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(Thèse partie 1)

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Revue bibliographique<br />

c’est la membrane pourpre. Elle contient environ 25 % de lipides et 75 % de protéines<br />

(Kates, 1988). Les taches pourpres sont formées de feuillets plats contenant un réseau<br />

cristallin d’une seule protéine : la bactériorhodopsine (br) (Oesterhelt & Stoeckenius,<br />

1971). Celle-ci ressemble fortement au pigment sensoriel, la rhodopsine, des bâtonnets et<br />

des cônes des yeux des vertébrés. Chaque agrégat protéique est lié à un dérivé de<br />

caroténoïde : le rétinal (l’aldéhyde de la vitamine A). Ce dernier est produit par clivage du<br />

-carotène en présence d’oxygène et est lié de façon covalente au résidu lysyl de la<br />

protéine via une base de Schiff (Bayley et al., 1981). La membrane pourpre est sensible<br />

aux détergents (Hendler & Dracheva, 2001).<br />

La bactériorhodopsine est composée de 248 acides aminés dont 70 % sont hydrophobes.<br />

Elle est formée de sept hélices transmembranaires connectées sur chaque face par des<br />

boucles et le rétinal est au centre de la membrane (Figure 11). Par ailleurs, elle est<br />

encastrée dans la membrane avec une orientation bien définie, les extrémités N- terminale<br />

de trois à six acides aminés sont tournées du côté extérieur, et 17 à 24 extrémités C-<br />

terminale sont logées dans le cytoplasme (Stoeckenius & Bogomolni, 1982). La<br />

bactériorhodopsine absorbe la lumière à 568 nm.<br />

Figure 11. Les<br />

sept hélices de la<br />

protéine et le<br />

rétinal au centre<br />

(en mauve)<br />

(Kimura et al.,<br />

1997).<br />

L’importance de la membrane pourpre comme un outil de conversion énergétique a été<br />

observée par Danon & Stoeckenius (1974). A l’obscurité, le rétinal est dans la<br />

configuration trans, et la base de Schiff est protonée. En absorbant la lumière, le rétinal est<br />

isomérisé dans la configuration 13-cis, et la base de Schiff est déprotonée. Les protons<br />

passent à travers la membrane plasmique à l’extérieur. La base de Schiff repasse alors de<br />

nouveau sous la forme protonée en prélevant un proton dans le cytoplasme, et le rétinal<br />

revient à la forme isomérique trans (Lanyi, 2000). Si la bactériorhodopsine est illuminée

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