caractérisation des enzymes bovines et étude préliminaire du rôle ...

Résultats-Discussion : Résultats complémentaires de la publication 2
__________________________________________________________________________________________
Figure 53 : Expression de Pofut1 dans des tissus de Mammifères.
L’analyse a porté sur 50µg d’extrait protéique total d’un tissu et sur 100ng de protéine purifiée.
Une protéine qui correspondrait à Pofut1, est reconnue par l’anticorps dans l’extrait
protéique de cœur murin. Sa masse est similaire à celle de Pofut1A détectée dans un extrait de
cœur bovin. Les extraits de muscles squelettiques de souris et de porc présentent une forme
protéique de taille comparable à celle détectée dans les muscles squelettiques bovins adultes.
Ainsi, les muscles squelettiques de ces deux autres espèces n’exprimeraient pas non plus la
forme active de l’enzyme. Cette analyse confirme donc la présence chez d’autres espèces de
Mammifères d’une forme tronquée de la protéine Pofut1. Il existerait donc un mécanisme
conservé d’inactivation de la protéine Pofut1 dans les muscles squelettiques de Mammifères
adultes. La caractérisation de cette forme protéique revêt donc un intérêt crucial, d’une part
pour mieux comprendre la fonction biologique de la forme active, et d’autre part pour mettre
en évidence si cette forme tronquée possède elle-même une fonction biologique indépendante
de l’activité O-fucosyltransférase.
2.2.2 Expression tissulaire de l’enzyme bovine Pofut2
Cette étude a été conduite en parallèle avec celle portant sur l’expression de Pofut1.
En effet, grâce aux anticorps polyclonaux anti-Pofut2, nous avons étudié l’expression
tissulaire de la protéine bovine Pofut2, au sein des treize tissus adultes et des huit tissus
embryonnaires bovins cités plus haut (Fig.54.).
178