maenas (intertidal zone) and Segonzacia mesatlantica - Station ...

1.3. PIGMENTS RESPIRATOIRES - PRÉSENTATION GÉNÉRALE 41
0.4
0.2
n 50 =5,62
log(
1−S S )
0
-0.2
log(P 50 ) = 1,13
-0.4
1.08 1.12 1.16
log(P O2 )
FIG. 1.19 – Représentation de Hill permettant de calculer les valeurs de P 50 et n 50 à partir des données
expérimentales. La courbe log
1−S S = f(log(P O2)) est linéaire pour des valeurs de saturation comprises
entre 30 et 70 % environ. Elle coupe l’axe des abscisses à log(P 50 ) et la pente vaut n 50 .
De plus, on peut montrer que K ass = 1
(P 50 ) n en prenant S = 0,5 dans l’expression de K ass en fonction
de S. La connaissance de ces paramètres (P 50 , n 50 ) permet de générer la courbe théorique de saturation
du pigment selon l’expression simple :
S =
1
1+( P 50
P O2
) n 50
En théorie, la myoglobine a une coopérativité de 1 car elle fixe l’oxygène sous forme de monomères
indépendants ; cela correspond bien aux résultats observés. Par contre, une hémoglobine tétramèrique
ou une hémocyanine hexamérique pourraient lier simultanément 4 et 6 molécules d’oxygène
respectivement en supposant une coopérativité parfaite, c’est à dire un chargement ou un déchargement
toujours simultanés de toutes les molécules d’oxygène portées par une protéine. Dans la
pratique, un tel comportement n’est jamais observé et les valeurs de n 50 mesurées sont toujours inférieures
au nombre de sites de fixation des complexes.
Une représentation de Hill à partir de données expérimentales n’est linéaire que dans une gamme
restreinte autour de la P 50 , de 30 à 70 % de saturation environ. En deçà et au delà, la courbe tend vers
deux asymptotes de pente n = 1 (figure 1.20). D’un point de vue biologique, cela correspond à un
chargement indépendant (non-coopératif) des premières et des dernières molécules d’O 2 . Quand la
P O2 est faible, le chargement va statistiquement se faire sur des protéines différentes qui sont encore
vides ; les sites chargés sont donc statistiquement indépendants. De même, lorsque le pigment est