caractérisation des enzymes bovines et étude préliminaire du rôle ...

Exposé bibliographique : La O-glycosylation
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compris dans une séquence peptidique consensus, sauf dans les cas de la O-glucosylation et la
O-fucosylation.
La formation du O-glycane, après ajout du premier résidu, se poursuit généralement
par les additions successives d’autres monosaccharides (Brockhausen et al., 1995). Les
chaînes glycaniques ainsi formées peuvent être ramifiées et relativement courtes (moins de 15
résidus dans le cas des O-glycanes de type mucine) ou non ramifiées et de longueurs variables
(à titre d’exemple, de 1 à 4 résidus pour la O-fucosylation ou la O-mannosylation et jusqu’à
25000 résidus dans le cas des glycosaminoglycanes des protéoglycanes).
A la différence des N-glycanes qui présentent dans leurs structures et leurs rôles
biologiques de nombreux points communs, il est difficile de définir des caractéristiques
communes aux O-glycanes. En effet, les structures O-glycaniques sont extrêmement variées
et présentent de nombreuses différences, aussi bien au niveau de leurs synthèses qu’au niveau
de leurs rôles biologiques. Dans le domaine de la Glycobiologie, la O-glycosylation est un
thème de recherche relativement récent (fin des années 70) par rapport à l’intérêt porté à la Nglycosylation
(début des années 60). Les données disponibles sur les O-glycanes sont donc
beaucoup moins conséquentes. De nombreuses O-glycosyltransférases restent encore à
caractériser aussi bien d’un point de vue génétique que biochimique, et les rôles de
nombreuses structures O-glycaniques doivent encore être déterminés.
Ainsi, cette partie concernant la O-glycosylation est organisée de façon à souligner
cette diversité. En effet, chaque sous-partie est dédiée à la description d’un type de Oglycosylation
donné et à la présentation de son rôle biologique au travers d’exemples
pertinents.
1.2.1 La O-glycosylation de type GAG
Les glycosaminoglycanes (GAG) sont de longues chaînes non ramifiées d'unités
disaccharidiques répétées, généralement un sucre aminé (N-acétylglucosamine ou Nacétylgalactosamine)
et un acide uronique (glucuronique ou iduronique). Elles sont liées de
façon covalente à une protéine par l'intermédiaire d’un résidu sérine et forment ainsi les
protéoglycanes. Les types de répétition définissent quatre familles principales de
protéoglycanes : les chondroïtines sulfates, les dermatanes sulfates, les héparanes sulfates et
les kératanes sulfates. Mises à part quelques chaînes de kératane sulfate qui sont liées à la
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