caractérisation des enzymes bovines et étude préliminaire du rôle ...

Exposé bibliographique : La O-glycosylation
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protéine par une liaison N-glycosidique, la liaison des GAG aux protéines fait intervenir le
trétrasaccharide : GlcAβ1,3Galβ1,3Galβ1,4Xylβ1-O-S (Fig.7.) (Fondeur-Gelinotte et al.,
2006) sur lequel sont ensuite fixés les autres sucres dans l'appareil de Golgi. Les
protéoglycanes sont des constituants majeurs de la membrane plasmique, du glycocalyx et de
la matrice extracellulaire (MEC) (Vidal y Plana, et Karzel, 1980). La partie glucidique peut
représenter jusqu’à 95% de la masse moléculaire d’un protéoglycane, alors qu’elle ne
constitue que 1 à 60% de la masse moléculaire d’une glycoprotéine.
Figure 7 : Représentation schématique d'un protéoglycane.
La taille de la protéine cœur (20 à 200 KDa), le nombre, la longueur et la nature des
chaînes glycaniques ajoutées aux modifications que peuvent subir les GAG (N-sulfatation, Ndéacétylation)
sont une source de complexité et de combinaison quasi infinie.
Dans la MEC, les protéoglycanes forment un gel hydraté dont la taille des pores et la
densité des charges varient selon la composition moléculaire des GAGs. Ils jouent ainsi un
rôle dans la viscosité et la résistance aux compressions des tissus (Schonherr et al., 1995). Ils
facilitent la migration des cellules au cours de la morphogenèse (Sanes, 2003). Lors des
processus tumoraux, ils sont impliqués dans la modulation des interactions cellulaires (Ma et
Geng, 2000) et dans la formation des plaques amyloïdes dans les pathologies comme la
maladie d'Alzheimer (Gupta-Bansal et al., 1995). L’existence d’un tel gel contrôle la vitesse
de diffusion ainsi que la disponibilité des molécules hydrosolubles (Kolset et Gallagher,
1990). Les protéoglycanes de la MEC peuvent donc interagir avec de nombreux facteurs de
croissance (fibroblast growth factor, wingless, transforming growth factor, etc.) qui initient
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