en 5’ 

e. ont toujours au moins un codon AUG 

8 Un exon 

a. est retrouvé sous forme de séquence d'ARN 

dans l'ARN messager. 

b. est une séquence d'ADN obligatoirement 

codante. 

c. est une séquence d'ADN présente en dehors 

des gènes. 

d. est un domaine protéique particulier de 

l'enveloppe de certains virus. 

e. code pour un nombre entier d'acides aminés. 

9 La transcription d'un gène codant une protéine 

a. a lieu sur les ribosomes. 

b. met en jeu l'ARN polymérase II. 

c. utilise des désoxyribonucléotides 

triphosphates. 

d. a lieu sur les deux brins. 

e. fait intervenir la fixation de facteurs 

transcriptionnels sur le promoteur. 

5 L’ARN messager chez les eucaryotes 

a.possède une séquence complémentaire du brin 

codant de l’ADN génomique 

b. ne comporte pas les introns 

c. peut comporter une partie seulement des exons 

d. est toujours entièrement traduit 

e. possède une longue répétition polyadénylique 


Cahier d'Exercices en Biochimie / PCEM1 Biologie Moléculaire / 19 

10 Transcription d'un gène par l'ARN polymérase II 

a. On appelle "région promotrice" l'ensemble 

des séquences d'ADN situées immédiatement en 

amont du site d'initiation de la transcription et 

contrôlant la transcription. 

b. Un même gène peut donner deux protéines 

différentes selon le tissu où il est transcrit. 

c. les séquences stimulatrices ou "enhancers" 

peuvent agir en trans. 

d. les séquences stimulatrices ou "enhancers" 

peuvent être situées dans un intron. 

e. les séquences stimulatrices ou "enhancers" 

peuvent être situées à plusieurs centaines de 

paires de bases en 5' d'un gène. 

11 Parmi les propositions concernant les ARN 

messagers des eucaryotes 

a. Leur biosynthèse est sous le contrôle de 

facteurs TFII 

b. Ils sont codés par des gènes dont le 

promoteur est situé à l'intérieur de la région 

transcrite. 

c. L'excision des introns se fait dans le 

cytoplasme après fixation du pré-ARNm sur le 

ribosome. 

d. Au cours de l'excision-épissage se crée une 

liaison 2'-5' phosphodiester. 

e. La séquence poly A n'est pas traduite . 

12 Toutes les affirmations concernant la 

transcription ci-dessous sont vraies sauf une, 

laquelle 

a. Le brin sens est le brin sur lequel la boîte 

TATA est du côté 3 ‘ de la boîte CAAT 

b. L’ARN polymérase I synthétise les ARN 

ribosomiques 28S, 18S et 5,8S 

c. L’ARN polymérase II synthétise les ARN 

messagers 

d. Les séquences cis-régulatrices sont reconnues 

par des facteurs protéiques transrégulateurs 

ayant des effets sur la vitesse de transcription 

e. L’excision-épissage est une étape de la 

maturation des transcrits primaires où les exons 

sont coupés de la structure primaire et les introns 

liés les uns à la suite des autres 

13 Le transcrit primaire du gène de la lipoprotéinelipase 

comprend toutes les séquences ou 

structures suivantes, sauf une, indiquer laquelle 

a. Boîte TATA. 

b. Site donneur de l’intron 1. 

c. Codon de la Méthionine. 

d. A du branchement. 

e. Boîte AAUAAA de polyadénylation. 

14 Le promoteur du gène de l’apolipoprotéine A-II 

contient toutes les séquences suivantes, sauf 

une, indiquer laquelle 

a. TGACTCA où vient se fixer un facteur transrégulateur 

de la famille AP-1 

b. ATG où vient se fixer le tARN de la méthionine 

c. GGCCC où vient se fixer la protéine Sp1 

 

 

d. TATA où vient se fixer la TATA binding protein 

e. CATCCAT où vient se fixer la CAAT binding 

protein 

15 Au cours de la transcription, toutes les espèces 

chimiques suivantes ont un rôle à jouer sauf une, 


a. RNA polymérase II 

b. ribonucléotides 

c. désoxy- thymidine triphosphate (dTTP) 

d. protéine liant la boîte TATA (TBP) 

e. guanosine triphosphate 

16 Les propriétés suivantes sont toutes en accord 

avec la définition des exons et des introns chez 

les Eucaryotes, sauf une, indiquer laquelle : 

a. l’exon est une séquence de nucléotides 

b. l’intron est compris entre 5’GT (site donneur) et 

AG 3’ (site receveur) 

c. la queue poly A ne fait partie d’aucun exon 

d. les introns sont transformés en lassos, puis 

détruits par la ribonucléase 

e. un exon est toujours situé entre deux introns 

17 Au cours de la transcription d’un gène actif en 

période de jeûne, les facteurs suivants 

s’unissent deux à deux comme indiqué, sauf 

dans un cas, indiquer lequel : 

a.Le récepteur des glucocorticoïdes + le cortisol 

avec le Glucocorticoid Responsive Element (GRE) 

b. La RNA polymérase II avec le brin sens du 

gène à transcrire 

c. Une adénine du brin antisens avec un uracile 

du transcrit primaire 

d. Une sous-unité de la protéine TFIID avec la 

séquence TATA du promoteur 

e. Un nucléotide triphosphate avec l’extrémité 

3’OH terminale du transcrit en cours de synthèse 

18 La fin de la transcription est le résultat de tous 

les évènements suivants sauf un, indiquer 

lequel : 

a. l’ARN polymérase (RNA polymerase) a 

synthétisé un ARN contenant la séquence 

AAUAAA 

b. l’ARN polymérase (RNA polymerase) s'est 

dissociée de l’ADN 

c. l’ARN polymérase (RNA polymerase) a lu la 

séquence TTATTT sur le brin antisens du gène 

transcrit 

d. l’ARN polymérase (RNA polymérase) a reconnu 

un codon de terminaison 

e. l’ARN polymérase (RNA polymerase) ne 

synthétise plus de liaisons et le transcrit primaire 

est coupé à son extrémité 3’OH terminale 

19 L’ARN messager mature a passé par toutes les 

étapes suivantes après la transcription, sauf une, 


a. Le premier nucléotide de l’exon 3 a été 

hydrolysé de sa liaison avec le site donneur de 

l’intron 2 

b. Il a traversé la membrane nucléaire 

c. Son extrémité 3’-OH a été allongée de plus de 

1000 nucléotides 

d. Son extrémité 5’-phosphate a été complètée 

d’un nucléotide 

e. Sa séquence codante est devenue unique et 

continue 



3. Traduction 

1 Au cours du cycle d’initiation 

de la traduction, toutes les 

liaisons suivantes sont 

essentielles pour déterminer 

le cadre de lecture exact, 


a. Fixation d’un Met-ARNt Met 

dans le site peptidique 

b. Liaison du l’uracile du 

codon AUG avec le deuxième 

nucléotide de l’anticodon 

c. Liaison de la guanine du 

codon AUG avec le troisième 

nucléotide de l’anticodon 

d. Présence des trois 

nucléotides suivants (en 3’ du 

codon AUG) dans le site acide aminé du ribosome 

e. Liaison du fragment 5’-non-codant de l’ARNm 

avec les ARNr et protéines du ribosome 

2 La lysyl-tRNA synthétase reconnaît spécifiquement 

tous les ligands suivants, sauf un, 

indiquer lequel : 

a. ARNt dont la boucle centrale porte l’anticodon 

UUU 

b. ATP 

c. ion Mg ++ 

 

 

d. Lysine 

e. ARNt dont la boucle centrale porte l’anticodon 

AAA 

3 La tryptophanyl-tRNA synthétase possède toutes les 

propriétés suivantes sauf une, indiquer laquelle : 

a. elle possède un site de liaison spécifique du 

tryptophane 

b. elle reçoit de l’énergie lors de l’hydrolyse de 

l’ATP 

c. elle transfère spécifiquement le tryptophane sur 

le peptide au cours de la traduction 

d. elle active le tryptophane en le liant à un ARNt 

e. elle n’est active qu’en présence d’un ARN 

comprenant deux séquences 5’CCA 3’, à deux 

endroits différents de sa structure primaire 

4 Toutes les liaisons suivantes sont hydrolysées ou 

rompues au cours de l’élongation d’une protéine, 

à chaque acide aminé incorporé, sauf une, 


a. Liaison ester à l’extrémité 3’-OH de l’ARNt du 

site peptidique 

b. Liaison anhydride d’acides entre les phosphates 

du GTP lié au ribosome et au facteur eEF2 lors de 

la translocation du messager 

c. Liaisons hydrogène entre l’anticodon de l’ARNt 

devenu libre du site peptidique et le codon de 

l’acide aminé incorporé à l’étape précédente 

d. Liaison anhydride d’acides entre les phosphates 

du GTP fixé sur le facteur eEF1 

e. Liaison amide entre l’extrémité COOH-terminale 

du peptide en cours de synthèse et la fonction 

amine de l’acide aminé incorporé 

5 Au cours de l’élongation, du début d’une protéine, 

un ribosome se trouve successivement dans les 

deux états ci-dessous 

a. site P : ARNt~Val-COOH; 

site A : ARNt~Leu-Phe-Leu-Ala-Met-NH 2 

b. site P : ARNt non chargé ; 

site A : ARNt~Val- Met -Ala- Leu-Phe-Leu -NH 2 

c. site P : ARNt~Val- NH 2; 

site A : ARNt~Leu-Phe-Leu-Ala-Met -COOH 

d. site P : ARNt non chargé; 

site A : ARNt~Val-Leu-Phe-Leu-Ala-Met-NH 2 

e. site P : ARNt~Val-Leu-Phe-Leu-Ala-Met- NH 2; 

site A : ARNt non chargé 

6 Au cours de la traduction de l'extrémité 5'- 

terminale d'un messager dans un polyribosome 

lié, une ribonucléoprotéine du cytoplasme 

(Signal Recognition Particle = SRP) provoque 

tous les effets suivants, sauf un, indiquer lequel 

a. Transport et fixation du ribosome sur la 

ribophorine 

b. Arrêt de l'élongation de la protéine traduite 

c. Liaison spécifique de cette ribonucléoprotéine 

avec un récepteur du reticulum endoplasmique. 

d. Synthèse d'un chaînon d'acides aminés 

hydrophobes à l'extrémité NH 2-terminale de la 

protéine traduite. 

e. Liaison spécifique de cette ribonucléo-protéine 

avec les acides aminés hydrophobes de l'extrémité 

NH 2-terminale de la protéine traduite. 

7 L'incorporation d'un acide aminé libre comme la 

leucine, dans la structure primaire d'une 

protéine en cours d'élongation requiert 

l'hydrolyse des liaisons riches en énergie 

suivantes, sauf une, indiquer laquelle : 

a. ATP AMP + pyrophosphate 

b. peptidyl-tARN tARN + peptide transféré sur la 

leucine 

c. GTP-eEF1 GDP-eEF1 

d. GTP GDP + phosphate 

e. ATP ADP + phosphate 

8 Le méthionyl-ARNt 

a. est nécessaire à l’initiation de la traduction 

b. comprend l’ARNt dont l’anticodon est 5’ CAU 3’ 

c. est synthétisé par une réaction enzymatique 

couplée à l’hydrolyse de 4 liaisons riches en 

énergie 

d. est synthétisée par une aminoacyl-ARNt 

synthétase spécifique de la méthionine 

e. comporte une liaison ester riche en énergie 

nécessaire à la formation d’une liaison peptidique 

entre la méthionine et un autre acide aminé 



9 Les ARN de transfert (ARNt) 

a. représentent le type d’ARN le plus abondant de 

la cellule 

b. sont au nombre de 20 

c. chacun d’entre eux se lie à un seul aminé 

d. chacun d’entre eux se lie à un seul codon 

e. se lient aux acides aminés par l’intermédiaire 

d’une liaison riche en énergie 

10 Quel est (ou quels sont) le(s) triplet(s) 

nucléotidique(s) du (ou des) anti-codon(s) du 

(ou des) ARNt Glu s'appariant avec les 

codons de l'acide glutamique GAA et GAG 

a. CUU 

b. CUC 

c. UUC 

c. TTC 

c. CTC 

11 Indiquez la ou les propositions exactes 

a. La fixation du complexe acide aminé ARNt 

sur l'ARN messager se fait par l'acide aminé. 

b. Il existe trois triplets différents codant la fin de 

la synthèse d'une chaîne peptidique. 

c. Le codon initiateur de la traduction code 

toujours pour la méthionine. 

d. Chez les eucaryotes, la transcription et la 

traduction ont lieu dans le même compartiment 

cellulaire. 

e. La transcription d'un gène se fait dans le sens 

5' -------> 3'. 

12 Parmi les codons suivants quels sont les 2 qui 

correspondent au codon d'initiation de la 

traduction d'une part et à l'un des codons de 

terminaison de chaîne protéique d'autre part 

a. AUC 

b. AUG 

c. UAG 

d. GAU 

e. UAC 

 

e. La mobilisation du peptidyl-tRNA du site A au 

site P sur le ribosome est rendue possible par 

l'hydrolyse de L'ATP 

15 Toutes les affirmations concernant la traduction 

ci-dessous sont vraies sauf une, laquelle 

a. L’ARN messager mature est toujours traduit 

dans sa totalité 

b. Le codon de terminaison de la traduction est 

UGA 

c. Le code génétique est fondé sur des mots de 3 

lettres les codons 

d. Le codon de l’ARN m AUG est 

complémentaire de l’anticodon CAU de l’ARNt 

e. Le bilan énergétique de la traduction est 

fonction du nombre d’acides aminés incorporés 

dans la protéine. 

16. Toutes les affirmations concernant la 

traduction ci-dessous sont vraies sauf une, 

laquelle 

a. Le signal peptide est un peptide d’adressage 

situé à l’extrémité NH2-terminale des protéines à 

excréter 

b. L’acylation du peptide néosynthétisé est une 

 

modification post– transcriptionnelle du peptide 

c. Le ribosome catalyse le transfert du peptide 

situé sur l’ARNt du site P sur la fonction amine de 

l’acide aminé de l’ARNt du site A. Il utilise 

l’énergie de la liaison riche en énergie entre le 

peptide et l’ARNt du site P 

d. Le complexe ribosomique qui se dissocie de 

l’ARN messager, nécessite un cofacteur eRF 

lorsque le site A se trouve en regard d’un codon 

non sens 

e. La séquence 5’ non traduite de l’ARN messager 

est reconnue par des cofacteurs eIF4A, eIF4B et 

eIF4F qui s’y fixent 

13 La séquence nucléotidique de l'anticodon d'un 

ARNt est 5' -CCU - 3' quelle est dans la 

séquence suivante d'un ARN messager le triplet 

nucléotidique qui pourra s'apparier à 

l'anticodon 

a. d. 

b. e. 

c. 

14 Synthèse protéique : 

a. La synthèse protéique débute par l'aa N 

terminal et se termine par l'aa C terminal 

b. Les acides aminés sont activés par une 

liaison ester aux molécules d'ARN t 

c.La terminaison d'une synthèse protéique 

requiert la liaison d'un t RNA terminateurs à un 

codon stop du mRNA 

d. On trouve de la thymine dans la majorité des 

tRNA 

4. Réplication et réparation 

1 La DNA-polymérase a toutes les activités 

suivantes au cours de la réplication d'un 

fragment de chromosome sauf une, indiquer 

laquelle : 

a. elle ajoute un nucléotide en liant son phosphate 

à la fonction alcool en 3' d'un brin d'ADN qu'elle 

synthétise 

b. elle hydrolyse les amorces du brin "retardé" en 

commençant par leur côté 5' 

c. elle ajoute un nucléotide en liant sa fonction 

alcool en 3' au phosphate 5' terminal d'un brin 

d'ADN qu'elle synthétise 

d. elle hydrolyse l'ARN des amorces du brin 

"avancé" en commençant par leur côté 5' 

e. elle ajoute un nucléotide en liant le phosphate à 

la fonction alcool en 3' d'une amorce d'ARN créée 

par la DNA-primase 



2 La synthèse du brin retardé par l'ADN polymérase 

se distingue de celle du brin rapide par toutes les 

différences suivantes, sauf une, indiquer 

laquelle : 

a. elle consomme moins de désoxyribonucléosides 

triphosphates 

b. elle fait intervenir beaucoup plus souvent les 

enzymes ADN-primase et ADN-ligase 

c. elle engendre la production des fragments 

d'Okazaki 

d. elle fait appel à des amorces plus nombreuses 

e elle se fait à contre-sens du déplacement de 

l'enzyme sur l'ADN 

3 L'ADN polymérase humaine est capable de toutes 

les activités enzymatiques suivantes, sauf une, 


a.Condensation du phosphate d'un désoxyribonucléotide 

sur la fonction 3' alcool libre d'un brin 

d'ADN hybridé à un autre brin servant de modèle 

b. Hydrolyse de la liaison anhydride entre le 

premier et les deux autres phosphates d'un 

désoxyribonucléoside triphosphate 

c. Condensation du phosphate du désoxyribonucléotide 

5' initial d'un brin d'ADN avec le 

désoxyribonucléotide 3' terminal d'un autre brin 

d'ADN 

d. Hydrolyse du désoxyribonucléotide 3' terminal 

d'un brin d'ADN 

e. Hydrolyse du ribonucléotide 5' initial d'un ARN 

4 L'ADN polymérase catalyse toutes les réactions 


a. réparation d'une brèche étendue sur un ADN 

double brin lésé. 

b. synthèse d'une liaison ester entre un nucléoside 

triphosphate et l'extrémité 3'-OH d'un brin d'ADN 

c. hydrolyse de la liaison ester entre le dernier et 

l'avant-dernier nucléotides à l'extrémité 3'-OH d'un 

brin d'ADN 

d. hydrolyse de la liaison ester entre le premier et 

le deuxième nucléotides à l'extrémité 5'-phosphate 

d'un ARN 

e. synthèse de la liaison ester entre l'extrémité 3'- 

OH d'un brin d'ADN et l'extrémité 5'-phosphate d'un 

autre brin d'ADN 

5 Au cours de la réplication de l’ADN, 

l’incorporation d’un désoxyribonucléotide 

a. est catalysée par une ADN polymérase 

b. consomme l’énergie fournie par l’hydrolyse de 

deux liaisons riches en énergie 

c. peut avoir lieu à l’extrémité 3’-OH ou 5’-OH d’un 

brin amorce d’ADN 

d. peut avoir lieu à l’extrémité 3’-OH ou 5’-OH d’un 

brin amorce d’ARN synthétisé par une primase 

e. peut avoir lieu à l’extrémité 3’-OH d’un brin 

amorce d’ARN synthétisé par une télomérase 

6 Les ARN polymérases et les ADN polymérases 

ont en commun les caractéristiques suivantes 

a. catalysent l’addition d’unités nucléotidiques dans 

le sens 5’ 3’ 

b. catalysent la formation de liaisons 

« phosphodiester » 

c. nécessitent une chaîne polynucléo-tidique 

matrice 

d. nécessitent une chaîne polynucléo-tidique 

amorce 

e. possèdent une activité exonucléasique 3’ 5’ 

7 Les principes et mécanismes généraux de la 

réplication 

a. Il est nécessaire d'ouvrir la molécule d'ADN 

en un point précis pour procéder 

enzymatiquement à sa réplication in vivo. 

b La synthèse d'un brin nouveau d'ADN 

nécessite toujours la fabrication préalable d'une 

amorce d'ARN. 

c. Il existe au niveau d'une fourche de 

réplication, deux molécules d'ADN polymérases à 

fonctionnement simultané mais différent, l'une 

allongeant un brin d'ADN dans le sens 5' --->3' et 

l'autre allongeant l'autre brin dans le sens 3'--->5'. 

d. Le brin dit "précoce" est celui à synthèse 

discontinue et le brin dit "tardif" est celui à 

synthèse continue. 

e. Dans une boucle de réplication, les deux 

fourches progressent en direction opposée, à la 

même vitesse. 

8 L'enzymologie de la réplication 

a. La primase est une catégorie d'ARN 

polymérase spécialisée dans la synthèse des 

amorces d'ARN sur le brin à synthèse 

discontinue. 

b. La destruction des amorces d'ARN sur le brin 

retardé est effectuée par l'enzyme nommée 

ligase. 

c. On appelle "ADN hélicase" la protéine 

séparant les deux brins appariés de la molécule 

d'ADN à répliquer, au niveau de la pointe de 

chaque fourche. 

d. Les enzymes de relaxation, fonctionnant en 

amont des fourches, suppriment les contraintes 

mécaniques induites par la progression de la 

réplication le long de l'ADN. 

e. Les protéines dites de "stabilisation" se fixent 

sur les deux double hélices récemment 

synthétisées pour les protéger de l'action des 

nucléases. 

9 Quelle est l'activité enzymatique, retrouvée chez 

la plupart des ADN polymérases, qui leur 

permet d'assurer une très grande fidélité de la 

réplication 

a. Activité d'exonucléase 3' ----> 5' 

b. Activité d'exonucléase 5' ----> 3' 

c. Activité de polymérase 

d. Activité d'endonucléase 

e. Activité de synthèse d'amorce 

10 La réplication de l'ADN des eucaryotes 

a. utilise des désoxyribonucléotides 

triphosphates. 

b. fait intervenir de l'ARN. 

c. débute en un seul site. 

d. met en jeu des ADN polymérases 

bidirectionnelles. 

e. est semi-conservative. 

11 Au cours de la réplication 

a. la croissance de la chaîne se fait toujours 

dans le sens 5' ----->3' 

b. les deux brins de l'ADN se séparent grâce à 

des protéines. 

c. les précurseurs sont les 

désoxyribonucléotides pour un brin et les 

ribonucléotides pour l'autre. 

d. il y a un épissage de l' ADN néoformé. 

e.la synthèse est continue pour un brin d'ADN et 

discontinue pour l'autre. 



12 On rencontre des acides nucléiques hybrides 

(brins de ribonucléotides et de désoxyribonucléotides 

liés de façon antiparallèle et 

complémentaire) dans toutes les circonstances 

suivantes sauf une, indiquer laquelle : 

a. entre l'amorce et le brin avancé de DNA au 

cours de la réplication 

b. au cours de la transcription inverse du RNA 

viral 

c. entre un élément cis-régulateur et un facteur 

trans-régulateur 

d. entre l'amorce et le brin retardé de DNA au 


e. dans le site catalytique d'une RNA polymérase 

13 Toutes ces affirmations concernant la réplication 

sont vraies sauf une, laquelle : 

a Les 2 brins de l’ADN parental servent chacun de 

modèle pour la synthèse d’un nouveau brin au 


b. L’hélicase sert à stabiliser les brins séparés 

c. Les ADN Polymérases ont une activité 

exonucléasique 

d. Le Mg++ est essentiel pour l’activité des ADN 

polymérases 

e. L’ADN Polymérase est associée à la primase 

et L’ADN Polymérase est la principale enzyme de 

réplication en synthétisant sur le brin direct aussi 

bien que sur le brin retardé 

14 Toutes les affirmations concernant la réplication 

et la réparation ci-dessous sont vraies sauf une, 

laquelle : 

a. La télomérase est une ADN polymérase qui 

peut continuer la synthèse d’un ADN simple brin ; 

b. Une structure avec entrecroisement de brins de 

2 ADN homologues est appelée structure Holliday 

c. Le remplacement d’un A par un G est une 

transition 

d. Le remplacement d’un C par un T est une 

transversion 

e. Une mutation somatique n’est pas transmissible 

à la descendance d’un sujet 

5. Altération du matériel génétique et outils 

de biologie moléculaire 

1 Dans la séquence suivante du gène d’une protéine 

CAGGCCGAGGCCAAAGTAAATCTCA 

correspondant à l’extrémité 3’ de l’exon 3, qui se 

traduit par Gln Ala Glu Ala Lys, indiquer quelle 

transition G A (nucléotides soulignés) est 

susceptible d’entraîner un empêchement de 

l’excision épissage de l’intron 3 de cette 

protéine : 

a. CAAGCCGAGGCCAAAGTAAATCTCA 

b. CAGGCCGAGGCCAAAATAAATCTCA 

c. CAGACCGAGGCCAAAGTAAATCTCA 

d. CAGGCCGAGACCAAAGTAAATCTCA 

e. CAGGCCGAAGCCAAAGTAAATCTCA 

2 Toutes les lésions moléculaires suivantes peuvent 

se traduire par un caractère ou une maladie chez 

l’enfant qui les reçoit dans son patrimoine 

génétique, sauf une, indiquer laquelle : 

a. transition GA dans un codon de terminaison 

b. insertion d’un C dans le codon CCC d’une 

proline 

c. délétion de la boîte TATA 

d. transversion dans le codon d’un acide 

aspartique 

e. délétion du site receveur du dernier intron 

3 Parmi les mutations nucléotidiques lesquelles 

vont changer la séquence en acides aminés de 

la protéine 

a. mutation silencieuse 

b. mutation faux sens 

c. mutation non sens 

d. mutation somatique 

e. mutation conservatrice 

4 Parmi les propositions suivantes concernant le 

séquençage de l'ADN par la méthode de 

Sanger, lesquelles sont exactes 

a. les réactions parallèles de séquençage ne 

diffèrent entre elles que par la nature du 

didéoxynucléotide 

b. l'ADN à séquencer doit être sous forme 

double brin 

c. les réactions de séquence sont des réactions 

de polycondensation de l'ADN 

d. chacune des 4 réactions parallèles de 

séquence se fait en présence d'un seul 

nucléotide 

e. la région séquencée est déterminée par la 

matrice d'ADN et non l'amorce 

5 Classer dans l’ordre les étapes de la méthode du 

« Southern blot » 

1 - Electrophorèse 

2 - Hybridation 

3 - Transfert sur membrane 

4 - Digestion de l’ADN par une enzyme de restriction 

5 - Autoradiographie 

a. 4 – 3 – 1 – 2 – 5 

b. 1 – 4 – 3 – 5 – 2 

c. 4 – 1 – 3 – 2 – 5 

d. 2 – 5 – 3 – 4 – 1 

e. 1 – 4 – 5 – 3 – 2 

6 L’ADN complémentaire 

a. l’ADN complémentaire est synthétisé par 

transcriptase inverse à partir d’ARN messager 

b. les banques d’ADN complémentaire sont 

identiques quel que soit le tissu humain (foie, 

poumon, cœur, rein…) à partir duquel elles sont 

préparées 

c. les banques d’ADN complémentaire préparées 

à partir de différents tissus humains (foie, poumon, 

cœur, rein…) ont en commun les séquences 

correspondant aux gènes domestiques 

d. la séquence en acides aminés d’une protéine 

peut être déterminée à partir d’une séquence 

d’ADN complémentaire 

e. la séquence d’un intron peut être déterminée à 

partir d’une séquence ADN complémentaire 

7 Parmi les enzymes suivantes, laquelle ou 

lesquelles sont utilisées dans la technique de 

RT-PCR 

a. ligase 

b. ADN polymérase thermostable 

c. transcriptase inverse 

d. ARN polymérase 

e. hélicase 



8 Les didésoxyribonucléosides triphosphates 

a. possèdent trois liaisons riches en énergie 

b. ne possèdent pas de groupement OH en 3’ 

c. peuvent être incorporés par l’ADN polymérase 

à l’extrémité 3’-OH d’un brin d’ADN 

d. empêchent l’extension du brin d’ADN dans 

lequel ils sont incorporés 

e. peuvent être utilisés dans les techniques de 

séquençage de l’ADN 

14 L'autoradiographie d'un gel de polyacrylamide 

réalisée pour déterminer la séquence d'un 

fragment d'ADN selon la méthode de Sanger est 

représentée ci-contre. Chaque indication figurant 

sur le schéma en haut du gel: G, A, T, C 

correspond à l'incubation en présence d'un des 4 

didéoxynucléotides triphosphate. Quelle est la 

séquence de 5' vers 3' du fragment d'ADN matrice 

9 La transcriptase inverse 

a. est une ADN polymérase ARN dépendante . 

b. est une enzyme qui permet l'entrée d'un 

rétrovirus dans la cellule hôte. 

c. est utilisée pour la synthèse in vitro d'ADNc. 

d. a été isolée à partir d'un virus à ARN. 

e. est une enzyme qui permet la synthèse 

d'ADN à partir d'ARN. 

10 Parmi les propositions concernant la technique 

de Southern, 

a. fait obligatoirement intervenir une ADN 

polymérase 

b. permet l'analyse des ARN messagers 

exprimés dans un tissu ou une cellule 

c. on peut utiliser comme sonde un 

oligonucléotide de synthèse 

d. On peut utiliser comme sonde un fragment 

d'ADN simple brin de séquence inconnue. 

e. permet de détecter des mutations 

11 Parmi les propositions concernant la PCR 

a. permet l'amplification de fragments d'ADN de 

séquence complètement inconnue 

b. nécessite des amorces ARN. 

c. deux amorces différentes sont nécessaires 

d. fait intervenir une ADN-ligase 

e. l'élongation par la Taq-polymérase se fait à 

72°C 

12. Un ADNc est: 

a. une séquence fabriquée in vitro pour des 

besoins expérimentaux. 

b. une séquence ne contenant aucune 

information autre que celle qui est présente dans 

un ARN messager mature 

c. une séquence contenant l'ensemble des 

exons et des introns. 

d. une séquence dont on peut déduire une 

séquence polypeptidique. 

e. une séquence naturellement présente dans le 

génome humain. 

13 Les enzymes de restriction 

a. interviennent dans la réplication. 

b. ont une fonction chez les bactéries d'où on les 

extrait. 

c. reconnaissent le plus souvent des 

palindromes. 

d. coupent l'ADN simple brin. 

e. peuvent couper un ADN circulaire. 

a. 5'-TACCTAGACATTGGTACCC-3' 

b. 5'-GG GTACCA ATGTCT AGGTA-3' 

c. 5'-ATGGATCTGTAACCATGGG-3' 

d. 5'-CC CATGGT TACAGA TCCAT-3' 

e. 5'-TACCTACACATTGGTACCC-3' 

15 La télomérase 

a. synthétise une séquence répétée d’ADN 

b. utilise une matrice d’ADN 

c. utilise comme amorce l’extrémité 3’-OH d’un brin 

d’ADN 

d. utilise une matrice d’ARN 

e. utilise comme amorce l’extrémité 3’-OH d’un brin 

d’ARN 

16 La délétion d’un codon entier dans l’ADN 

génomique 

a. est une mutation ponctuelle 

b. peut entraîner une modification de la séquence 

peptidique 

c. peut modifier le cadre de lecture 

d. peut affecter l’excision-épissage d’un intron 

e. peut introduire un codon stop 



7. Annales 2005 

QCM 

1. La figure suivante représente un fragment d’acide 

nucléique de quatre nucléotides. 

O 

H N 

C 

C 

CH3 

- O 

O 

P 

O 

C C H 

O N 

O CH2 

O 

NH2 

C H H C 

C 

H 

N C N 

H 

C C 

H C C C H 

O H 

N N 

- O P O CH2 

O 

O 

O 

C H H C 

C 

H 

N C N 

H 

C C 

C C C H 

O 

H H2N N H N 

- O P O CH2 

O 

NH2 

O 

C H H C 

C 

H 

C C 

H 

H N 

C 

C H 

C H 

O H 

O N 

- O P O CH2 

O 

O 

C H H C 

H 

C C 

H 

Ce fragment se situe dans une des deux séquences que 

voici : 

5’-AAGCGGCTATAGCCGCTT-3’ 

5’-UUCGCCUAUAGCGCGAA-3’ 

Quels sont dans cette séquence les cinq nucléotides 

suivants en allant du côté 3’ Indiquer ces cinq 

nucléotides parmi les propositions suivantes : 

a. CGCTT 

b. ATCGC 

c. CGCTA 

d. GCTAT 

e. GCGAA 

2. Une mutation non-sens (CAGTAG) du gène de 

l’apolipoprotéine C-I (apoC-I) engendre une 

modification du site spécifique (CAG/CTG) de 

l’enzyme de restriction Pvu II. 

Parmi les techniques suivantes, toutes permettent de 

faire le diagnostic de la présence ou de l’absence de 

cette mutation chez un sujet, sauf une, indiquer 

laquelle 

a. extraction d’ARN + RT-PCR + digestion par Pvu 

II + électrophorèse avec BET 

b. extraction d’ADN + PCR + digestion par Pvu II + 

électrophorèse avec BET 

c. extraction d’ADN + PCR + électrophorèse + 

hybridation avec une sonde ASO 

d. extraction d’ARN + digestion par Pvu II + 

électrophorèse avec BET 

e. extraction d’ADN + digestion par Pvu II + 

Southern blot avec sonde du gène apoC-I 

ASO = allele specific oligonucleotide ; BET = bromure 

d’éthidium ; PCR = polymerase chain reaction ; RT 

= reverse transcription ; 

3. Un polymorphisme du gène de l’apolipoprotéine C- 

II (apoC-II) a été mis en évidence sur l’ADN des 

sujets après digestion par l’enzyme de restriction 

Taq I, puis électrophorèse et Southern blot révélé 

par une sonde cDNA de l’apoC-II. 

Le sujet n° 6 vu sur le film de l’autoradiographie a 

tous les caractères suivants sauf un, indiquer 

lequel : 

O 

H 

a. il est le fils des sujets n° 1 et 3 

b. il a un autre site de restriction Taq I, 300 pb plus 

loin 

c. il a un site de restriction Taq I de plus que les 

sujets n° 2 et 4 

d. il est homozygote pour le fragment de restriction 

le plus court (3,5 Kb) 

e. il est homozygote pour le fragment de restriction 

le plus long (3,8 Kb) 

4. Le promoteur du gène de l’apolipoprotéine A-II 

(apoA-II) contient toutes les séquences suivantes, 

sauf une, indiquer laquelle 

a. TGACTCA (élément cis-régulateur TRE) 

b. TATA (boîte TATA) 

c. CCAT (boîte CAT ou CAAT) 

d. GGCCC (boîte GC) 

e. ATG (codon d’initiation) 

5 . Au cours de la transcription du gène d’une 

protéine extracellulaire, la RNA polymerase II agit 

en fonction de l’orientation indiquée des molécules 


a. elle transcrit chaque intron en commençant par 

son site donneur 

b. elle parcourt le brin antisens du gène de 3’ vers 5’ 

c. elle achève la synthèse du transcrit primaire par 

son extrémité 5’-phosphate 

d. elle transcrit la séquence qui codera pour les 

acides aminés du signal-peptide avant celle qui 

codera pour le reste de la protéine 

e. elle commence la transcription en séparant les 

deux brins de l’ADN du gène à partir de l’extrémité 

5’ de l’exon 1 

6. Selon les gènes, des combinaisons de structure 

peuvent être obtenues par épissage alternatif 

aboutissant à des transcrits différents. Toutes les 

combinaisons d’exons suivantes sont possibles, 


a. l’exon 5 peut être suivi de l’exon 7 

b. il peut y avoir plusieurs exons avec un codon de 

terminaison, dont un seul sera épissé à la suite de 

l’avant-dernier exon du même gène 

c. l’exon 4 peut être suivi de l’exon 3 

d. plusieurs promoteurs peuvent initier la 

transcription du même gène par plusieurs exons 1, 

chacun étant épissé ensuite avec le même exon 2 

e. le même lasso peut contenir l’intron 3, l’exon 4 et 

l’intron 4 



7. La prolyl-tRNA synthétase est spécifique de toutes 

les actions suivantes, sauf une, indiquer laquelle : 

a. elle hydrolyse deux liaisons riches en énergie 

b. elle condense la proline sur l’AMP par une liaison 

anhydride d’acide 

c. elle reconnaît la proline, acide aminé 

d. elle reconnaît un tRNA dont l’anticodon est GGG 

e. elle produit un acide pyrophosphorique 

8. A différentes étapes de la traduction du fragment 

de messager suivant, les sites acide aminé et 

peptide d’un ribosome sont occupés de toutes les 

façons suivantes, sauf une, indiquer laquelle : 

…CUG ACU CCU GAG GAG AAG UCU… 

a. site P : tRNA Pro~Pro-Thr-Leu-… 

site A : tRNA Glu~Glu 

b. site P : tRNA Glu~Glu 

site A : tRNA Glu~Glu-Pro-Thr-Leu-… 

c. site P : tRNA Glu~Glu-Pro-Thr-Leu-… 

site A : rien 

d. site P : tRNA Glu~Glu-Pro-Thr-Leu-… 

site A : tRNA Glu~Glu 

e. site P : tRNA Glu~Glu-Glu-Pro-Thr-Leu-… 

site A : tRNA Lys~Lys 

9. Lors de la progression d’une fourche de 

réplication, les mécanismes suivants 

accompagnent la synthèse du DNA, sauf un, 

indiquer lequel : 

a. La DNA primase synthétise des amorces d’ARN 

sur le brin retardé 

b. La DNA polymérase d hydrolyse les nucléotides 

mésappariés en 3’ des brins nouveaux 

c. La DNA ligase associe les fragments d’Okazaki 

sur le brin retardé 

d. L’hélicase (topoisomérase) déroule la double 

hélice en avant de la polymérase 

e. La DNA polymérase d ajoute des nucléotides à 

l’extrémité 5’ des fragments d’Okazaki 

10. La réparation par excision de base permet de 

corriger toutes les lésions du DNA suivantes, sauf 

une, indiquer laquelle : 

a. hydrolyse d’une liaison N-osidique (site sans 

base) 

b. dimère de thymines (cyclobutylique) 

c. 5-bromouracile (analogue structural de l’uracile) 

d. désamination d’une adénine (hypoxanthine) 

e. méthylation d’une cytosine (5-méthylcytosine) 

11. Une structure Holliday peut se produire par 

croisement des brins de deux DNA homologues 

provenant des molécules suivantes, sauf une, 


a. deux gènes homologues, sur des chromosomes 

différents 

b. deux chromosomes appariés au cours de la 

méiose 

c. deux DNA fils après la réplication 

d. deux gènes dupliqués l’un à la suite de l’autre (en 

tandem) 

e. deux chromosomes au cours de la réparation 

homologue 

EXERCICE 

9 questions à choix multiples (Cocher les cases vraies pour chaque QCM) 

Soit l’ADN complémentaire double brin (ADNc) qui a été synthétisé à partir de l’ARN messager de l’apolipoprotéine A-II 

(apoA-II). La séquence du brin sens de cet ADNc est : 

1 AGGCACAGAC ACCAAGGACA GAGACGCTGG CTAGGCCGCC 

41 CTCCCCACTG TTACCAACAT GAAGCTGCTC GCAGCAACTG 

81 TGCTACTCCT CACCATCTGC AGCCTTGAAG GAGCTTTGGT 

121 TCGGAGACAG GCAAAGGAGC CATGTGTGGA GAGCCTGGTT 

161 TCTCAGTACT TCCAGACCGT GACTGACTAT GGCAAGGACC 

201 TGATGGAGAA GGTCAAGAGC CCAGAGCTTC AGGCCGAGGC 

241 CAAGTCTTAC TTTGAAAAGT CAAAGGAGCA GCTGACACCC 

281 CTGATCAAGA AGGCTGGAAC GGAACTGGTT AACTTCTTGA 

321 GCTATTTCGT GGAACTTGGA ACACAGCCTG CCACCCAGTG 

361 AAGTGTCCAG ACCATTGTCT TCCAACCCCA GCTGGCCTCT 

401 AGAACACCCA CTGGCCAGTC CTAGAGCTCC TGTCCCTACC 

441 CACTCTTTGC TACAATAAAT GCTGAATGAA TCC 

Pour faciliter les comptes, la séquence a été divisée en groupes de 10 lettres et le numéro du premier 

nucléotide de chaque ligne a été mentionné. 

12. Parmi les constituants suivants, quels sont ceux 

qui ont été utilisés pour la synthèse de cet ADNc : 

a. une ARN polymérase 

b. une transcriptase réverse 

c. une ADN ligase 

d. les ribonucléosides triphosphates : ATP, UTP, 

GTP, CTP 

e. les désoxyribonucléosides triphosphates : 

dATP, dTTP, dGTP, dCTP 

13. Cet ADNc: 

a. comporte la séquence du promoteur du gène de 

l’apoA-II 

b. reproduit la séquence de l’ARNm de l’apoA-II 

(hors mis la coiffe et la queue polyA) 

c. reproduit la séquence de tous les exons du gène 

de l’apoA-II 

d. reproduit en partie la séquence du brin sens du 

gène de l’apoA-II 

e. reproduit en partie la séquence du brin anti-sens 

du gène de l’apoA-II 



14. Les deux séquences de 3 nucléotides en 

caractères gras comprennent : 

a. un site d’initiation de la transcription du gène de 

l’apoA-II 

b. un signal de fin de traduction de la protéine 

apoA-II 

c. un site d’épissage du transcrit primaire de 

l’apoA-II 

d. un signal de polyadénylation du transcrit 

primaire de l’apoA-II 

e. un élément cis-régulateur d’expression du gène 

de l’apoA-II 

15. Sachant que le gène de l’apoA-II comporte 4 

exons et que le 1 er exon n’est pas traduit, cet 

ADNc : 

a. a la même longueur que le gène de l’apoA-II 

b. a la même longueur que la séquence du gène 

de l’apoA-II située entre les sites d’initiation et de 

terminaison de la transcription 

c. a la même longueur que le transcrit primaire de 

l’apoA-II 

d. a la même longueur que la séquence codante 

du gène de l’apoA-II 

e. a la même longueur que l’ARNm de l’apoA-II 

(hors mis la coiffe et la queue polyA) 

16. Vous souhaitez à partir de ce cDNA, synthétiser 

par réaction de polymérisation en chaîne (PCR), le 

fragment situé entre les deux séquences en 

caractères gras. Parmi les constituants suivants, 

quels sont ceux que vous utiliserez pour cette 

synthèse : 

a. l’oligonucléotide : 5’- 

ATGAAGCTGCTCGCAGC-3’ 

b. l’oligonucléotide : 5’- 

CAGCCTGCCACCCAGTGA-3’ 

c. l’oligonucléotide : 5’- 

TCACTGGGTGGCAGGCTG-3’ 

d. les didésoxyribonucléosides triphosphates : 

ddATP, ddTTP, ddGTP, ddCTP 

e. une ADN polymérase 

17. La température de fusion du produit de PCR 

ainsi obtenu : 

a. est identique à celle d’un fragment de même 

taille, constitué uniquement de désoxythymidylate 

(polydT) 

b. est supérieure à celle d’un fragment de même 

taille, constitué uniquement de désoxythymidylate 

(polydT) 

c. est supérieure à celle d’un fragment de même 

taille, constitué uniquement de désoxyadénylate 

(polydA) 

d. est supérieure à celle d’un fragment de même 

taille, constitué uniquement de désoxyguanylate 

(polydG) 

e. est supérieure à celle d’un fragment de même 

taille, constitué uniquement de désoxycytidylate 

(polydC) 

18. Le produit de PCR ainsi obtenu, est soumis à une 

digestion par l’enzyme de restriction HypCH4 V 

pour laquelle il n’existe qu’un site de restriction 

dans l’ADNc de l’apoA-II (situé aux nucléotides 98- 

101), puis à une électrophorèse en gel d’agarose. 

Sachant que l’enzyme HypCH4 V hydrolyse l’ADN 

de la façon suivante : 

5’…TG CA…3’ 

3’…AC GT…5’ 

vous observerez à l’électrophorèse : 

a. deux fragments de 41 pb et 262 pb 

b. deux fragments de 99 pb et 342 pb 

c. quatre fragments de 41 pb, 99 pb, 262 pb et 342 

pb. 

d. trois fragments de 99 pb, 342 pb et 473 pb. 

e. trois fragments de 41 pb, 303 pb et 473 pb. 

19. Une délétion des deux nucléotides numérotés 

100-101 dans la séquence d’ADNc sera 

accompagnée : 

a. d’un décalage du cadre de lecture 

b. de la synthèse d’une protéine tronquée (plus 

courte que la protéine normale) 

c. d’un défaut d’épissage du transcrit primaire 

d. d’un changement du 14 ème acide aminé de 

l’apoA-II (le 1 er étant la méthionine) 

e. de la disparition du site de restriction de l’enzyme 

de restriction HypCH4 V dans l’ADNc 

20. La séquence d’ADNc d’un sujet homozygote pour 

la délétion des nucléotides numérotés 100-101 est 

soumise comme dans la question 4 à une 

amplification du fragment situé entre les deux 

séquences en caractères gras, puis à une digestion 

par l’enzyme de restriction HypCH4 V. 

Vous observerez à l’electrophorèse en gel 

d’agarose : 

a. trois fragments de 41 pb, 262 pb et 303 pb 

b. un fragment de 301 pb 

c. un fragment de 473 pb 

d. deux fragments de 41 pb et 262 pb 

e. deux fragments de 99 pb et 342 pb 



ANNEXE I . 

1er 


U 

C 

A 

G 

CODE GENETIQUE 

2ème 


U C A G 

Phe Ser Tyr Cys 

“ “ “ “ 

Leu “ Stop Stop 

“ “ Stop Trp 

“ Pro His Arg 

“ “ “ “ 

“ “ Gln “ 

“ “ “ “ 

Ileu Thr Asn Ser 

“ “ “ “ 

“ “ Lys Arg 

Met “ “ “ 

Val Ala Asp Gly 

“ “ “ “ 

“ “ Glu “ 

“ “ “ “ 

3ème 


U 

C 

A 

G 

U 

C 

A 

G 

U 

C 

A 

G 

U 

C 

A 

G 

ANNEXE II. 

- Codes des acides aminés 

A: ala F: phe K: lys P: pro T: thr 

C: cys G: gly L: leu Q : gln V: val 

D: asp H: his M: met R: arg W: trp 

E: glu I: ile N: asn S: ser Y: tyr

PCEM1 CAHIER D'EXERCICES de BIOCHIMIE 4. Biologie ...

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