Extraction, caractérisation chimique et valorisation biologique de ...

- La lignine-peroxydase (LiP)
La lignine-peroxydase est une glycoprotéine d’environ 41 kDa contenant 1 mole de
protoporphyrine IX de fer par mole d’enzyme. Elle est capable d’oxyder les modèles non-
phénoliques de lignine 56 à un pH optimal de 3 en présence de peroxyde d’hydrogène selon
l’Équation 1 61 et schématisé par la Figure 15 62 mais elle est sensible à un excès de ce dernier.
LiP(Fe 3+ )P + H2O2 → LiP-I-(Fe 4+ -O)P • + H2O
LiP-I(Fe 4+ -O)P • + R → LiP-II(Fe 4+ -O)P + R •
LiP-II(Fe 4+ -O)P + R + 2H + → LiP(Fe 3+ )P + R • + H2O
Équation 1 : Oxydation de lignine par la lignine-peroxydase en présence de peroxyde d’hydrogène
Fe III
Enzyme
O2 •-
Fe III
Composé III
- La laccase
Lignine •+
P
P
H2O2
H2O
Lignine
Figure 15 : Cycle catalytique de la lignine-peroxydase 62
Les laccases sont des oxydases très largement répandues dans le règne végétal et
fongique. Découvertes par Yoshida en 1893, elles sont sans doute les plus étudiées. 63,64 Ce
sont des enzymes à cuivre dont la première caractérisation a été faite par Bertrand 65 en 1985.
Associées à des médiateurs, elles oxydent les cycles phénoliques des enzymes en utilisant
l’oxygène comme accepteur final d’électrons. Le site actif est composé de 4 atomes de
cuivre : le premier isolé, est responsable de l’oxydation des phénols ; un cluster de 3 atomes
de cuivre, est responsable de l’activation du dioxygène. 66 Cependant, seule, elle ne peut
oxyder les composés non-phénoliques et pénétrer dans la fibre du bois; le recours à un
médiateur est indispensable. Celui-ci jour le rôle de navettes d’électrons qui, après être oxydé
30
H2O
H2O2
O
Fe IV
Composé I
O
Fe IV
Composé II
P •+
Lignine
Lignine •+
P