URM n° 7 - Station Biologique de Roscoff

d'invertébrés marins. Plus de 60% du collagène cuticulaire a été séquencé chez Riftia
confirmant le remplacement de l'hydroxyproline par de la thréonine en position Y. Des
analyses utilisant des peptides de synthèse indiquent que l'hypothèse initiale d'un rôle
de cette séquence (Gly-Pro-Thr) dans la stabilité du collagène n'est pas la bonne. Une
telle séquence diminue au contraire la stabilité thermique du collagène, ce qui
réactualise le problème des mécanismes moléculaires intervenant dans le
comportement thermique de la protéine. La détermination des séquences de collagène
cuticulaire a montré l'étonnant pourcentage de glycosylation qu'il comporte.
L'hypothèse actuelle est que cette glycosylation pourrait intervenir dans le
comportement thermique de cette molécule.
Structure, diversité et phylogénie des collagènes
Les résultats obtenus indiquent que les deux familles de collagènes interstitiel et
cuticulaire diffèrent par leur diversité biochimique. Il n'existe aucune corrélation entre
l'environnement ou la position taxonomique des annélides et les caractéristiques
biochimiques du collagène étudié et la stabilité thermique est la seule caractéristique
spécifique de ces collagènes qui soit aujourd'hui avérée. Les collagènes de Riftia sont
par contre biochimiquement originaux et se différencient de ceux des annélides comme
de ceux plus évolués des vertébrés, indiquant la singularité de leur position
phylogénétique. De même les séquences en acides aminés des collagènes fibrillaires
des espèces hydrothermales sont spécifiques et diffèrent de celles des vertébrés.
Le fait que des cellules humaines puissent adhérer au collagène de Riftia
illustre la conservation au cours de l’évolution des séquences collagéniques intervenant
dans les mécanismes biologiques fondamentaux et l’apparition ancestrale de
mécanismes d’interactions cellules/matrices. Cette adhésion met en jeu des intégrines
de type ß1 comme il en existe chez les organismes les plus évolués.
L’obtention d' une banque d’ADN complémentaire (ADNc) chez l'arénicole a
permis d'obtenir la séquence de la portion C terminale du collagène interstitiel et une
partie de la triple hélice correspondant au collagène interstitiel identifié par les
techniques biochimiques. Les premiers résultats montrent une étonnante identité de
séquences entre les vestimentifères et les annélides, qui place ces deux groupes en
position originale par rapport aux autres invertébrés et confortent les affinités
phylogénétiques proposées par les études de développement récentes.
Axe 2: structure et production de la chitine
Morphogénèse des tubes
Alors que la chitine est sécrétée par l’épiderme chez les crustacés, chez Riftia
cette sécrétion est réalisée grâce un accroissement considérable des surfaces sécrétrices
existant à différentes échelles structurales. Cette sécrétion a lieu dans des structures
constituant un système de sécrétion remarquablement efficace n'ayant aucun
équivalent dans le règne animal. Le lieu de confection du cristallite à l’échelle
[ 50 ]