(Thèse partie 1)

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Revue bibliographique
Comme pour les archaea halophiles extrêmes de l’ordre des Halobacteriales, les
protéines de Salinibacter ruber présentent un excès d’acides aminés acides et peu de
résidus basiques. Il est connu que les résidus acides sont plus hydratés que les autres acides
aminés et contribuent donc dans la réorganisation du sel sous forme d’ions hydraté (Dennis
& Shimmin, 1997 ; Madigan & Oren, 1999). Il y’a également peu de résidus hydrophobes
(Leucine, Valine, Isoleucine, Phénylalanine) (Oren & Mana, 2002) mais un contenu en
sérine plus élevé que leur homologues archéens et bactériens halophiles.
Contrairement aux autres membres aérobies halophiles du domaine Bacteria qui
accumulent des solutés compatibles, Salinibacter ruber accumule plutôt du KCl et par
conséquent les enzymes intracellulaires de Salinibacter ruber sont capables de fonctionner
en présence de fortes concentrations de sels. Cette stratégie est similaire à celle développée
par les haloarchaea qui partage le même environnement hypersalin. Cette espèce montre
également d’autres similarités tels qu’une exigence élevée pour le sel (pas de croissance en
dessous de 15 % (p/v) de NaCl (Oren et al., 2002a).
Un groupe de gènes incluant les systèmes de symport Na + /proline et des transporteurs des
acides aminés cationiques similaires à leur homologues d’haloarchaea ont été identifiés
dans le génome de Salinibacter ruber.
4. 4. 5. Rhodopsines
Le génome de Salinibacter ruber contient 4 gènes codant pour des rhodopsines, un
précurseur de la bactériorhodopsine, halorhodopsine et deux rhodopsines sensitives.
L’halorhodopsine est jusqu’à maintenant l’unique pigment à rétinal présent uniquement
chez les haloarchaea et chez cette espèce. Quant aux autres pigments, ils sont rencontrés
chez certains membres de bactéries et même dans le domaine des eucaryotes (Gärtner &
Losi, 2003).
Salinibacter ruber possède un flagelle polaire codé par un groupe de gènes qui montre une
grande similitude avec celui des et -Proteobacteria (Mongodin et al., 2005). Balashov et
al. (2005), ont identifié un nouvel complexe capteur de lumière, la xanthorhodopsine qui
non seulement inclue le chromophore rétinal mais aussi utilise une antenne de type
caroténoïde (salinixanthine) permettant une meilleure absorption le long d’un grand
spectre d’absorbance.