S6 : DIFFERENTS TYPES DE FIBRES MUSCULAIRES ET ...

S6: Différents types de fibres
musculaires et métabolisme
musculaire
Professeur B. Bastide
Université des Sciences et Technologies de Lille
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MODULE M6: Différents types de fibres musculaires et métabolisme musculaire.
I. Le muscle généralités
II. Sources énergétiques de la contraction musculaire
a. Métabolisme anaérobie alactique
b. Métabolisme anaérobie lactique
c. Métabolisme aérobique
d. Intervention des différentes filières énergétiques en fonction de la durée de l’effort
III. Le muscle est un tissu hétérogène
a. Les différents types de fibres:caractérisation
b. Caractéristiques fonctionnelles
c. Plasticité musculaire

Anatomie macroscopique du muscle squelettique :
MUSCLE
SQUELETTIQUE
FAISCEAUX
FIBRES
MUSCULAIRES
MYOFIBRILLES

Myofibrille
Stries: sur chaque myofibrille il y a des
bandes sombres (strie A) et des bandes
claires (strie I).
Chaque strie A (bande sombre) possède
une zone plus claire au centre (strie H).
Chaque strie H est divisée au centre par
une ligne plus sombre (ligne M).
Chaque strie I (bande claire) possède une
zone plus foncée au centre (ligne Z).
Sarcomère: région du myofibrille
comprise entre 2 lignes Z successives.
Le sarcomère est la plus petite unité contractile, c’est l’unité fonctionnelle de
la cellule musculaire.

Sarcomère
Le sarcomère est formé de 2 types
de filaments:
-myofilaments épais qui parcourent
toute la longueur de la strie A
(bande sombre) sont constitués de
myosine.
-myofilaments minces constitués
d’actine enrobent les myofilaments
épais et s’étendent le long de la strie
I et d’unepartiede la strieA.
Il y a aussi des myofilaments élastiques constitués d’une protéine élastique la
connectine (ou titine) qui relient les myofilaments épais et minces à la ligne
Z. Ces myofilaments élastiques jouent un rôle dans l’élasticité de la fibre
musculaire.

Protéines des myofilaments épais:
myosine
Myosine: protéine motrice qui se déplace pour produire un mouvement en
transformant l’énergie chimique de l’ATP en énergie mécanique ou force.
Structure en bâton de golf: la molécule
de myosine a la forme de 2 bâtons de golf
tressés. Les tiges sont dirigées vers la ligne
M au centre du sarcomère et constituent la
tige du myofilament épais (strie H).
Les têtes de la myosine sont les sites actifs:
-elles lient les myofilaments épais et minces
durant la contraction (sites de liaison de
l’actine)
-elles lient l’ATP et les enzymes ATPases
qui dissocient l’ATP pour produire l’énergie
nécessaire à la contraction musculaire.
Un myofilament épais est composé d’environ 200 molécules de myosine.

Les chaînes lourdes de myosine: MHC

Protéines des myofilaments
minces
Actine: protéine de structure de base du filament fin de forme sphérique.
Structure du filament fin:
-2 chaînes d’actine: chaque molécule d’actine possède un site de liaison à la myosine.
-2 protéines de régulation:
Les molécules d’actine
se rassemblent en
chaîne et 2 chaînes
s’enroulent l’une
autour de l’autre.
1) tropomyosine: de forme cylindrique qui entoure l’actine et la rend plus
rigide. Dans un muscle au repos, elle bloque les sites de liaison de la myosine sur
l’actine.
2) troponine: formée de 3 sous-unités dont 1 peut lier les ions Ca2+. Contribue à
la régulation des interactions myosine-actine lors de la contraction.

Terminaison neuromusculaire et stimulus
nerveux
Au milieu de chaque fibre musculaire
d’un muscle squelettique, il y a une
terminaison neuromusculaire (jonction
entre la terminaison axonale d’un neurone
moteur et une région du sarcolemme
nommée plaque motrice).
Le neurotransmetteur libéré est
l’acétylcholine et il se lie à des récepteurs
membranaires situés au niveau de la
plaque motrice.
Un potentiel d’action peut être engendré
qui se propage le long de la fibre
musculaire et obéit à la loi du tout ou rien.

Contraction d’un muscle
squelettique
Unité motrice: unité fonctionnelle
constituée par un neurone moteur
et toutes les fibres musculaires
qu’il stimule.
Fig. 9.12
Chaque fibre musculaire ne
possède qu’une seule jonction
neuromusculaire mais un même
neurone moteur peut innerver
plusieurs fibres musculaires en se
ramifiant et formant des jonctions
neuromusculaires avec plusieurs
fibres musculaires différentes.
Le nombre de fibres musculaires
par unité motrice varie d’un
muscle à l’autre.
Lorsqu’un neurone moteur déclenche un potentiel d’action, toutes
les fibres qu’il innerve se contractent simultanément.

RYR

Tête de myosine:
configuration
haute énergie
ADP
P i
1) La tête de myosine se lie à l’actine
Hydrolyse de
l’ATP
ADP
P i
4) Mise sous tension de la tête de myosine
quand l’ATP est dissocié en ADP et P i
ATP
ADP
P i
Libération
d’ADP et de P i
2) Phase active: la tête de myosine pivote
et se replie en tirant l’actine
3) Détachement de la tête de myosine pendant
qu’une nouvelle molécule d’ATP s’y attache
ATP
Tête de myosine:
configuration
basse énergie

Lors de la contraction, les myofilaments minces glissent le long
des myofilaments épais ce qui fait diminuer la longueur des
sarcomères et donc de la fibre musculaire dans son ensemble.
Contraction d’un sarcomère = glissement des
filaments d’actine sur les filaments de myosine
ATP!!

Rôle du calcium dans le
mécanisme de la contraction
Fig. 9.7

Biopsie
Tension relative P/P 0
100
50
0
PELAGE PELAGE àà
LL’’EGTA EGTA
pente de la
relation (n)
FONCTIONNEMENT DES TROPONINES
seuils pCa
Fibres isolées
et pelées
pCa 50
pCa = -log [Ca 2+ ]
Détermination des relations
Tension / pCa en absence et en
présence d’un outil
pharmacologique: le bépridil

II. Sources énergétiques de la contraction
L’ATP est le combustible de la contraction:
ATP + H 2 O → ADP + Pi + énergie
Actomyosine ATPase
L’ATP est regenéré
1/ créatine kinase :
ADP + PC → ATP +C
par troies
3/ Phosphorylation oxydative :
voies :
2/ Glycolyse :
Glycogène + 3ADP+ 3Pi → 2C 3 H 6 O 3 + 3ATP
ac lactique
C 3 H 4 O 3 + 2O 2 + 18 ADP+ 18 Pi → 3 CO 2 + 20 H 2 0 + 18 ATP
Ac pyruvique

• Source anaérobie alactique:
- La phosphocréatine ADP + PC → ATP +C
Réserve d’énergie rapidement disponible, pas beson d’O 2 , limitée (20-
30sec), reconstitution rapide, transport de l’énergie, créatine kinase
→ navette phosphocréatine.

G6Phosphatase
Glycogénolyse en début d’exercice
← G1P ← Glycogène
= 2ATP
Index de la glycogénolyse,
Facteur limitant

glucose
GLUT4
GLUT1
Métabolisme du
glycogène
Myofibrilles – Contraction
musculaire
MLC1, MLC2
membrane
plasmique
HK PGI GFAT
Glc Glc-6-P Fru-6-P GlcN-6-P
Glc-1-P
glycogène
Glycolyse
anaérobie
Fru-1,6-diP
DHAP G-3-P
UDP-Glc
GS
ATPases
myofibrillaires
PFK
acide
lactique
1,3-diPG
3-PG
2-PG
PEP
PK
pyruvate
PGM
Glycolyse
aérobie
navette
phosphocréatine
phosphocr atine
Glycolyse
PEPCK
ANT
AOA malate
Navette
malate/AOA
acétylCoA
AOA
malate
AOA
citroylCoA
Cycle de
Krebs
malate
acide
citrique
mitochondrie

PI3K
Exercice
Ca2+, PKC
, AMPK, NO, MAPK

Le métabolisme musculaire :
Muscle au
repos
Activité
musculaire
ATP
Activité musculaire
accrue
créatine
phosphate
glycolyse
anaérobie
1 5 15
minutes
glycolyse
aérobie
lipolyse

Facteur le plus connu de l’aptitude physique aérobie
Consommation maximale d’oxygène
VO 2max
(ml/kg/min ou l/min)

VO 2max
Débit maximal d’utilisation de l’O 2 par les tissus au cours d’un
exercice physique: il existe une limite supérieure de la V02
Dépend de facteurs centraux (apport d’O 2 au niveau des tissus) et
périphériques (utilisation de l’O 2 ): la VO2 est principalement limitée par la capacité
du système cardio-respiratoire
Indice de la santé cardio-respiratoire: avoir une VO2 élevée est un prérequis
pour être performat en endurance
Très utilisé pour le suivi de la performance (fixe une limite >), de
l’entraînement mais aussi en pathologies.

D’après Bassett et Howley, 2000
Facteurs limitant de VO 2max
Pathologies pulmonaires.
Sang appauvri (moins d’O 2 )
Capacité d’extraction VO2max de l’O2
Capacité par les du muscles système cardio-vasculaire
à transporter l’O2 .
• Densité mitochondriale
• Activités Equation de enzymatiques
Fick
mitochondriales
VO2 = (FC * V es ) * D(A-v)O 2
VO 2max = limitée par Qc max (FC * V es )

D’après Saltin et coll, 1968 (in Basset et Howley, 2000)

D’après Connes et al (2004)
Rôle de la capacité de transport de l’O 2

VO2 (ml/min/kg)
80
70
60
50
40
30
20
10
Détermination de la VO 2max
0
25 60 90 155 210 270 330 360 390 450 60 60
Puissance (Watts)
VO 2max
• Epreuve d’effort
triangulaire (intensité
progressive et maximale)
• Vélo, tapis roulant, test
de Luc Léger (direct ou
indirect)
• Paramètres cardio-
respiratoires (VO 2 , VCO 2 ,
QR, VE, FC…).

D’après Connes et al (2004)
Différences de VO 2max en fonction de la
population étudiée

3. Autres critères de l’aptitude physique aérobie et de la
santé cardio-vasculaire
La VO 2max n’est pas le seul déterminant de l’aptitude physique aérobie
et d’une bonne santé cardio-respiratoire
Au cours de ce type d’effort, différents paramètres sont mesurées en
I
cycle à cycle et rendent compte de l’état de santé et de la condition
physique :
Equivalent en O 2 et en CO 2 (VE/VO 2 et VE/VCO 2 ) = efficacité respiratoire
FC et pouls d’O 2 (VO 2 /FC) = efficacité et rendement cardiaque
Puissance/VO 2 = Equivalent watt
Gaz du sang (PaO 2 , HCO 3 - , pH, PaCO2 , SaO 2 ,…) = hypoxémie, déséquilibre
acido-basique,….

La notion de seuil ventilatoire (SV1 et SV2)
Au cours d’un effort triangulaire, on suit l’évolution de VE (VE/VO 2 ,
VE/VCO 2 et VCO 2 /VO 2 ) : on observe 1 (parfois 2) décrochages de VE.
Ventilation (l/min)
200
180
160
140
120
100
80
60
40
20
0
-20 40 100 160 220 280 340 400 460 520
Puissance (Watts)
SV1
SV2

ATP
HCO 3 - + H + =
CO 2 + H 2 O
La notion de seuil ventilatoire 1 (SV1)
VE
Comme l’intensité
Filières
énergétiques
Sang : [La - ] et
H +
Diffusion hors du
muscle (sang…).
Glycolyse
Acide pyruvique
Acide lactique

3.2. La cinétique de consommation
d’O 2
(cinétique de VO 2 )

Transition repos – exercice à charge constante
(rectangulaire ≠ triangulaire)
En début d’exercice VO 2 augmente avec un certain retard par
rapport aux besoins énergétiques du muscle : déficit d’O 2
Adaptation du
métabolisme
oxydatif musculaire
Hill et Lupton (1923)

VO 2 Energy Equivalent (ml/min)
.
Potential Contributions of Metabolic Pathways at Onset of Exercise
2000
1800
1600
1400
1200
1000
800
600
400
200
0
Phase rapide de VO 2
PCr
Glycolysis
Oxidative Phosphorylation
-1 0 1 2 3 4 5
Time (min)
Etat stable de VO 2

Lors de la phase rapide de VO 2 , les personnes réalisent leur effort
en faisant appel aux filières énergétiques anaérobie (PCr, ATP,
glycolyse) et c’est pourquoi, on note un déficit d’O 2 ,
L’idéal est de raccourcir cette phase pour s’adapter plus vite (mise
en route des processus aérobies le plus rapidement possible).
A l’arrêt de l’exercice, toutes ces personnes seront marquées
par une dette d’O2 qui permet (entre autre) de :
1) reconstituer les réserves énergétiques utilisées lors de la phase
rapide de VO2 2) d’éliminer le lactate provenant de la glycolyse anaérobie de la
phase rapide de VO2 .

VO 2 (l.min -1 )
1. VO 2 au
repos
Déficit d’O 2 et dette d’O 2
(exercice modérée à charge constante)
4. Déficit
d’O 2
3. Délai pour la mise en route
des processus aérobies
2. Début
d’exercice
5. Fin
d’exercice
7. Dette
d’O 2
6. Excès de
VO 2 post-
exercice
Temps (min)

Facteur(s) limitant(s) lors de la phase rapide
Facteurs centraux :
apport d’O 2 aux muscles
(Hughson et coll, 1996)
? Action mutuelle entre le
Facteurs périphériques :
utilisation de l’O 2 par les
muscles (Grassi et coll, 1996)
système cardiorespiratoire
et les muscles
squelettiques (Tschakovsky
et Hughson, 1999)

La capacité à solliciter de façon intermittente les métabolismes anaérobie
(différence) et aérobie (déplacement) = profil énergétique du joueur de haut
niveau.

III. Le muscle est un tissu hétérogène

Le muscle squelettique
Les différents types de fibres musculaires :
PROPRIÉTÉS MÉTABOLIQUES
Métabolisme prédominant
Type de respiration
Réserve en glycogène
Réserve en triglycérides
PROPRIÉTÉS CONTRACTILES
Vitesse de contraction
Résistance à la fatigue
Activité de la myosine ATPase
PROPRIÉTÉS STRUCTURALES
Diamètre de la fibre
Vascularisation
Nombre de mitochondries
Dimension du réticulum sarcoplasmique
Couleur
Lente
Élevée
Lente
Fibres lentes
(type I)
Fibres rapides
(type II)
Rapide
Intermédiaire
Rapide
Introduction
Fibres de type I Fibres de type IIA Fibres de type IIB
Oxydatif
Aérobie
Faible
Élevée
Faible
Importante
Élevé
Faible
Rouge
Mixte
Mixte
Élevée
Mixte
Intermédiaire
Importante
Élevé
Élevée
Rouge/rose
Glycolytique
Anaérobie
Élevée
Faible
Rapide
Faible
Rapide
Élevé
Faible
Faible
Élevée
Blanche

Plasticité musculaire

Modifications du phénotype musculaire et plasticité musculaire
Augmentation de l’activité
neuromusculaire; vieillissement
Phénotype rapide Phénotype lent
Diminution de l’activité neuromusculaire;
hyperthyroïdisme; altération de la
commande nerveuse
Modèle d’hypodynamiehypokinésie
(HH), Bed rest
Atrophie des muscles
posturaux
(soleus)
-Changement des
propriétés
fonctionnelles
-Changement des
propriétés biochimiques

Influence du message nerveux ⇒
phénotype
stimulation chronique à basse fréquence
(CLFS) sur la transformation d’un muscle de
phénotype rapide vers un phénotype lent
(Pette et Vrbova, 1992; Pette et Staron, 1997)

Rôle des voies proprioceptives dans les
atrophies fonctionnelles (fuseaux
neuromusculaires, organes tendineux de
golgi) ⇒ atrophie.

Atrophie musculaire des muscles posturaux: perte de force (perte de
protéine myofibrillaire, atrophie mais aussi diminution de la sensibilité
calcique), diminution des cinétiques de contraction et de relaxation

Dénervation :
lent ⇒ rapide
atrophie, perte de masse, changements des propriétés contractiles

Exercice

PLASTICITY OF MYOFIBRILLAR
PROTEINS DURING WISE BED REST
Y.MOUNIER, V.TIFFREAU, V.MONTEL, L.COCHON,
J. HEDOU, B.BASTIDE and L.STEVENS.
Unité de Neurosciences et Physiologie adaptatives
Laboratoire Plasticité Neuromusculaire
Université des Sciences et Technologies de LILLE (FRANCE)

WISE
Bed Rest BR
n = 8
Bed Rest+Exercises BR+Ex
n = 8
Bed Rest + Nutrition BR+Nut
n = 8

L’atrophie musculaire
dite de « non-utilisation »
est aussi déclenchée par
- des conditions de non-utilisation : immobilisation,
dénervation ….
- vieillissement
- de nombreuses pathologies : cancer, SIDA,
maladies neuromusculaires, diabète …

FLYWHEEL

SOL BR PRE
100
80
60
40
20
0
100
80
60
40
20
0
%
SOL BR POST
E1 F1 G1 H1 A2 B2 C2 D2
%
MHCI
MHCIIa
MHCIIx
MHCI
MHCIIa
MHCIIx
64.2 ± 1.8
34.4 ± 0.5
1.4 ± 0.5
55.7 ± 3.8*
28.1 ± 3.3*
16.2 ± 3.5*
E1 F1 G1 H1 A2 B2 C2 D2

SOL BR + Ex PRE
100
100
80
60
40
20
80
60
40
20
0
0
%
SOL BR + Ex POST
A1 B1 C1 D1 E2 F2 G2 H2
%
MHCI
MHCIIa
MHCIIx
MHCI
MHCIIa
MHCIIx
66.6 ± 1.9
33.1 ± 1.7
0.3 ± 0.1
64.2 ± 2.7
34.6 ± 2.5
1.2 ± 0.4
A1 B1 C1 D1 E2 F2 G2 H2

SOL BR + Nut PRE
100
80
60
40
20
0
100
80
60
40
20
0
%
SOL BR + Nut POST
I1 J1 K1 L1 I2 J2 K2 L2
%
MHCI
MHCIIa
MHCIIx
MHCI
MHCIIa
MHCIIx
66.9 ± 2.0
29.9 ± 3.0
3.2 ± 1.9
59.5 ± 2.8*
30.7 ± 3.6
9.8 ± 2.7*
I1 J1 K1 L1 I2 J2 K2 L2

MHC IIa -
MHC I -
Fiber types in the soleus muscle
S F F HF HS HF
- MHC IIx

Les transitions d’expression de MHC ne permettent pas d’expliquer l’ensemble des
changements de propriétés. Qu’en est-il de la plasticité des protéines régulatrices
de la contraction ?

TnC
Proportions (%) de fibres lentes (S), hybrides lentes (HS) et hybrides rapides (HF) dans
le soleus
S HS HF
CONT
H-H
% of total total de TnC
100
80
60
40
20
0
0 7 14 21 28
Jours Days de suspension of HU
n TnCs
%
TnCs>TnCf TnCf>TnCs
80 74 10 16
88 45 10 45
a
a
a,b,c
a,b,c
- TnCs
- TnCf
Kischel et coll., 1999, J. Appl. Physiol

Changement d’expression
expression des isoformes de TnI
A
% de de sTnI sTnI
800
a,b,c
C D
% % of de fast fTnI TnI
% of slow TnI
120
100
80
60
40
20
0
1000
600
400
200
0
a
a,b
a,b
0 7 14 21 28
Days of HU
Jours de suspension
a
a
0 7 14 21 28
Jours Days de of suspension HU
0d 7d 14d 28d
0d 7d 14d 28d TA
- Actine
- TnI S
B
- Actine
- TnI f
Stevens et coll., 2002, Am. J. Physiol

Changement d’expression d expression des isoformes
TnT2 f -
TnT4 f -
% de TnTf
A
80
60
40
20
0
0 7 14 21 28
jours d'HH
0d 7d 14d 28d TA
rapides de TnT
-TnT1 f
-TnT3 f

P/P0 %
100
50
0
100
50
0
100
50
0
7.0
7.0
7.0
BR
6.6
BR
+
Ex
6.6
BR
+
Nut
6.6
SOL Slow fibers
6.2
6.2
6.2
5.8
5.8
5.8
5.4
pCa thr
pCa 50
nH
5.4
pCa thr
pCa 50
nH
5.4
5.0
5.0
5.0
4.6
PRE (42)
4.6
PRE (45)
4.6
PRE (44) POST (34)
pCa thr 6,61 ± 0,03 6,71 ± 0,04*
pCa 50 6,04 ± 0,02 5,97 ± 0,03*
nH 3,23 ± 0,14 3,02 ± 0,18
4.2
4.2
4.2
POST (26)
6,60 ± 0,03 6,63 ± 0,03
6,0 ± 0,01 5,99 ± 0,02
2,78 ± 0,18 3,13 ± 0,19
POST (53)
6,70 ± 0,04 6,75 ± 0,02
6,09 ± 0,02 6,09 ± 0,02
2,97 ± 0,18 3,83 ± 0,18 *
pCa

P/P0 %
100
50
0
100
50
0
100
50
0
7.0
7.0
7.0
VL Slow fibers
BR
6.6
BR
+
Ex
6.6
BR
+
Nut
6.6
6.2
6.2
6.2
5.8
5.8
5.8
pCa thr
pCa 50
nH
5.4
pCa thr
pCa 50
n H
5.4
pCa 50
n H
pCa thr
5.4
5.0
5.0
5.0
PRE (40)
4.6
4.2
POST (40)
6,69 ± 0,04 6,56 ± 0,05 *
6,11 ± 0,03 5,98 ± 0,02 *
2.88 ± 0,13 3,29 ± 0,17 *
PRE (45)
6,67 ± 0,03
6,01 ± 0,02
3,25 ± 0,28
4.6
4.6
4.2
PRE (37)
5.99 ± 0,02
2,74 ± 0,2
6,66 ± 0,07
4.2
POST (40)
6,77 ± 0,01 *
6,08 ± 0,03 *
3,31 ± 0,35
POST (23)
6,08 ± 0,02
3,63 ± 0,3
6,68 ± 0,03
pCa

END