S6 : DIFFERENTS TYPES DE FIBRES MUSCULAIRES ET ...
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<strong>S6</strong>: Différents types de fibres<br />
musculaires et métabolisme<br />
musculaire<br />
Professeur B. Bastide<br />
Université des Sciences et Technologies de Lille<br />
Droits réservés: La reproduction de l'ensemble du présent<br />
matériel est interdite. La reproduction de parties est permise<br />
à conditions :<br />
que ce soit pour des besoins individuels et non pour la<br />
distribution<br />
que ce ne soit pas à des fins commerciales<br />
que la provenance du matériel soit indiquée dans la<br />
reproduction
MODULE M6: Différents types de fibres musculaires et métabolisme musculaire.<br />
I. Le muscle généralités<br />
II. Sources énergétiques de la contraction musculaire<br />
a. Métabolisme anaérobie alactique<br />
b. Métabolisme anaérobie lactique<br />
c. Métabolisme aérobique<br />
d. Intervention des différentes filières énergétiques en fonction de la durée de l’effort<br />
III. Le muscle est un tissu hétérogène<br />
a. Les différents types de fibres:caractérisation<br />
b. Caractéristiques fonctionnelles<br />
c. Plasticité musculaire
Anatomie macroscopique du muscle squelettique :<br />
MUSCLE<br />
SQUEL<strong>ET</strong>TIQUE<br />
FAISCEAUX<br />
<strong>FIBRES</strong><br />
<strong>MUSCULAIRES</strong><br />
MYOFIBRILLES
Myofibrille<br />
Stries: sur chaque myofibrille il y a des<br />
bandes sombres (strie A) et des bandes<br />
claires (strie I).<br />
Chaque strie A (bande sombre) possède<br />
une zone plus claire au centre (strie H).<br />
Chaque strie H est divisée au centre par<br />
une ligne plus sombre (ligne M).<br />
Chaque strie I (bande claire) possède une<br />
zone plus foncée au centre (ligne Z).<br />
Sarcomère: région du myofibrille<br />
comprise entre 2 lignes Z successives.<br />
Le sarcomère est la plus petite unité contractile, c’est l’unité fonctionnelle de<br />
la cellule musculaire.
Sarcomère<br />
Le sarcomère est formé de 2 types<br />
de filaments:<br />
-myofilaments épais qui parcourent<br />
toute la longueur de la strie A<br />
(bande sombre) sont constitués de<br />
myosine.<br />
-myofilaments minces constitués<br />
d’actine enrobent les myofilaments<br />
épais et s’étendent le long de la strie<br />
I et d’unepartiede la strieA.<br />
Il y a aussi des myofilaments élastiques constitués d’une protéine élastique la<br />
connectine (ou titine) qui relient les myofilaments épais et minces à la ligne<br />
Z. Ces myofilaments élastiques jouent un rôle dans l’élasticité de la fibre<br />
musculaire.
Protéines des myofilaments épais:<br />
myosine<br />
Myosine: protéine motrice qui se déplace pour produire un mouvement en<br />
transformant l’énergie chimique de l’ATP en énergie mécanique ou force.<br />
Structure en bâton de golf: la molécule<br />
de myosine a la forme de 2 bâtons de golf<br />
tressés. Les tiges sont dirigées vers la ligne<br />
M au centre du sarcomère et constituent la<br />
tige du myofilament épais (strie H).<br />
Les têtes de la myosine sont les sites actifs:<br />
-elles lient les myofilaments épais et minces<br />
durant la contraction (sites de liaison de<br />
l’actine)<br />
-elles lient l’ATP et les enzymes ATPases<br />
qui dissocient l’ATP pour produire l’énergie<br />
nécessaire à la contraction musculaire.<br />
Un myofilament épais est composé d’environ 200 molécules de myosine.
Les chaînes lourdes de myosine: MHC
Protéines des myofilaments<br />
minces<br />
Actine: protéine de structure de base du filament fin de forme sphérique.<br />
Structure du filament fin:<br />
-2 chaînes d’actine: chaque molécule d’actine possède un site de liaison à la myosine.<br />
-2 protéines de régulation:<br />
Les molécules d’actine<br />
se rassemblent en<br />
chaîne et 2 chaînes<br />
s’enroulent l’une<br />
autour de l’autre.<br />
1) tropomyosine: de forme cylindrique qui entoure l’actine et la rend plus<br />
rigide. Dans un muscle au repos, elle bloque les sites de liaison de la myosine sur<br />
l’actine.<br />
2) troponine: formée de 3 sous-unités dont 1 peut lier les ions Ca2+. Contribue à<br />
la régulation des interactions myosine-actine lors de la contraction.
Terminaison neuromusculaire et stimulus<br />
nerveux<br />
Au milieu de chaque fibre musculaire<br />
d’un muscle squelettique, il y a une<br />
terminaison neuromusculaire (jonction<br />
entre la terminaison axonale d’un neurone<br />
moteur et une région du sarcolemme<br />
nommée plaque motrice).<br />
Le neurotransmetteur libéré est<br />
l’acétylcholine et il se lie à des récepteurs<br />
membranaires situés au niveau de la<br />
plaque motrice.<br />
Un potentiel d’action peut être engendré<br />
qui se propage le long de la fibre<br />
musculaire et obéit à la loi du tout ou rien.
Contraction d’un muscle<br />
squelettique<br />
Unité motrice: unité fonctionnelle<br />
constituée par un neurone moteur<br />
et toutes les fibres musculaires<br />
qu’il stimule.<br />
Fig. 9.12<br />
Chaque fibre musculaire ne<br />
possède qu’une seule jonction<br />
neuromusculaire mais un même<br />
neurone moteur peut innerver<br />
plusieurs fibres musculaires en se<br />
ramifiant et formant des jonctions<br />
neuromusculaires avec plusieurs<br />
fibres musculaires différentes.<br />
Le nombre de fibres musculaires<br />
par unité motrice varie d’un<br />
muscle à l’autre.<br />
Lorsqu’un neurone moteur déclenche un potentiel d’action, toutes<br />
les fibres qu’il innerve se contractent simultanément.
RYR
Tête de myosine:<br />
configuration<br />
haute énergie<br />
ADP<br />
P i<br />
1) La tête de myosine se lie à l’actine<br />
Hydrolyse de<br />
l’ATP<br />
ADP<br />
P i<br />
4) Mise sous tension de la tête de myosine<br />
quand l’ATP est dissocié en ADP et P i<br />
ATP<br />
ADP<br />
P i<br />
Libération<br />
d’ADP et de P i<br />
2) Phase active: la tête de myosine pivote<br />
et se replie en tirant l’actine<br />
3) Détachement de la tête de myosine pendant<br />
qu’une nouvelle molécule d’ATP s’y attache<br />
ATP<br />
Tête de myosine:<br />
configuration<br />
basse énergie
Lors de la contraction, les myofilaments minces glissent le long<br />
des myofilaments épais ce qui fait diminuer la longueur des<br />
sarcomères et donc de la fibre musculaire dans son ensemble.<br />
Contraction d’un sarcomère = glissement des<br />
filaments d’actine sur les filaments de myosine<br />
ATP!!
Rôle du calcium dans le<br />
mécanisme de la contraction<br />
Fig. 9.7
Biopsie<br />
Tension relative P/P 0<br />
100<br />
50<br />
0<br />
PELAGE PELAGE àà<br />
LL’’EGTA EGTA<br />
pente de la<br />
relation (n)<br />
FONCTIONNEMENT <strong>DE</strong>S TROPONINES<br />
seuils pCa<br />
Fibres isolées<br />
et pelées<br />
pCa 50<br />
pCa = -log [Ca 2+ ]<br />
Détermination des relations<br />
Tension / pCa en absence et en<br />
présence d’un outil<br />
pharmacologique: le bépridil
II. Sources énergétiques de la contraction<br />
L’ATP est le combustible de la contraction:<br />
ATP + H 2 O → ADP + Pi + énergie<br />
Actomyosine ATPase<br />
L’ATP est regenéré<br />
1/ créatine kinase :<br />
ADP + PC → ATP +C<br />
par troies<br />
3/ Phosphorylation oxydative :<br />
voies :<br />
2/ Glycolyse :<br />
Glycogène + 3ADP+ 3Pi → 2C 3 H 6 O 3 + 3ATP<br />
ac lactique<br />
C 3 H 4 O 3 + 2O 2 + 18 ADP+ 18 Pi → 3 CO 2 + 20 H 2 0 + 18 ATP<br />
Ac pyruvique
• Source anaérobie alactique:<br />
- La phosphocréatine ADP + PC → ATP +C<br />
Réserve d’énergie rapidement disponible, pas beson d’O 2 , limitée (20-<br />
30sec), reconstitution rapide, transport de l’énergie, créatine kinase<br />
→ navette phosphocréatine.
G6Phosphatase<br />
Glycogénolyse en début d’exercice<br />
← G1P ← Glycogène<br />
= 2ATP<br />
Index de la glycogénolyse,<br />
Facteur limitant
glucose<br />
GLUT4<br />
GLUT1<br />
Métabolisme du<br />
glycogène<br />
Myofibrilles – Contraction<br />
musculaire<br />
MLC1, MLC2<br />
membrane<br />
plasmique<br />
HK PGI GFAT<br />
Glc Glc-6-P Fru-6-P GlcN-6-P<br />
Glc-1-P<br />
glycogène<br />
Glycolyse<br />
anaérobie<br />
Fru-1,6-diP<br />
DHAP G-3-P<br />
UDP-Glc<br />
GS<br />
ATPases<br />
myofibrillaires<br />
PFK<br />
acide<br />
lactique<br />
1,3-diPG<br />
3-PG<br />
2-PG<br />
PEP<br />
PK<br />
pyruvate<br />
PGM<br />
Glycolyse<br />
aérobie<br />
navette<br />
phosphocréatine<br />
phosphocr atine<br />
Glycolyse<br />
PEPCK<br />
ANT<br />
AOA malate<br />
Navette<br />
malate/AOA<br />
acétylCoA<br />
AOA<br />
malate<br />
AOA<br />
citroylCoA<br />
Cycle de<br />
Krebs<br />
malate<br />
acide<br />
citrique<br />
mitochondrie
PI3K<br />
Exercice<br />
Ca2+, PKC<br />
, AMPK, NO, MAPK
Le métabolisme musculaire :<br />
Muscle au<br />
repos<br />
Activité<br />
musculaire<br />
ATP<br />
Activité musculaire<br />
accrue<br />
créatine<br />
phosphate<br />
glycolyse<br />
anaérobie<br />
1 5 15<br />
minutes<br />
glycolyse<br />
aérobie<br />
lipolyse
Facteur le plus connu de l’aptitude physique aérobie<br />
Consommation maximale d’oxygène<br />
VO 2max<br />
(ml/kg/min ou l/min)
VO 2max<br />
Débit maximal d’utilisation de l’O 2 par les tissus au cours d’un<br />
exercice physique: il existe une limite supérieure de la V02<br />
Dépend de facteurs centraux (apport d’O 2 au niveau des tissus) et<br />
périphériques (utilisation de l’O 2 ): la VO2 est principalement limitée par la capacité<br />
du système cardio-respiratoire<br />
Indice de la santé cardio-respiratoire: avoir une VO2 élevée est un prérequis<br />
pour être performat en endurance<br />
Très utilisé pour le suivi de la performance (fixe une limite >), de<br />
l’entraînement mais aussi en pathologies.
D’après Bassett et Howley, 2000<br />
Facteurs limitant de VO 2max<br />
Pathologies pulmonaires.<br />
Sang appauvri (moins d’O 2 )<br />
Capacité d’extraction VO2max de l’O2<br />
Capacité par les du muscles système cardio-vasculaire<br />
à transporter l’O2 .<br />
• Densité mitochondriale<br />
• Activités Equation de enzymatiques<br />
Fick<br />
mitochondriales<br />
VO2 = (FC * V es ) * D(A-v)O 2<br />
VO 2max = limitée par Qc max (FC * V es )
D’après Saltin et coll, 1968 (in Basset et Howley, 2000)
D’après Connes et al (2004)<br />
Rôle de la capacité de transport de l’O 2
VO2 (ml/min/kg)<br />
80<br />
70<br />
60<br />
50<br />
40<br />
30<br />
20<br />
10<br />
Détermination de la VO 2max<br />
0<br />
25 60 90 155 210 270 330 360 390 450 60 60<br />
Puissance (Watts)<br />
VO 2max<br />
• Epreuve d’effort<br />
triangulaire (intensité<br />
progressive et maximale)<br />
• Vélo, tapis roulant, test<br />
de Luc Léger (direct ou<br />
indirect)<br />
• Paramètres cardio-<br />
respiratoires (VO 2 , VCO 2 ,<br />
QR, VE, FC…).
D’après Connes et al (2004)<br />
Différences de VO 2max en fonction de la<br />
population étudiée
3. Autres critères de l’aptitude physique aérobie et de la<br />
santé cardio-vasculaire<br />
La VO 2max n’est pas le seul déterminant de l’aptitude physique aérobie<br />
et d’une bonne santé cardio-respiratoire<br />
Au cours de ce type d’effort, différents paramètres sont mesurées en<br />
I<br />
cycle à cycle et rendent compte de l’état de santé et de la condition<br />
physique :<br />
Equivalent en O 2 et en CO 2 (VE/VO 2 et VE/VCO 2 ) = efficacité respiratoire<br />
FC et pouls d’O 2 (VO 2 /FC) = efficacité et rendement cardiaque<br />
Puissance/VO 2 = Equivalent watt<br />
Gaz du sang (PaO 2 , HCO 3 - , pH, PaCO2 , SaO 2 ,…) = hypoxémie, déséquilibre<br />
acido-basique,….
La notion de seuil ventilatoire (SV1 et SV2)<br />
Au cours d’un effort triangulaire, on suit l’évolution de VE (VE/VO 2 ,<br />
VE/VCO 2 et VCO 2 /VO 2 ) : on observe 1 (parfois 2) décrochages de VE.<br />
Ventilation (l/min)<br />
200<br />
180<br />
160<br />
140<br />
120<br />
100<br />
80<br />
60<br />
40<br />
20<br />
0<br />
-20 40 100 160 220 280 340 400 460 520<br />
Puissance (Watts)<br />
SV1<br />
SV2
ATP<br />
HCO 3 - + H + =<br />
CO 2 + H 2 O<br />
La notion de seuil ventilatoire 1 (SV1)<br />
VE <br />
Comme l’intensité <br />
Filières<br />
énergétiques<br />
Sang : [La - ] et<br />
H +<br />
Diffusion hors du<br />
muscle (sang…).<br />
Glycolyse <br />
Acide pyruvique <br />
Acide lactique
3.2. La cinétique de consommation<br />
d’O 2<br />
(cinétique de VO 2 )
Transition repos – exercice à charge constante<br />
(rectangulaire ≠ triangulaire)<br />
En début d’exercice VO 2 augmente avec un certain retard par<br />
rapport aux besoins énergétiques du muscle : déficit d’O 2<br />
Adaptation du<br />
métabolisme<br />
oxydatif musculaire<br />
Hill et Lupton (1923)
VO 2 Energy Equivalent (ml/min)<br />
.<br />
Potential Contributions of Metabolic Pathways at Onset of Exercise<br />
2000<br />
1800<br />
1600<br />
1400<br />
1200<br />
1000<br />
800<br />
600<br />
400<br />
200<br />
0<br />
Phase rapide de VO 2<br />
PCr<br />
Glycolysis<br />
Oxidative Phosphorylation<br />
-1 0 1 2 3 4 5<br />
Time (min)<br />
Etat stable de VO 2
Lors de la phase rapide de VO 2 , les personnes réalisent leur effort<br />
en faisant appel aux filières énergétiques anaérobie (PCr, ATP,<br />
glycolyse) et c’est pourquoi, on note un déficit d’O 2 ,<br />
L’idéal est de raccourcir cette phase pour s’adapter plus vite (mise<br />
en route des processus aérobies le plus rapidement possible).<br />
A l’arrêt de l’exercice, toutes ces personnes seront marquées<br />
par une dette d’O2 qui permet (entre autre) de :<br />
1) reconstituer les réserves énergétiques utilisées lors de la phase<br />
rapide de VO2 2) d’éliminer le lactate provenant de la glycolyse anaérobie de la<br />
phase rapide de VO2 .
VO 2 (l.min -1 )<br />
1. VO 2 au<br />
repos<br />
Déficit d’O 2 et dette d’O 2<br />
(exercice modérée à charge constante)<br />
4. Déficit<br />
d’O 2<br />
3. Délai pour la mise en route<br />
des processus aérobies<br />
2. Début<br />
d’exercice<br />
5. Fin<br />
d’exercice<br />
7. Dette<br />
d’O 2<br />
6. Excès de<br />
VO 2 post-<br />
exercice<br />
Temps (min)
Facteur(s) limitant(s) lors de la phase rapide<br />
Facteurs centraux :<br />
apport d’O 2 aux muscles<br />
(Hughson et coll, 1996)<br />
? Action mutuelle entre le<br />
Facteurs périphériques :<br />
utilisation de l’O 2 par les<br />
muscles (Grassi et coll, 1996)<br />
système cardiorespiratoire<br />
et les muscles<br />
squelettiques (Tschakovsky<br />
et Hughson, 1999)
La capacité à solliciter de façon intermittente les métabolismes anaérobie<br />
(différence) et aérobie (déplacement) = profil énergétique du joueur de haut<br />
niveau.
III. Le muscle est un tissu hétérogène
Le muscle squelettique<br />
Les différents types de fibres musculaires :<br />
PROPRIÉTÉS MÉTABOLIQUES<br />
Métabolisme prédominant<br />
Type de respiration<br />
Réserve en glycogène<br />
Réserve en triglycérides<br />
PROPRIÉTÉS CONTRACTILES<br />
Vitesse de contraction<br />
Résistance à la fatigue<br />
Activité de la myosine ATPase<br />
PROPRIÉTÉS STRUCTURALES<br />
Diamètre de la fibre<br />
Vascularisation<br />
Nombre de mitochondries<br />
Dimension du réticulum sarcoplasmique<br />
Couleur<br />
Lente<br />
Élevée<br />
Lente<br />
Fibres lentes<br />
(type I)<br />
Fibres rapides<br />
(type II)<br />
Rapide<br />
Intermédiaire<br />
Rapide<br />
Introduction<br />
Fibres de type I Fibres de type IIA Fibres de type IIB<br />
Oxydatif<br />
Aérobie<br />
Faible<br />
Élevée<br />
Faible<br />
Importante<br />
Élevé<br />
Faible<br />
Rouge<br />
Mixte<br />
Mixte<br />
Élevée<br />
Mixte<br />
Intermédiaire<br />
Importante<br />
Élevé<br />
Élevée<br />
Rouge/rose<br />
Glycolytique<br />
Anaérobie<br />
Élevée<br />
Faible<br />
Rapide<br />
Faible<br />
Rapide<br />
Élevé<br />
Faible<br />
Faible<br />
Élevée<br />
Blanche
Plasticité musculaire
Modifications du phénotype musculaire et plasticité musculaire<br />
Augmentation de l’activité<br />
neuromusculaire; vieillissement<br />
Phénotype rapide Phénotype lent<br />
Diminution de l’activité neuromusculaire;<br />
hyperthyroïdisme; altération de la<br />
commande nerveuse<br />
Modèle d’hypodynamiehypokinésie<br />
(HH), Bed rest<br />
Atrophie des muscles<br />
posturaux<br />
(soleus)<br />
-Changement des<br />
propriétés<br />
fonctionnelles<br />
-Changement des<br />
propriétés biochimiques
Influence du message nerveux ⇒<br />
phénotype<br />
stimulation chronique à basse fréquence<br />
(CLFS) sur la transformation d’un muscle de<br />
phénotype rapide vers un phénotype lent<br />
(Pette et Vrbova, 1992; Pette et Staron, 1997)
Rôle des voies proprioceptives dans les<br />
atrophies fonctionnelles (fuseaux<br />
neuromusculaires, organes tendineux de<br />
golgi) ⇒ atrophie.
Atrophie musculaire des muscles posturaux: perte de force (perte de<br />
protéine myofibrillaire, atrophie mais aussi diminution de la sensibilité<br />
calcique), diminution des cinétiques de contraction et de relaxation
Dénervation :<br />
lent ⇒ rapide<br />
atrophie, perte de masse, changements des propriétés contractiles
Exercice
PLASTICITY OF MYOFIBRILLAR<br />
PROTEINS DURING WISE BED REST<br />
Y.MOUNIER, V.TIFFREAU, V.MONTEL, L.COCHON,<br />
J. HEDOU, B.BASTI<strong>DE</strong> and L.STEVENS.<br />
Unité de Neurosciences et Physiologie adaptatives<br />
Laboratoire Plasticité Neuromusculaire<br />
Université des Sciences et Technologies de LILLE (FRANCE)
WISE<br />
Bed Rest BR<br />
n = 8<br />
Bed Rest+Exercises BR+Ex<br />
n = 8<br />
Bed Rest + Nutrition BR+Nut<br />
n = 8
L’atrophie musculaire<br />
dite de « non-utilisation »<br />
est aussi déclenchée par<br />
- des conditions de non-utilisation : immobilisation,<br />
dénervation ….<br />
- vieillissement<br />
- de nombreuses pathologies : cancer, SIDA,<br />
maladies neuromusculaires, diabète …
FLYWHEEL
SOL BR PRE<br />
100<br />
80<br />
60<br />
40<br />
20<br />
0<br />
100<br />
80<br />
60<br />
40<br />
20<br />
0<br />
%<br />
SOL BR POST<br />
E1 F1 G1 H1 A2 B2 C2 D2<br />
%<br />
MHCI<br />
MHCIIa<br />
MHCIIx<br />
MHCI<br />
MHCIIa<br />
MHCIIx<br />
64.2 ± 1.8<br />
34.4 ± 0.5<br />
1.4 ± 0.5<br />
55.7 ± 3.8*<br />
28.1 ± 3.3*<br />
16.2 ± 3.5*<br />
E1 F1 G1 H1 A2 B2 C2 D2
SOL BR + Ex PRE<br />
100<br />
100<br />
80<br />
60<br />
40<br />
20<br />
80<br />
60<br />
40<br />
20<br />
0<br />
0<br />
%<br />
SOL BR + Ex POST<br />
A1 B1 C1 D1 E2 F2 G2 H2<br />
%<br />
MHCI<br />
MHCIIa<br />
MHCIIx<br />
MHCI<br />
MHCIIa<br />
MHCIIx<br />
66.6 ± 1.9<br />
33.1 ± 1.7<br />
0.3 ± 0.1<br />
64.2 ± 2.7<br />
34.6 ± 2.5<br />
1.2 ± 0.4<br />
A1 B1 C1 D1 E2 F2 G2 H2
SOL BR + Nut PRE<br />
100<br />
80<br />
60<br />
40<br />
20<br />
0<br />
100<br />
80<br />
60<br />
40<br />
20<br />
0<br />
%<br />
SOL BR + Nut POST<br />
I1 J1 K1 L1 I2 J2 K2 L2<br />
%<br />
MHCI<br />
MHCIIa<br />
MHCIIx<br />
MHCI<br />
MHCIIa<br />
MHCIIx<br />
66.9 ± 2.0<br />
29.9 ± 3.0<br />
3.2 ± 1.9<br />
59.5 ± 2.8*<br />
30.7 ± 3.6<br />
9.8 ± 2.7*<br />
I1 J1 K1 L1 I2 J2 K2 L2
MHC IIa -<br />
MHC I -<br />
Fiber types in the soleus muscle<br />
S F F HF HS HF<br />
- MHC IIx
Les transitions d’expression de MHC ne permettent pas d’expliquer l’ensemble des<br />
changements de propriétés. Qu’en est-il de la plasticité des protéines régulatrices<br />
de la contraction ?
TnC<br />
Proportions (%) de fibres lentes (S), hybrides lentes (HS) et hybrides rapides (HF) dans<br />
le soleus<br />
S HS HF<br />
CONT<br />
H-H<br />
% of total total de TnC<br />
100<br />
80<br />
60<br />
40<br />
20<br />
0<br />
0 7 14 21 28<br />
Jours Days de suspension of HU<br />
n TnCs<br />
%<br />
TnCs>TnCf TnCf>TnCs<br />
80 74 10 16<br />
88 45 10 45<br />
a<br />
a<br />
a,b,c<br />
a,b,c<br />
- TnCs<br />
- TnCf<br />
Kischel et coll., 1999, J. Appl. Physiol
Changement d’expression<br />
expression des isoformes de TnI<br />
A<br />
% de de sTnI sTnI<br />
800<br />
a,b,c<br />
C D<br />
% % of de fast fTnI TnI<br />
% of slow TnI<br />
120<br />
100<br />
80<br />
60<br />
40<br />
20<br />
0<br />
1000<br />
600<br />
400<br />
200<br />
0<br />
a<br />
a,b<br />
a,b<br />
0 7 14 21 28<br />
Days of HU<br />
Jours de suspension<br />
a<br />
a<br />
0 7 14 21 28<br />
Jours Days de of suspension HU<br />
0d 7d 14d 28d<br />
0d 7d 14d 28d TA<br />
- Actine<br />
- TnI S<br />
B<br />
- Actine<br />
- TnI f<br />
Stevens et coll., 2002, Am. J. Physiol
Changement d’expression d expression des isoformes<br />
TnT2 f -<br />
TnT4 f -<br />
% de TnTf<br />
A<br />
80<br />
60<br />
40<br />
20<br />
0<br />
0 7 14 21 28<br />
jours d'HH<br />
0d 7d 14d 28d TA<br />
rapides de TnT<br />
-TnT1 f<br />
-TnT3 f
P/P0 %<br />
100<br />
50<br />
0<br />
100<br />
50<br />
0<br />
100<br />
50<br />
0<br />
7.0<br />
7.0<br />
7.0<br />
BR<br />
6.6<br />
BR<br />
+<br />
Ex<br />
6.6<br />
BR<br />
+<br />
Nut<br />
6.6<br />
SOL Slow fibers<br />
6.2<br />
6.2<br />
6.2<br />
5.8<br />
5.8<br />
5.8<br />
5.4<br />
pCa thr<br />
pCa 50<br />
nH<br />
5.4<br />
pCa thr<br />
pCa 50<br />
nH<br />
5.4<br />
5.0<br />
5.0<br />
5.0<br />
4.6<br />
PRE (42)<br />
4.6<br />
PRE (45)<br />
4.6<br />
PRE (44) POST (34)<br />
pCa thr 6,61 ± 0,03 6,71 ± 0,04*<br />
pCa 50 6,04 ± 0,02 5,97 ± 0,03*<br />
nH 3,23 ± 0,14 3,02 ± 0,18<br />
4.2<br />
4.2<br />
4.2<br />
POST (26)<br />
6,60 ± 0,03 6,63 ± 0,03<br />
6,0 ± 0,01 5,99 ± 0,02<br />
2,78 ± 0,18 3,13 ± 0,19<br />
POST (53)<br />
6,70 ± 0,04 6,75 ± 0,02<br />
6,09 ± 0,02 6,09 ± 0,02<br />
2,97 ± 0,18 3,83 ± 0,18 *<br />
pCa
P/P0 %<br />
100<br />
50<br />
0<br />
100<br />
50<br />
0<br />
100<br />
50<br />
0<br />
7.0<br />
7.0<br />
7.0<br />
VL Slow fibers<br />
BR<br />
6.6<br />
BR<br />
+<br />
Ex<br />
6.6<br />
BR<br />
+<br />
Nut<br />
6.6<br />
6.2<br />
6.2<br />
6.2<br />
5.8<br />
5.8<br />
5.8<br />
pCa thr<br />
pCa 50<br />
nH<br />
5.4<br />
pCa thr<br />
pCa 50<br />
n H<br />
5.4<br />
pCa 50<br />
n H<br />
pCa thr<br />
5.4<br />
5.0<br />
5.0<br />
5.0<br />
PRE (40)<br />
4.6<br />
4.2<br />
POST (40)<br />
6,69 ± 0,04 6,56 ± 0,05 *<br />
6,11 ± 0,03 5,98 ± 0,02 *<br />
2.88 ± 0,13 3,29 ± 0,17 *<br />
PRE (45)<br />
6,67 ± 0,03<br />
6,01 ± 0,02<br />
3,25 ± 0,28<br />
4.6<br />
4.6<br />
4.2<br />
PRE (37)<br />
5.99 ± 0,02<br />
2,74 ± 0,2<br />
6,66 ± 0,07<br />
4.2<br />
POST (40)<br />
6,77 ± 0,01 *<br />
6,08 ± 0,03 *<br />
3,31 ± 0,35<br />
POST (23)<br />
6,08 ± 0,02<br />
3,63 ± 0,3<br />
6,68 ± 0,03<br />
pCa
END