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Etude biochimique et nutritionnelle de l'effet immunomodulateur des ...

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Chaque chaîne légère est liée à une chaîne lour<strong>de</strong> par <strong>de</strong>s ponts disulfure <strong>et</strong> les <strong>de</strong>ux chaînes<br />

lour<strong>de</strong>s sont reliées entre elles <strong>de</strong> la même façon. Dans le complexe <strong>de</strong> base nommé BCR,<br />

c<strong>et</strong>te Ig est associée <strong>de</strong> manière non covalente à un hétérodimère Ig-α/Ig-β dont les<br />

monomères sont liés entre eux par un pont disulfure. C<strong>et</strong> hétérodimère est indispensable à la<br />

transduction du signal car il présente au niveau <strong>de</strong> sa partie cytoplasmique <strong>de</strong>s sites<br />

spécifiques <strong>de</strong> phosphorylation sur tyrosine, appelés ITAM (Immunoreceptor Tyrosine-based<br />

Activation Motif). Ces ITAMs sont substrats <strong>de</strong>s kinases <strong>de</strong> la famille Src (Lck <strong>et</strong> Fyn)<br />

(Figure 2).<br />

Figure 2 : Structure du récepteur <strong>de</strong>s cellules B (BCR).<br />

Le BCR comporte une Ig, le plus souvent IgM, composée <strong>de</strong> <strong>de</strong>ux chaînes lour<strong>de</strong>s <strong>et</strong> <strong>de</strong> <strong>de</strong>ux chaînes<br />

légères. Chaque chaîne légère est liée à une chaîne lour<strong>de</strong> par <strong>de</strong>s ponts disulfure. C<strong>et</strong>te Ig est<br />

associée à un hétérodimère Ig-α/Ig-β.<br />

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