(Thèse partie 1)
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Revue bibliographique<br />
c’est la membrane pourpre. Elle contient environ 25 % de lipides et 75 % de protéines<br />
(Kates, 1988). Les taches pourpres sont formées de feuillets plats contenant un réseau<br />
cristallin d’une seule protéine : la bactériorhodopsine (br) (Oesterhelt & Stoeckenius,<br />
1971). Celle-ci ressemble fortement au pigment sensoriel, la rhodopsine, des bâtonnets et<br />
des cônes des yeux des vertébrés. Chaque agrégat protéique est lié à un dérivé de<br />
caroténoïde : le rétinal (l’aldéhyde de la vitamine A). Ce dernier est produit par clivage du<br />
-carotène en présence d’oxygène et est lié de façon covalente au résidu lysyl de la<br />
protéine via une base de Schiff (Bayley et al., 1981). La membrane pourpre est sensible<br />
aux détergents (Hendler & Dracheva, 2001).<br />
La bactériorhodopsine est composée de 248 acides aminés dont 70 % sont hydrophobes.<br />
Elle est formée de sept hélices transmembranaires connectées sur chaque face par des<br />
boucles et le rétinal est au centre de la membrane (Figure 11). Par ailleurs, elle est<br />
encastrée dans la membrane avec une orientation bien définie, les extrémités N- terminale<br />
de trois à six acides aminés sont tournées du côté extérieur, et 17 à 24 extrémités C-<br />
terminale sont logées dans le cytoplasme (Stoeckenius & Bogomolni, 1982). La<br />
bactériorhodopsine absorbe la lumière à 568 nm.<br />
Figure 11. Les<br />
sept hélices de la<br />
protéine et le<br />
rétinal au centre<br />
(en mauve)<br />
(Kimura et al.,<br />
1997).<br />
L’importance de la membrane pourpre comme un outil de conversion énergétique a été<br />
observée par Danon & Stoeckenius (1974). A l’obscurité, le rétinal est dans la<br />
configuration trans, et la base de Schiff est protonée. En absorbant la lumière, le rétinal est<br />
isomérisé dans la configuration 13-cis, et la base de Schiff est déprotonée. Les protons<br />
passent à travers la membrane plasmique à l’extérieur. La base de Schiff repasse alors de<br />
nouveau sous la forme protonée en prélevant un proton dans le cytoplasme, et le rétinal<br />
revient à la forme isomérique trans (Lanyi, 2000). Si la bactériorhodopsine est illuminée