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38 CHAPITRE 1. INTRODUCTION (a) (b) FIG. 1.17 – Structure de l’hémocyanine de Mollusque. (a) Unité fonctionnelle de l’hémocyanine d’Octopus dofleini (1JS8.pdb). Les deux ions Cu + ainsi que les chaînes latérales des acides aminés qui les entourent sont visibles. Un monomère complet est formé par l’enchaînement de 7 unités fonctionnelles homologues. (b) Structure du décamère d’hémocyanine de Nautilus pompilius (Gatsogiannis et al., 2007). Chaque monomère est formé de 7 unités fontionnelles représentées de couleurs différentes. Ici, les unités fonctionnelles de deux monomères apparaissent colorées.
1.3. PIGMENTS RESPIRATOIRES - PRÉSENTATION GÉNÉRALE 39 la fixation des molécules suivantes en modifiant la structure et l’affinité des sites pour l’oxygène. Ce comportement se traduit par l’allure sigmoïde des courbes de dissociation de l’oxygène S = f(P O2 ), nombre de sites occupés où S est la saturation en oxygène du pigment et est définie par S = . nombre total de sites On caractérise les propriétés de fixation de l’oxygène d’un pigment par la pression partielle de demi-saturation P 50 = P O2(demi−sat) et par le coefficient de Hill n 50 qui estime la coopérativité de la liaison pour une P O2 proche de la P 50 . La figure 1.18 montre l’effet de différentes valeurs de la n 50 et de la P 50 sur l’allure de la courbe de dissociation de l’oxygène. L’oxygène est un effecteur homotropique dans la mesure où sa fixation sur le site actif modifie l’affinité des autres sites actifs. Il existe également des effecteurs hétérotropiques (e.g. protons, 2,3 DPG, lactate) qui se fixent sur des sites différents des sites actifs et qui modifient l’affinité pour l’oxygène. Dans le cas d’enzymes allostériques, les constantes d’association du premier et du dernier lig<strong>and</strong> ne sont pas les mêmes et une énergie libre d’interaction correspondant à la modification de la structure du pigment peut en être déduite. La quantité d’O 2 transportée par le pigment peut être calculée à partir de la courbe de dissociation du pigment dans les conditions de l’hémolymphe ainsi que la P a,O2 et la P v,O2 . On peut ainsi déterminer la saturation dans les compartiments artériels et veineux et par différence la quantité d’O 2 transportée par volume d’hémolymphe. Un changement de la forme de la courbe modifiera, pour les mêmes P a,O2 et P v,O2 , la quantité d’O 2 transportée. La forme sigmoïde de la courbe de liaison permet d’avoir un transport efficace lorsque les pressions partielles artérielle et veineuse encadrent la P 50 , même si la différence entre les deux pressions partielles est faible. Représentation de Hill La fixation coopérative de n molécules d’oxygène simultanément sur un pigment respiratoire, par exemple une hémoglobine, avec une constante d’association K ass peut s’écrire : Hb+nO 2 ⇄ Hb(O 2 ) n avec K ass = [Hb(O 2) n ] [Hb](P O2 ) n On a : S K ass = (1−S)(P O2 ) n car S = [Hb(O 2) n ] D’où : S 1−S = (P O2) n K ass [Hb]+[Hb(O 2 ) n ] . La représentation de Hill (figure 1.19) est une représentation logarithmique de cette dernière relation qui permet d’estimer les paramètres (P 50 ,n 50 ) de la protéine à partir de valeurs expérimentales de P O2 et de S : log( S 1−S ) = nlog(P O2) − log(K ass ). Pour S = 0,5, on a log( S 1−S ) = 0. La représentation de Hill coupe donc l’axe des abscisses à la valeur log(P 50 ). La pente de la représentation de Hill dans cette <strong>zone</strong> correspond à la n 50 .
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