caractérisation des enzymes bovines et étude préliminaire du rôle ...

Exposé bibliographique : La O-glycosylation
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les cascades de signalisation intracellulaire (Haltiwanger et Lowe, 2004). Enfin, leurs
multiples fonctions peuvent être exploitées à des fins thérapeutiques. Par exemple, l'héparine
est depuis longtemps utilisée pour son activité anticoagulante (Petitou et al., 1988). De même,
les chondroïtines sulfates sont utilisées pour ralentir voire stopper le développement de
l'arthrose (Leeb et al., 1996).
1.2.2 La O-glycosylation de type mucine
La O-glycosylation de type mucine est initiée par une famille d'enzymes localisées
dans l'appareil de Golgi, les N-acétylgalactosamine:polypeptide Nacétylgalactosaminyltransférases
(ppGaNTases). Elles catalysent le transfert d’un résidu
GalNAc à partir d’un donneur activé, l’UDP-GalNAc, sur les résidus S ou T de protéines
transmembranaires ou sécrétées. Chez les Mammifères, 12 membres appartenant à cette
famille de glycosyltransférases ont pour l’heure été identifiés; ce nombre étant sans doute
sous-estimé puisque des recherches in silico montrent qu'il en existerait plus de 24 chez
l'Homme (Ten Hagen et al., 2003). Le résidu GalNAc peut rester sous la forme de
monosaccharide ou être allongé par d'autres enzymes (Fig.8.). Un glycane de type mucine
peut en effet contenir jusqu'à 15 sucres.
Figure 8 : Représentation des quatre principaux noyaux des O-glycanes de type mucine.
Le résidu GalNAc peut-être allongé par un Galactose en β1,3 (noyau 1) et une GlcNAc en β1,6 (noyau 2), ou
une GlcNAc en β1,3 (noyau 3) et une GlcNAc en β1,6 (noyau 4). Ces ensembles peuvent également être
complexifiés par l’addition de GalNAc, GlcNAc, NeuAc et Fuc (Haltiwanger et Lowe, 2004).
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