caractérisation des enzymes bovines et étude préliminaire du rôle ...

Exposé bibliographique : La O-fucosyltransférase 2
__________________________________________________________________________________________
différence de la majorité des fucosyltransférases, est toujours active en absence de cation
divalent (Luo, Koles et al., 2006). L’activité enzymatique de Pofut2 sur des domaines TSR
serait cependant beaucoup plus faible que celle mise en évidence pour l’enzyme Pofut1 sur
des domaines EGF. De façon légitime, on peut donc s’interroger sur l’existence d’autres
substrats accepteurs vis à vis desquels l’activité de Pofut2 serait plusforte.
2.2.2.2 Etablissement de la structure du gène Pofut2
C'est avant de découvrir les fonctions de l'enzyme Pofut2, en étudiant les gènes du
chromosome 21 humain pouvant être impliqués dans le phénotype du syndrome de Down,
que Menzel et ses collaborateurs en 2004 ont identifié et cartographié le gène POFUT2
humain au locus 21q22.3. Ce gène est constitué d'au moins 10 exons et l’épissage alternatif de
son transcrit primaire donne naissance à 3 variants transcriptionnels. Le variant A
(NM_015227) est issu du non épissage des introns 8 et 9, le variant B (NM_133634), d’un
épissage alternatif dans l’exon 8 et le variant C (NM_133635), du même épissage dans l’exon
8, ce variant ne possédant pas l’exon 9. Ils codent respectivement des protéines de 424, 380 et
429 acides aminés (Fig.21.). Parmi ces trois variants, seul le C coderait la protéine
potentiellement active chez l’Homme (Luo, Nita-Lazar et al., 2006).
Figure 21 : Représentation de l'organisation génomique du gène POFUT2 humain et de ses
variants transcriptionnels.
Les régions non traduites des transcrits sont en vert; les tailles des exons sont indiquées sous la structure du gène
(en pb); les tailles des introns sont notées dans le tableau ci-dessus.
66