caractérisation des enzymes bovines et étude préliminaire du rôle ...

Exposé bibliographique : La N-glycosylation
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nombreuses modifications, dont la glycosylation. Une fois leur maturation achevée au sein de
l’appareil de Golgi, les glycoprotéines non résidentes de ce compartiment sont triées puis
prises en charge par des vésicules golgiennes afin d’assurer leur transport vers leurs zones
d’activité (Roth, 2002).
1.1.2.1 Dans le réticulum endoplasmique rugueux
La N-glycosylation débute par la construction d’un oligosaccharide de 14 résidus, de
structure Glc3Man9GlcNAc2, sur un transporteur lipidique activé, le dolicholpyrophosphate
(Fig.3.). Les différentes étapes de la biosynthèse de cet oligosaccharide sont catalysées par
des glycosyltransférases qui transfèrent successivement chaque ose constitutif (Fig.3. étapes
1, 2 et 4), d’un nucléotide-sucre vers l’accepteur lipidique. La biosynthèse de
l’oligosaccharide débute sur la face cytosolique et se poursuit sur la face luminale de la
membrane du RER (Abeijon et Hirschberg, 1992), ceci grâce au basculement du
dolicholpyrophosphate par un mécanisme de flip-flop (Vishwakarma et Menon, 2005) (Fig.3.
étape 3). Le glycane est ensuite transféré "en bloc" sur une asparagine spécifique appartenant
au motif N-X-S/T de la chaîne polypeptidique en croissance (Fig.3. étape 5) (Pan et Elbein,
1990). Cette réaction est catalysée par un complexe enzymatique membranaire appelé
oligosaccharyltransférase (OST) (Silberstein et Gilmore, 1996). Le dolicholpyrophosphate
libéré est alors recyclé sous l’action d’une phosphatase après un nouveau basculement (Fig.3.
étapes 6 et 7).
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