caractérisation des enzymes bovines et étude préliminaire du rôle ...

Exposé bibliographique : La O-glycosylation
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de la protéine G-CSF (Granulocyte colony stimulating factor) empêche sa dénaturation à
37°C (Oh'eda et al., 1990). De même, une hypo-O-N-acétylglucosaminylation (O-GlcNAc)
du facteur de transcription Sp1 entraîne sa rapide dégradation par des protéases (Han et
Kudlow, 1997).
> La modulation des interactions hôte/pathogène
Les O-glycanes présents à la surface des cellules sont impliqués dans la modulation
des interactions hôte/pathogène. En effet, un certain nombre de microorganismes pathogènes
(virus, bactéries et parasites) se lient aux O-glycanes de la cellule hôte et/ou les utilisent afin
de ne pas être détectés par le système immunitaire. Ainsi, le virus de l’Influenza se fixe sur
une cellule épithéliale respiratoire, par l’intermédiaire d’une de ses glycoprotéines de surface,
l'hémagglutinine, qui interagit avec l'acide sialique présent en position terminale des Oglycoprotéines
de la membrane de la cellule hôte (Meanwell et Krystal, 2000). Après
réplication virale au sein de la cellule et afin de propager l’infection, ces pathogènes sont
capables de modifier, par clivage enzymatique, la composition en acide sialique des Oglycanes
de la membrane plasmique, ceci par l'intermédiaire d'un autre de leurs antigènes de
surface ayant une activité glycosydase, la neuraminidase (Zhang et Xu, 2006).
1.2.7.2 Vis-à-vis de l’organisme
Les O-glycanes constituent des marqueurs du dysfonctionnement cellulaire. En effet,
les fractions O-glycaniques des glycoconjugués membranaires de type mucine sont
profondément modifiées dans les cellules cancéreuses, entrainant des variations de leur masse
moléculaire et de leur taux de sialylation. Cela se traduit souvent par l'apparition ou la
prédominance de certains épitopes O-glycaniques comme les antigènes tissulaires de type Le x
(Galβ1,4(Fucα1,3)GlcNAcβ1,3GalNAcαS/T), sLe x (NeuAcα2,3Galβ1,4(Fucα1,3)GlcNAcβ1,
3GalNAcαS/T), Le y (Fucα1,2Galβ1,4(Fucα1,3)GlcNAcβ1,3GalNAcαS/T) et sLe a
(NeuAcα2,3Galβ1,3(Fucα1,4)GlcNAcβ1,3GalNAcαS/T), dans les cas de cancers du poumon
(Jordon et al., 1989), du colon (Cooper et al., 1991) et de l'estomac (Sakamoto et al., 1989).
Dans le cas de cancers du colon, les cellules présentent également un taux anormalement
élevé de structures de type antigénique Tn (GalNAcαS/T), TF (Galβ1,3GalNAcαS/T) et
sialyl-Tn (NeuAcα1,6GalNAcαS/T), alors que la structure, GlcNAcβ1,3GalNAc,
normalement exprimée, est absente des cellules cancéreuses (Byrd et Bresalier, 2004).
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