caractérisation des enzymes bovines et étude préliminaire du rôle ...

Résultats-Discussion : Résultats complémentaires de la publication 1
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cependant à déterminer si ces variants transcriptionnels sont traduits in vivo. Les protéines
codées par les variants Pofut1b à Pofut1e et Pofut2c à Pofut2e n’ont pas d’activité Ofucosyltransférase
in vitro, du moins sur les accepteurs que nous utilisons. Néanmoins, elles
peuvent avoir des rôles importants dans la cellule. Il a été montré récemment que l’enzyme
Pofut1 possédait une activité chaperonne vis-à-vis de Notch et ceci, indépendamment de son
activité O-fucosyltransférase (Okajima et al., 2005). Il est envisageable que les protéines
issues de ces variants chez le bovin soient impliquées dans de tels mécanismes ou aient au
sein des cellules des rôles de lectines reconnaissant des O-fucoses et modulant ainsi les
interactions entre protéines O-fucosylées. Si toutefois ces transcrits ne sont pas traduits in
vivo, ils peuvent avoir un rôle dans la régulation post-transcriptionnelle et donc contrôler le
niveau d’expression des protéines actives (Lareau et al., 2004); ce point est discuté dans la
partie 2 des résultats. Le variant Pofut2b coderait une protéine dotée d’une faible activité Ofucosyltransférase
2 in vitro. Cependant, nous ne savons pas si cette protéine est traduite in
vivo, et si c’est le cas, si elle possède, dans ce contexte, une activité O-fucosyltransférase
significative.
Les anticorps anti-Pofut1 et anti-Pofut2 développés et testés dans le cadre de cette
étude vont nous permettre de répondre à certaines de ces questions, en déterminant les profils
d’expression des O-fucosyltransférases dans les tissus bovins. Ce point est abordé pour Pofut1
dans la seconde publication, et dans les résultats complémentaires, pour Pofut2. En effet, le
second article est consacré à l’étude de la protéine Pofut1 bovine. Son expression tissulaire et
ses caractéristiques fonctionnelles, notamment sa glycosylation, y sont détaillées.
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