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32 CHAPITRE 1. INTRODUCTION férents types de pigments actuellement connus ont été décrits et nommés dès la seconde moitié du 19ème siècle. Le mot hémoglobine fut introduit par Hoppe-Seyler en 1864 à partir de l’observation du sang des vertébrés, puis les termes érythrocruorine et chlorocruorine furent proposés par Lankester en 1868 pour désigner respectivement la substance rouge présente en solution chez certains Annélides et le pigment vert présent chez la Sabelle. L’appellation hémérythrine fut ensuite donnée en 1881 par Krukenberg au pigment rose observé chez le Siponcle par Lankester en 1872. Enfin, le pigment bleu présent chez la Seiche fut observé par Paul Bert en 1867 et fut nommé hémocyanine chez la Pieuvre en 1878 par Frédéricq (historique d’après Toulmond et Truchot (1993)). Au début du 20ème siècle, la présence de protéines héminiques pouvant fixer l’O 2 fut même observée dans les nodules de plantes fixatrices d’azote par Kubo en 1939 ; ce sont les léghémoglobines, rouges (Fuchsman, 1992). En 1933, Svedberg publie les résultats de l’application de la centrifugation analytique aux pigments respiratoires de nombreuses espèces, notamment des invertébrés marins. Ses travaux mettent en évidence une grande diversité des coefficients de sédimentation selon les groupes et il effectue une première estimation de la masse de ces composés (2,8 MDa pour l’hémoglobine d’Arenicola marina et de Lumbricus terrestris) (Svedberg, 1933, Svedberg et Eriksson, 1933a,b). Définition des pigments respiratoires Les pigments respiratoires sont des métalloprotéines fixant réversiblement une ou plusieurs molécules de dioxygène. Cette réaction de fixation peut par exemple s’écrire dans le cas de la myoglobine (Mb) : Mb+O 2 ⇄ MbO 2 Cette capacité à fixer réversiblement l’oxygène leur permet d’agir comme des protéines transporteurs d’O 2 si elles sont mises en mouvement entre différents compartiments dans un liquide coelomique ou vasculaire. Elles peuvent avoir un rôle de stockage de l’O 2 (réservoirs) ou encore faciliter la diffusion de l’O 2 entre deux compartiments. Différents types de pigments ont été sélectionnés au cours de l’évolution. Ils différent par la nature des atomes métalliques impliqués dans la fixation de l’oxygène (Fe 2+ ou Cu + ), par leurs structures primaire, tertiaire et quaternaire (monomérique, multimérique), par leur localisation (intra ou extracellulaire, coelomique ou vasculaire) et par leurs propriétés fonctionnelles. L’histoire évolutive des pigments respiratoires est complexe et fait actuellement l’objet d’un effort de recherche important. Elle est liée à l’histoire évolutive des organismes et à celles de grandes familles de métalloprotéines possédant un hème ou des atomes de cuivre. L’ensemble des fonctions physiologiques des pigments respiratoires est encore mal connu et de nombreux rôles, autre que le transport de l’oxygène, peuvent
1.3. PIGMENTS RESPIRATOIRES - PRÉSENTATION GÉNÉRALE 33 être remplis par ces molécules : production de peptides antimicrobiens (hémocyanine, hémérythrine), pouvoir tampon dans les fluides circulants, protéines de réserve, propriétés antioxydantes entre autres. 1.3.2 Les différents types de pigments respiratoires Les hémoglobines (Hb) Les globines sont des protéines homologues de 14 à 17 kDa, capables de fixer une molécule de dioxygène par l’intermédiaire d’un ion Fe 2+ contenu dans un hème. L’hème est un groupement prosthétique formé par l’association d’un noyau aromatique (protoporphyrine IX) et de l’ion ferreux Fe 2+ . Le terme d’hèmoglobine désigne les protéines présentant un repliement de type globine et possédant un hème, c’est à dire les globines au sens large. Le terme d’hémoglobine ne désigne rigoureusement que les globines circulant dans le sang, et non celles contenues dans le coelome par exemple. Par abus de langage, le terme hémoglobine est également souvent employé dans une acception générale pour désigner les pigments de type globines au sens large. La myoglobine de cachalot a été la première protéine dont la structure 3D a pu être déterminée par diffaction des rayons X par Kendrew en 1958 (Kendrew et al., 1958). Elle possède un repliement caratéristique, dit de type globine (globin-fold), très conservé et qui se caractérise par une succession de 6 à 8 hélices α. La cavité contenant l’hème est formé par 3 hélices faisant face à 3 autres (Weber et Vinogradov, 2001). Cette famille de pigments respiratoires présente une très grande diversité de structures (globines mono ou multidomaines, mono ou multimériques), le repliement de type globine étant toujours très bien conservé. Les globines peuvent être intra ou extracellulaires, vasculaires ou coelomiques. Elles sont présentes dans de nombreux groupes taxonomiques (Vertébrés, Annélides, Mollusques, Arthropodes). Elles sont rouges sombres en l’absence d’oxygène et rouge vif lorsqu’elles sont chargées en oxygène. Les plus gros édifices protéiques formés par des globines, associées à des chaînes de structure ne fixant pas l’oxygène (linkers), sont les hémoglobines extracellulaires en double-couche hexagonale (Hexagonal Bi-Layer, HBL) d’Annélides : d’après les modèles actuels, elles comportent 144 chaînes de globines et de 36 à 42 chaînes de linkers, pour une masse comprise entre 3 et 4 MDa (Bruneaux et al., 2008). Des globines ont également été mises en évidence chez les plantes, les bactéries, les protistes, les algues, les nématodes et la levure (Weber et Vinogradov, 2001). Des gènes de globines ont également découverts chez la Cione (Ciona intestinalis) (Ebner et al., 2003) et ont permis de raciner l’arbre phylogénétique des globines de Vertébrés. De nouvelles classes de globines ont également été découvertes (neuroglobines, cytoglobines). La fonction de ces protéines chez ces différents taxa n’est pas toujours clairement connue.
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32 CHAPITRE 1. INTRODUCTION<br />
férents types de pigments actuellement connus ont été décrits et nommés dès la seconde moitié du<br />
19ème siècle. Le mot hémoglobine fut introduit par Hoppe-Seyler en 1864 à partir de l’observation du<br />
sang des vertébrés, puis les termes érythrocruorine et chlorocruorine furent proposés par Lankester en<br />
1868 pour désigner respectivement la substance rouge présente en solution chez certains Annélides<br />
et le pigment vert présent chez la Sabelle. L’appellation hémérythrine fut ensuite donnée en 1881 par<br />
Krukenberg au pigment rose observé chez le Siponcle par Lankester en 1872. Enfin, le pigment bleu<br />
présent chez la Seiche fut observé par Paul Bert en 1867 et fut nommé hémocyanine chez la Pieuvre<br />
en 1878 par Frédéricq (historique d’après Toulmond et Truchot (1993)). Au début du 20ème siècle, la<br />
présence de protéines héminiques pouvant fixer l’O 2 fut même observée dans les nodules de plantes<br />
fixatrices d’azote par Kubo en 1939 ; ce sont les léghémoglobines, rouges (Fuchsman, 1992).<br />
En 1933, Svedberg publie les résultats de l’application de la centrifugation analytique aux pigments<br />
respiratoires de nombreuses espèces, notamment des invertébrés marins. Ses travaux mettent<br />
en évidence une gr<strong>and</strong>e diversité des coefficients de sédimentation selon les groupes et il effectue une<br />
première estimation de la masse de ces composés (2,8 MDa pour l’hémoglobine d’Arenicola marina<br />
et de Lumbricus terrestris) (Svedberg, 1933, Svedberg et Eriksson, 1933a,b).<br />
Définition des pigments respiratoires<br />
Les pigments respiratoires sont des métalloprotéines fixant réversiblement une ou plusieurs molécules<br />
de dioxygène. Cette réaction de fixation peut par exemple s’écrire dans le cas de la myoglobine<br />
(Mb) :<br />
Mb+O 2 ⇄ MbO 2<br />
Cette capacité à fixer réversiblement l’oxygène leur permet d’agir comme des protéines transporteurs<br />
d’O 2 si elles sont mises en mouvement entre différents compartiments dans un liquide coelomique<br />
ou vasculaire. Elles peuvent avoir un rôle de stockage de l’O 2 (réservoirs) ou encore faciliter<br />
la diffusion de l’O 2 entre deux compartiments.<br />
Différents types de pigments ont été sélectionnés au cours de l’évolution. Ils différent par la nature<br />
des atomes métalliques impliqués dans la fixation de l’oxygène (Fe 2+ ou Cu + ), par leurs structures<br />
primaire, tertiaire et quaternaire (monomérique, multimérique), par leur localisation (intra ou extracellulaire,<br />
coelomique ou vasculaire) et par leurs propriétés fonctionnelles. L’histoire évolutive des<br />
pigments respiratoires est complexe et fait actuellement l’objet d’un effort de recherche important.<br />
Elle est liée à l’histoire évolutive des organismes et à celles de gr<strong>and</strong>es familles de métalloprotéines<br />
possédant un hème ou des atomes de cuivre. L’ensemble des fonctions physiologiques des pigments<br />
respiratoires est encore mal connu et de nombreux rôles, autre que le transport de l’oxygène, peuvent
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