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Extraction, caractérisation chimique et valorisation biologique de ...

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En matière <strong>de</strong> délignification, la métho<strong>de</strong> enzymatique est séduisante dans la mesure<br />

où elle est à la fois simple à m<strong>et</strong>tre en œuvre <strong>et</strong> qu’elle ne nécessite l’utilisation d’aucun<br />

produit chloré, polluant pour l’environnement. Néanmoins, le coût <strong>de</strong>s médiateurs <strong>et</strong> <strong>de</strong><br />

l’enzyme ainsi que la fragilité <strong>de</strong> c<strong>et</strong>te <strong>de</strong>rnière vis-à-vis <strong>de</strong>s conditions drastiques sont <strong>de</strong>ux<br />

<strong>de</strong>s inconvénients majeurs <strong>de</strong> c<strong>et</strong>te métho<strong>de</strong> pour une utilisation à l’échelle industrielle dans<br />

le cadre <strong>de</strong> la délignification <strong>de</strong> bois ou le blanchiment <strong>de</strong> la pâte à papier.<br />

En plus <strong>de</strong>s métho<strong>de</strong>s classiques citées ci-<strong>de</strong>ssus, il existe d’autres systèmes <strong>de</strong><br />

délignification moins connus qui ten<strong>de</strong>nt néanmoins à se développer. Ces <strong>de</strong>rniers présentés<br />

ci-<strong>de</strong>ssous sont <strong>de</strong>s alternatives aux métho<strong>de</strong>s d’oxydation classiques.<br />

Les phtalocyanines <strong>et</strong> les porphyrines<br />

En raison notamment <strong>de</strong> leur sensibilité vis-à-vis d’un excès d’oxydant, leur instabilité<br />

<strong>et</strong> leur coût <strong>de</strong> purification, les enzymes peuvent être aujourd’hui remplacées par <strong>de</strong>s<br />

composés synthétiques <strong>de</strong> la famille <strong>de</strong>s porphyrines <strong>et</strong> <strong>de</strong>s phtalocyanines, <strong>de</strong>s analogues <strong>de</strong>s<br />

groupes prosthétiques <strong>de</strong>s peroxydases qui sont capables <strong>de</strong> mimer leur action catalytique. En<br />

eff<strong>et</strong>, <strong>de</strong>s enzymes telles la lignine-peroxydase ou la manganèse-peroxydase possè<strong>de</strong>nt un<br />

centre actif constitué d’un hème (Figure 19), c'est-à-dire un cofacteur contenant un atome <strong>de</strong><br />

fer servant à accueillir un gaz diatomique (souvent le dioxygène).<br />

HOOC<br />

32<br />

N<br />

HOOC<br />

N<br />

Fe<br />

N<br />

Figure 19 : Hème <strong>de</strong> type b<br />

En présence <strong>de</strong> peroxy<strong>de</strong> d’hydrogène, ce noyau porphyrinique complexé à du Fe III<br />

réalise une oxydation à un électron sur les composés aromatiques <strong>de</strong> la lignine. 62 Dans le cas<br />

<strong>de</strong>s peroxydases, il s’agit d’une protoporphyrine IX <strong>de</strong> fer.<br />

N

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