caractérisation des enzymes bovines et étude préliminaire du rôle ...

Exposé bibliographique : La O-fucosyltransférase 1
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terminale des enzymes. Cette courte séquence est un signal de rétention dans le RER
(Fig.16.).
Figure 16 : Représentation schématique de la translocation et de la séquestration de protéines
solubles dans le RER.
Dès sa synthèse, le peptide signal est reconnu par une ribonucléoprotéine, la SRP (Signal recognition Particle).
L’ensemble (ribosome, ARNm et protéine) est alors adressé à la membrane du RER où SRP se fixe à son
récepteur. Au niveau membranaire, le peptide signal est reconnu par le translocon, puis lorsque la synthèse de la
protéine est terminée, le peptide est clivé par une endopeptidase. Si la protéine synthétisée présente à son
extrémité C-terminale un motif KDEL-like, elle est alors séquestrée dans la lumière du RER.
Le fait que l'enzyme Pofut1 greffe des résidus fucoses uniquement sur des domaines
EGF correctement repliés et que celle-ci soit localisée dans le RE, suggère qu'elle pourrait
avoir un rôle dans le contôle du repliement des protéines possédant des domaines EGF. Une
étude récente a montré que l'enzyme Ofut1 de drosophile participe au repliement correct du
récepteur Notch dans le RE, mais pas à celui de ses ligands (Okajima et al., 2005). En
l'absence de cette enzyme, le récepteur Notch n'est pas adressé à la surface des cellules et
s'accumule dans le cytoplasme. Ce défaut de localisation peut-être restauré par l'expression
d'une protéine Ofut1 ne possédant pas d'activité O-fucosyltransférase, ce qui indique que sa
fonction de chaperonne du récepteur Notch est indépendante de son activité enzymatique.
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