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caractérisation des enzymes bovines et étude préliminaire du rôle ...

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Exposé bibliographique : La N-glycosylation<br />

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rejoindre un autre compartiment cellulaire ou à être sécrétées, transitent par l’appareil de<br />

Golgi où leurs glycanes sont modifiés en structures plus complexes <strong>et</strong> variées.<br />

1.1.2.2 Dans l'appareil de Golgi<br />

Les N-glycoprotéines non résidentes <strong>du</strong> RER ou celles qui doivent y revenir par un<br />

mécanisme rétrograde (Mancias <strong>et</strong> Goldberg, 2005) gagnent alors l’appareil de Golgi par un<br />

transport vésiculaire. Pour cela, elles interagissent avec la protéine membranaire ERGIC 53<br />

qui reconnaît les rési<strong>du</strong>s mannoses (Helenius <strong>et</strong> Aebi, 2001). La maturation <strong>des</strong> N-glycanes se<br />

poursuit alors au cours <strong>du</strong> cheminement de la glycoprotéine dans les différents compartiments<br />

de l’appareil de Golgi dans une direction cis-trans (Fig.4.). Leurs structures glycaniques<br />

hautement mannosylées sont élaguées sous l’action de la mannosidase I, générant différentes<br />

structures de 8 à 5 mannoses. Ces derniers constituent les précurseurs à partir <strong>des</strong>quels vont<br />

être élaborés les N-glycanes complexes <strong>et</strong> hybri<strong>des</strong>, sous l’action de diverses glycosidases <strong>et</strong><br />

glycosyltransférases golgiennes.<br />

1.1.3 Rôles biologiques <strong>des</strong> N-glycanes<br />

De multiples fonctions biologiques sont attribuées aux N-glycanes selon la localisation<br />

de la glycoprotéine à laquelle ils sont associés. A l’intérieur de la cellule, les oligosacchari<strong>des</strong><br />

favorisent, par exemple, le repliement correct <strong>et</strong> l’adressage <strong>des</strong> glycoprotéines qui les portent<br />

(Roth, 2002). Les glycoprotéines qui se trouvent à la surface <strong>des</strong> cellules sont typiquement ce<br />

que l'on appelle <strong>des</strong> protéines de communication. Par le biais de leurs glycanes, elles<br />

perm<strong>et</strong>tent aux cellules d'interagir avec les différents acteurs de leur environnement : autre<br />

cellule, transporteur, anticorps, récepteur, hormone, enzyme, toxine, bactérie <strong>et</strong> virus<br />

(Kukuruzinska <strong>et</strong> Lennon, 1998). Les <strong>rôle</strong>s <strong>des</strong> N-glycanes étant divers <strong>et</strong> variés, les exemples<br />

cités ci-<strong>des</strong>sous ne cherchent pas à en faire une liste exhaustive, mais seulement à illustrer<br />

leurs <strong>rôle</strong>s principaux.<br />

1.1.3.1 Vis-à-vis de la N-glycoprotéine<br />

> Le « cont<strong>rôle</strong> qualité » <strong>du</strong> repliement <strong>des</strong> N-glycoprotéines<br />

Les glycoprotéines nouvellement synthétisées subissent un cont<strong>rôle</strong> de qualité<br />

perm<strong>et</strong>tant de vérifier leur conformation. Si celle-ci n'est pas correcte, s’engage alors un<br />

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