caractérisation des enzymes bovines et étude préliminaire du rôle ...

Exposé bibliographique : Caractéristiques des O-fucosyltransférases
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l'existence d'un autre mécanisme, conservé chez la drosophile et les Mammifères, de transport
du GDP-fucose dans le RE.
Figure 23 : Biosynthèse du GDP-fucose.
Chez les Mammifères, le GDP-fucose peut être synthétisé par deux voies. La voie de novo, à droite, est
caractérisée par la conversion progressive du GDP-mannose en GDP-fucose. La deuxième voie dite de sauvetage
permet de former du GDP-fucose directement à partir de fucose libre. Le GDP-fucose synthétisé est alors
transporté depuis le cytoplasme vers la lumière de l’appareil de Golgi, via le transporteur de GDP-fucose golgien
schématisé ici par un rectangle bleu (d’après Becker et Lowe, 2003).
Les enzymes Pofut1 et Pofut2 présentent entre elles peu d'homologie de séquences (à
titre d’exemple, 23% d’identité chez l'Homme). Néanmoins, elles possèdent des
caractéristiques communes telles qu'une séquence signal d'entrée dans le RE, la présence de
sites potentiels de N-glycosylation et un motif DXD. Ce dernier se retrouve chez de
nombreuses glycosyltransférases et serait impliqué dans la reconnaissance du groupement
phosphate du nucléotide-sucre donneur (Gotting et al., 2004) (Fig.24.).
Ces deux enzymes ont également des caractéristiques communes avec d'autres
fucosyltransférases. En effet, Pofut1, Pofut2, les α2- et les α6-fucosyltransférases ont en
commun trois motifs peptidiques conservés (I, II et III) (Martinez-Duncker et al., 2003)
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