caractérisation des enzymes bovines et étude préliminaire du rôle ...

Exposé bibliographique : La N-glycosylation
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1.1 Présentation et fonctions de la N-glycosylation
des protéines
Les N-glycoprotéines représentent la classe la plus abondante de glycoprotéines
(Vijay, 1998). La N-glycosylation des protéines chez les Eucaryotes est un processus
métabolique hautement conservé. En effet, on retrouve des N-glycanes aussi bien chez les
organismes unicellulaires (Levures, Trypanosomes, etc.) que chez les organismes
pluricellulaires (Plantes, Insectes, Mammifères, etc.) (Spiro, 2002). Pour tous les Eucaryotes,
cette modification post-traductionnelle est indispensable au bon fonctionnement des cellules
(Kukuruzinska et Lennon-Hopkins, 1999), ainsi qu’à la «viabilité» des organismes. Ainsi, un
défaut dans la machinerie de N-glycosylation peut conduire, chez l'Homme par exemple, à un
syndrome de type CDG (Congenital Disorder of Glycosylation) qui peut entraîner des retards
mentaux et développementaux, des problèmes gastro-intestinaux ou immunitaires (Freeze et
Aebi, 2005).
1.1.1 Structures et diversité des N-glycanes
En principe, les glycoprotéines sont potentiellement d'une diversité presque illimitée.
L'origine de cette diversité est aussi bien chimique que biologique. La composante protéique
des glycoprotéines varie de par sa taille, sa composition, l'agencement des acides aminés et les
modifications qui pourraient s’opérer sur certains d'entre eux. Quand une protéine est
modifiée par glycosylation, la partie glucidique peut être de séquence et de longueur variable.
La diversité des glycanes est aussi liée au fait que les monosaccharides peuvent se combiner
entre eux avec des liaisons variables selon l'anomérie (α ou β).
Les N-glycanes sont des oligosaccharides qui possèdent tous une structure
pentasaccharidique commune appelée noyau (ou cœur), Man3GlcNAc2 (trois résidus de
mannose et de deux résidus de N-acétylglucosamine), un des résidus GlcNAc assurant la
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