4 - Bibliothèques de l'Université de Lorraine

l'ankyrine. Le segment pIV porte des sites d'interaction avec
la
protéine 4) et l'actine. Sur les segments pI et pII, on trouve le site
d'interaction spectrine/ankyrine au niveau de la séquence basale en
AA~ 15 ou ~16. Les sous-unités a et ~ sont constituées d'une
séquence basale répétitive de 106 AA répétés 21 fois pour la chaîne
a et 17 fois pour la chaîne p et de segment intermédiaire. Chaque
répétition se repliant sur elle-même donnant ai nsi une forme de trois
hélices ABC liées par de courtes séquences. La spectrine par sa
structure et ses interactions maintient l'architecture cellulaire et
joue un rôle dans la mobilité bilatérale des protéines intrinsèques et
dans la stabilité de la double-couche lipidique.
Enfin, deux sites jonctionnels sont importants:
- la spectrine s'associe à la membrane érythrocytaire par
l'intermédiaire d'autres protéines du cytosquelette notamment par la
sous-unité 15 de la chaîne p à l'ankyrine qui se lie également à la
protéine 4,2 et la bande 3
- le second site constitué par l'association de la spectrine à la
protéine 4,1 qui se lie elle-même à la bicouche lipidique par
l'intermédiaire de la glycophorine C. La spectrine, la protéine 4,1 et
l'actine forment donc un complexe jonctionnel ternaire où viennent se
greffer les protéines 4,9 et la tropomuduline.
L'étude de l'ADN du génome et de l'expression de l'ARN messager a
permis de mettre en évidence l'existence de protéines
structuralement et immunologiquement analogues à la spectrine
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