(Thèse partie 1)
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Revue bibliographique<br />
La présence des enzymes du cycle tricarboxylique a été démontrée chez les haloarchaea.<br />
Elles sont toutes cytoplasmiques à l’exception de la succinate déshydrogénase et sont<br />
actives en présence de chlorure de potassium ou de chlorure de sodium (Hochstein, 1988).<br />
Communément à tous les Archaea, la conversion du pyruvate en acétyl CoA est catalysée<br />
par une oxo-acid ferredoxine réductase. Au contraire de la dégradation du glucose, la<br />
gluconéogénèse suit la voie inverse d’Embden-Meyerhof (Altekar & Rangaswamy, 1992 ;<br />
Verhees et al., 2003). Tous les gènes codant pour cette voie, sont présents dans le génome<br />
de Halobacterium sp. NRC-1 et de Haloarcula marismortui sauf pour celui de la fructose<br />
1, 6- diphosphate aldolase. Cependant, une classe I d’aldolase de type eucaryote est<br />
détectée chez de nombreuses espèces de Haloarcula (Ng et al., 2000 ; Baliga et al., 2004).<br />
La voie des pentoses phosphate est absente chez Halobacterium salinarum (Oren, 1999b).<br />
Dans les lacs hypersalés, les haloarchaea présentent une grande affinité pour le glycérol<br />
produit par l’algue verte unicellulaire Dunaliella. En effet, toutes les halobactéries étudiées<br />
possèdent une glycérol kinase constitutive (Oren, 1994). La croissance de certaines espèces<br />
d’halobactéries sur certains hexoses aboutit à une acidification du milieu par production<br />
d’acétate, de lactate et de pyruvate (Tomlinson & Hochstein, 1976 ; Oren et al., 1995).<br />
L’acétate produit pourra servir de source de carbone et d’énergie pour certaines espèces<br />
des genres Haloarcula, Halococcus et Haloferax (Javor, 1984 ; Tindall, 1992 ; Bräsen &<br />
Schönheit, 2001) via le cycle Shunt du glyoxylate, une variante du cycle de Krebs.<br />
L’isocitrate lyase inductible clive l’isocitrate en succinate et glyoxylate (Aitken & Brown,<br />
1969 ; Oren et al., 1995).<br />
L’arginine est utilisé en anaérobiose et à l’obscurité par Halobacterium selon la voie dite<br />
de l’arginine désiminase (Hartmann et al., 1980 ; Ruepp & Soppa, 1996). L’arginine est<br />
donc propice comme substrat de croissance là où elle est abondante, en fournissant à la fois<br />
carbone, azote et énergie. La fermentation de l’arginine par cette voie est également<br />
répandue chez les bactéries lactiques, Pseudomonas sp., Bacillus sp., Mycoplasma sp. et<br />
chez les cyanobactéries.<br />
Certaines halobactéries semblent fixer le CO2 en présence d’acide propionique par une<br />
voie non établie. Cette fixation semble parfois être stimulée par la lumière (Danon &<br />
Caplan, 1979).