maenas (intertidal zone) and Segonzacia mesatlantica - Station ...

1.3. PIGMENTS RESPIRATOIRES - PRÉSENTATION GÉNÉRALE 33
être remplis par ces molécules : production de peptides antimicrobiens (hémocyanine, hémérythrine),
pouvoir tampon dans les fluides circulants, protéines de réserve, propriétés antioxydantes entre autres.
1.3.2 Les différents types de pigments respiratoires
Les hémoglobines (Hb)
Les globines sont des protéines homologues de 14 à 17 kDa, capables de fixer une molécule de
dioxygène par l’intermédiaire d’un ion Fe 2+ contenu dans un hème. L’hème est un groupement prosthétique
formé par l’association d’un noyau aromatique (protoporphyrine IX) et de l’ion ferreux Fe 2+ .
Le terme d’hèmoglobine désigne les protéines présentant un repliement de type globine et possédant
un hème, c’est à dire les globines au sens large. Le terme d’hémoglobine ne désigne rigoureusement
que les globines circulant dans le sang, et non celles contenues dans le coelome par exemple. Par abus
de langage, le terme hémoglobine est également souvent employé dans une acception générale pour
désigner les pigments de type globines au sens large.
La myoglobine de cachalot a été la première protéine dont la structure 3D a pu être déterminée
par diffaction des rayons X par Kendrew en 1958 (Kendrew et al., 1958). Elle possède un repliement
caratéristique, dit de type globine (globin-fold), très conservé et qui se caractérise par une succession
de 6 à 8 hélices α. La cavité contenant l’hème est formé par 3 hélices faisant face à 3 autres (Weber
et Vinogradov, 2001).
Cette famille de pigments respiratoires présente une très grande diversité de structures (globines
mono ou multidomaines, mono ou multimériques), le repliement de type globine étant toujours très
bien conservé. Les globines peuvent être intra ou extracellulaires, vasculaires ou coelomiques. Elles
sont présentes dans de nombreux groupes taxonomiques (Vertébrés, Annélides, Mollusques, Arthropodes).
Elles sont rouges sombres en l’absence d’oxygène et rouge vif lorsqu’elles sont chargées
en oxygène. Les plus gros édifices protéiques formés par des globines, associées à des chaînes de
structure ne fixant pas l’oxygène (linkers), sont les hémoglobines extracellulaires en double-couche
hexagonale (Hexagonal Bi-Layer, HBL) d’Annélides : d’après les modèles actuels, elles comportent
144 chaînes de globines et de 36 à 42 chaînes de linkers, pour une masse comprise entre 3 et 4 MDa
(Bruneaux et al., 2008).
Des globines ont également été mises en évidence chez les plantes, les bactéries, les protistes, les
algues, les nématodes et la levure (Weber et Vinogradov, 2001). Des gènes de globines ont également
découverts chez la Cione (Ciona intestinalis) (Ebner et al., 2003) et ont permis de raciner l’arbre
phylogénétique des globines de Vertébrés. De nouvelles classes de globines ont également été découvertes
(neuroglobines, cytoglobines). La fonction de ces protéines chez ces différents taxa n’est pas
toujours clairement connue.