maenas (intertidal zone) and Segonzacia mesatlantica - Station ...

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40 CHAPITRE 1. INTRODUCTION 1 P 50 =5 P 50 =15 P 50 =30 S 0.5 0 0 20 40 60 P O2 (Torr) (a) 1 n 50 =12 n 50 =4,5 n 50 =1 S 0.5 0 0 20 40 60 P O2 (Torr) (b) FIG. 1.18 – Effet de l’affinité (P 50 ) et de la coopérativité (n 50 ) sur le chargement de l’oxygène par un pigment respiratoire multimétique. (a) Effet d’un changement de P 50 pour une coopérativité constante (n 50 =4,5). Le changement d’affinité déplace la courbe de saturation vers la gauche ou la droite. (b) Effet d’un changement de n 50 pour une affinité constante (P 50 =15 Torr). Le changement de coopérativité donne un caractère plus ou moins marqué à la courbe sigmoïde autour de la P 50
1.3. PIGMENTS RESPIRATOIRES - PRÉSENTATION GÉNÉRALE 41 0.4 0.2 n 50 =5,62 log( 1−S S ) 0 -0.2 log(P 50 ) = 1,13 -0.4 1.08 1.12 1.16 log(P O2 ) FIG. 1.19 – Représentation de Hill permettant de calculer les valeurs de P 50 et n 50 à partir des données expérimentales. La courbe log 1−S S = f(log(P O2)) est linéaire pour des valeurs de saturation comprises entre 30 et 70 % environ. Elle coupe l’axe des abscisses à log(P 50 ) et la pente vaut n 50 . De plus, on peut montrer que K ass = 1 (P 50 ) n en prenant S = 0,5 dans l’expression de K ass en fonction de S. La connaissance de ces paramètres (P 50 , n 50 ) permet de générer la courbe théorique de saturation du pigment selon l’expression simple : S = 1 1+( P 50 P O2 ) n 50 En théorie, la myoglobine a une coopérativité de 1 car elle fixe l’oxygène sous forme de monomères indépendants ; cela correspond bien aux résultats observés. Par contre, une hémoglobine tétramèrique ou une hémocyanine hexamérique pourraient lier simultanément 4 et 6 molécules d’oxygène respectivement en supposant une coopérativité parfaite, c’est à dire un chargement ou un déchargement toujours simultanés de toutes les molécules d’oxygène portées par une protéine. Dans la pratique, un tel comportement n’est jamais observé et les valeurs de n 50 mesurées sont toujours inférieures au nombre de sites de fixation des complexes. Une représentation de Hill à partir de données expérimentales n’est linéaire que dans une gamme restreinte autour de la P 50 , de 30 à 70 % de saturation environ. En deçà et au delà, la courbe tend vers deux asymptotes de pente n = 1 (figure 1.20). D’un point de vue biologique, cela correspond à un chargement indépendant (non-coopératif) des premières et des dernières molécules d’O 2 . Qu<strong>and</strong> la P O2 est faible, le chargement va statistiquement se faire sur des protéines différentes qui sont encore vides ; les sites chargés sont donc statistiquement indépendants. De même, lorsque le pigment est
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