caractérisation des enzymes bovines et étude préliminaire du rôle ...

Exposé bibliographique : La glycosylation
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Depuis leur synthèse par la machinerie ribosomale jusqu’à leur localisation finale, les
protéines peuvent subir de multiples modifications post-traductionnelles dont la glycosylation
qui va nous intéresser tout au long de ce manuscrit. Les glycoprotéines sont constituées d’une
chaîne peptidique, sur laquelle sont greffés des sucres sous la forme de monosaccharide voire
de chaîne polysaccharidique encore appelée glycane. Plusieurs résidus d’une même chaîne
polypeptidique peuvent être substitués par des sucres. Les glycoprotéines sont rencontrées
dans différents compartiments cellulaires (réticulum endoplasmique, appareil de Golgi, etc.)
et présentes au niveau de la membrane plasmique, dans la matrice extracellulaire et dans le
plasma sanguin. Elles sont largement répandues chez les Eucaryotes (Protistes, Levures,
Insectes, Plantes, Mammifères, etc.) et occupent des fonctions variées en tant qu’enzymes,
protéines de structure, de réserve ou de reconnaissance. La mise en évidence de
glycoprotéines chez les Procaryotes (Bactéries et Archées) est assez récente et de nombreuses
structures glycaniques sont maintenant décrites chez des organismes divers incluant de
nombreux pathogènes tels que Helicobacter pylori (Hooper et Gordon 2001) ou
Porphyromonas gingivalis (Gallagher et al., 2003).
Deux grandes familles de glycoprotéines ont été définies selon la nature de la liaison
covalente établie entre le glycane et la partie peptidique : les N- et les O-glycoprotéines. Les
protéines N-glycosylées portent un glycane sur l’atome d’azote de la chaîne latérale d’une
asparagine comprise dans un motif consensus de type N-X-S/T (X pouvant être n’importe
quel résidu autre que la proline). Les protéines O-glycosylées portent un monosaccharide ou
un glycane fixé par l’intermédiaire de l’atome d’oxygène de la chaîne latérale d’une sérine ou
d’une thréonine. Ces deux types de glycosylation peuvent se retrouver simultanément sur une
même protéine. Les récepteurs de la famille Notch qui feront l’objet d’une description plus
loin dans le manuscrit, portent à la fois des N- et des O-glycanes (Ishikawa et al., 2005).
Dans cet exposé, nous nous intéresserons uniquement à la glycosylation des protéines
chez les Eucaryotes et particulièrement à celle rencontrée chez les Animaux.
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