Télécharger (10Mb) - Dépôt UQTR - Université du Québec à Trois ...

Dans le cas de l'observation (v), on peut supposer que la différence entre les
valeurs de D pa et Op des protéines solubles est due à des interactions
hydrodynamiques (Sengupta et al., 1999). En effet, en considérant les protéines et
l'interface gaz/liquide, respectivement, comme une particule sphérique et un plan,
on peut montrer que le déplacement de celle-ci vers le plan dans un milieu avec un
nombre de Reynolds peu élevé (Re - 1-100) entraîne une réduction de Dpa
relativement à Op et ce, peu importe la charge globale des protéines (Brenner,
1961). Cela peut s'expliquer par une variation du coefficient de friction (f/fo) de la
protéine, lequel se veut relié à son rayon moyen 23 et à la distance de séparation de
l'interface. Cet argument semble valable pour la plupart des protéines solubles
chargées négativement comme ALB, j3-CAS, a-LTB, j3-LTG et OVA où Dpa s'avère
légèrement inférieur à Op (voir Tableau 1.2). Par contre, dans le cas de certaines
protéines chargées positivement comme LYS ou la ribonucléase A, ce modèle ne
peut pas à lui seul expliquer des différences entre D pa et Op de 1 à 2 ordres de
grandeur. Pour ces protéines, une autre explication plausible serait la formation,
sous certaines conditions, d'agrégats micellaires en solution.
1.2.2.3.2 Extensions du modèle de Tordai-Ward
L'incapacité du modèle de Tordai-Ward à décrire adéquatement la cinétique
d'adsorption de plusieurs protéines solubles peut provenir de trois défauts majeurs,
à savoir: (1) l'irréversibilité c'est-à-dire l'absence d'un mécanisme de désorption et
ce, malgré l'existence d'un état de saturation au stade final de l'adsorption; (2) la
diffusion comme seul processus de transport des protéines solubles vers
l'interface; (3) les dimensions semi-infinies de la solution protéique.
Comme mentionné précédemment (voir Section 1.2.2.3), à cause de l'équilibre
entre le voisinage de l'interface et l'interface, la vitesse d'adsorption doit
nécessairement décroître et rp atteint sa valeur à l'équilibre (r/ q ). Or, un tel
23 Puisque la valeur de t/to d'une protéine est intimement relié à son rayon moyen, alors tout
changement de conformation fera en sorte de changer celle-ci.
40