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caractérisation des enzymes bovines et étude préliminaire du rôle ...

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Exposé bibliographique : La N-glycosylation<br />

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Figure 2 : Différentes ramifications trouvées sur les N-glycanes complexes.<br />

La partie encadrée correspond au cœur pentasaccharidique commun à tous les N-glycanes sur lequel cinq<br />

ramifications sont possibles.<br />

> Les N-glycanes hybri<strong>des</strong> sont <strong>des</strong> structures intermédiaires entre les glycanes<br />

oligomannosidiques <strong>et</strong> complexes. Ils sont constitués de deux antennes saccharidiques de<br />

nature différente. L’antenne issue <strong>du</strong> rési<strong>du</strong> mannose lié en α1,3 au niveau <strong>du</strong> noyau est de<br />

type complexe alors que celle portée par le mannose lié en α1,6 est de type<br />

oligomannosidique (Chen <strong>et</strong> al., 1998). Le noyau pentasaccharidique peut, quant à lui, subir<br />

les mêmes modifications que les N-glycanes complexes (cf. Fig.2.).<br />

1.1.2 Biosynthèse <strong>des</strong> N-glycanes<br />

La translocation co-tra<strong>du</strong>ctionnelle <strong>des</strong> protéines dans la lumière <strong>du</strong> réticulum<br />

endoplasmique rugueux (RER) constitue la première étape <strong>du</strong> transport intracellulaire <strong>des</strong><br />

protéines N-glycosylées (Roth, 2002). La présence d’une extension N-terminale appelée<br />

peptide signal est nécessaire à la translocation <strong>des</strong> protéines dans ce système dit de sécrétion<br />

(Rapoport <strong>et</strong> al., 1999). Ce peptide est ensuite clivé par une peptidase après synthèse de la<br />

protéine dans la lumière <strong>du</strong> RER. A leur arrivée dans le réticulum, les protéines subissent de<br />

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